Physiological at pathological na mga anyo ng hemoglobin. Mga normal na anyo ng hemoglobin. Ang pamantayan ng hemoglobin sa dugo at mga pag-andar nito

Mga pisyolohikal na anyo ng hemoglobin. Mga pathological na anyo ng hemoglobin. Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo. Ang antas ng hemoglobin sa mga lalaki, sa mga kababaihan pagkatapos ng panganganak, sa mga bata sa unang taon ng buhay. Mga yunit ng pagsukat ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay isang pigment sa paghinga sa dugo, na kasangkot sa transportasyon ng oxygen at carbon dioxide, gumaganap ng mga function ng buffer at pagpapanatili ng pH. Nakapaloob sa mga erythrocytes (mga pulang selula ng dugo - araw-araw ang katawan ng tao ay gumagawa ng 200 bilyong pulang selula ng dugo). Binubuo ito ng isang bahagi ng protina - globin - at isang bahaging porphyrite na naglalaman ng bakal - heme. Ito ay isang protina na may quaternary na istraktura na nabuo ng 4 na subunits. Ang bakal sa heme ay nasa divalent form.

Mga pisyolohikal na anyo ng hemoglobin: 1) oxyhemoglobin (HbO2) - ang kumbinasyon ng hemoglobin na may oxygen ay nabuo pangunahin sa arterial blood at binibigyan ito ng iskarlata na kulay; ang oxygen ay nagbubuklod sa iron atom sa pamamagitan ng isang coordination bond.2) nabawasang hemoglobin o deoxyhemoglobin (HbH) - hemoglobin na nagbigay ng oxygen sa mga tisyu.3) carboxyhemoglobin (HbCO2) - isang tambalan ng hemoglobin na may carbon dioxide; ay nabuo pangunahin sa venous blood, na bilang isang resulta ay nakakakuha ng isang madilim na kulay ng cherry.

Mga pathological na anyo ng hemoglobin: 1) carbhemoglobin (HbCO) - ay nabuo sa panahon ng pagkalason sa carbon monoxide (CO), habang ang hemoglobin ay nawawalan ng kakayahang mag-attach ng oxygen.2) nakilala ang hemoglobin - nabuo sa ilalim ng impluwensya ng nitrites, nitrates at ilang mga gamot, ang paglipat ng ferrous iron sa trivalent iron ay nangyayari sa pagbuo ng met hemoglobin - HbMet.

Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo bahagyang mas mataas sa mga lalaki kaysa sa mga babae. Sa mga bata sa unang taon ng buhay, ang isang physiological na pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay sinusunod. Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay maaaring resulta ng pagtaas ng pagkawala ng hemoglobin dahil sa iba't ibang uri ng pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12, folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari pangalawa sa iba't ibang uri ng malalang sakit na hindi hematological.

Mga yunit ng hemoglobin sa laboratoryo ng Invitro - g/dal
Mga alternatibong unit: g/l
Conversion factor: g/l x 0.1 ==> g/dal

Tumaas na antas ng hemoglobin: Mga sakit na sinamahan ng isang pagtaas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin at pangalawang erythrocytosis). Mga sanhi ng physiological sa mga residente ng matataas na bundok, mga piloto pagkatapos ng mga flight sa mataas na altitude, mga umaakyat, pagkatapos ng pagtaas ng pisikal na aktibidad.
Pagpapalapot ng dugo;
Congenital heart defects;
Pulmonary heart failure;

Ang Hemoglobin (Hb) ay bumubuo ng halos 95% ng protina sa mga pulang selula ng dugo. Ang isang pulang selula ng dugo ay naglalaman ng 280 milyong molekula ng hemoglobin. Ang Hb ay kabilang sa mga kumplikadong protina - chromoproteins. Naglalaman ito ng isang pangkat na prosthetic na naglalaman ng bakal - heme (4%) at isang simpleng protina tulad ng albumin - globin (96%).
Ang Hb molecule ay isang tetramer na binubuo ng 4 na subunits - globin polypeptide chain (2 α chain at 2 β, γ, δ, ε, ζ chain sa iba't ibang kumbinasyon), na ang bawat isa ay covalently linked sa isang heme molecule. Ang heme (isang non-protein pigment group) ay binuo mula sa 4 na pyrrole molecule na bumubuo ng porphyrin ring, sa gitna nito ay isang iron atom (Fe2+). Ang pangunahing pag-andar ng Hb ay ang transportasyon ng O2.
Ang synthesis ng Hb ay nangyayari sa mga unang yugto ng pag-unlad ng erythroblast. Ang synthesis ng globin at heme ay nangyayari sa mga erythroid cells nang hiwalay sa isa't isa. Sa lahat ng uri ng hayop, ang heme ay pareho; Ang mga pagkakaiba sa mga katangian ng Hb ay tinutukoy ng mga tampok na istruktura ng bahagi ng protina ng molekula nito, i.e. globin.
Sa isang may sapat na gulang, ang dugo ay karaniwang naglalaman ng tatlong uri ng hemoglobin: HbA (96-98%); HbA2 (2-3%) at HbF (1-2%). Ang globin ng tao ay binubuo ng 574 residues ng iba't ibang amino acid, na bumubuo ng apat na magkaparehong magkaparehong polypeptide chain: dalawang α-chain - 141 amino acid residues bawat isa at dalawang β-chain - 146 amino acid residues bawat isa. Ang pangkalahatang formula ng molekula ng hemoglobin ng tao ay HbA-α2β2.
Ang HbA2 ay naglalaman ng dalawang α at dalawang δ chain (α2δ2), at ang HbF ay naglalaman ng dalawang α at dalawang γ chain (α2γ2). Ang synthesis ng mga kadena ng hemoglobin ay tinutukoy ng mga istrukturang gene na responsable para sa bawat kadena, at mga regulatory gene na nagpapalit ng synthesis ng isang kadena sa synthesis ng isa pa.
Sa mga unang yugto ng embryogenesis (mula sa ika-19 na araw hanggang ika-6 na linggo), pangunahin ang mga embryonic hemoglobin ay synthesized - HbP (Gower1 (ξ2ε2), Gower2 (α2ε2) at Portlad (ξ2γ2)).
Sa panahong ito, unti-unting lumilipat ang hematopoiesis mula sa yolk sac patungo sa atay. Sa kasong ito, ang synthesis ng ξ- at ε-chain ay naka-off at ang synthesis ng γ-, β-, δ-chain ay naka-on. Sa ika-4 na buwan, ang mga pulang selula ng dugo na pinanggalingan ng atay ay nangingibabaw sa sirkulasyon ng dugo at naglalaman ng fetal hemoglobin (HbF).
Ang mga hemoglobin ay naiiba sa biochemical, physicochemical, at immunobiological na katangian. Kaya, ang HbF, kumpara sa HbA, ay mas lumalaban sa alkalis, hindi gaanong lumalaban sa mga impluwensya ng temperatura, may mas mataas na affinity para sa oxygen at nakakapaglabas ng carbon dioxide nang mas mabilis. Sa pagsilang, ang parehong uri ng Hb ay naroroon (HbF at HbA). Pagkatapos ang "fetal" Hb ay unti-unting pinapalitan ng "pang-adulto" na Hb. Minsan sa mga may sapat na gulang ang isang minimal (hanggang 2%) na halaga ng HbF ay maaaring makita, na walang pathological significance.
Sa mga mutasyon sa mga istrukturang gene na kumokontrol sa synthesis ng Hb, kapag pinalitan ang mga amino acid, ang mga abnormal na hemoglobin ay nabuo sa mga polypeptide chain ng globin.
Mahigit sa 400 abnormal HbA ay kilala, na kung saan ay nailalarawan sa pamamagitan ng mga kaguluhan sa pangunahing istraktura ng isa o isa pang polypeptide chain ng HbA (hemoglobinopathies, o hemoglobinosis). Ang mga pangunahing uri ng naturang Hb ay:
- sickle cell hemoglobin (HbS) - nangyayari kapag ang glutamic acid ay pinalitan ng valine sa β-chain; sa kasong ito, bubuo ang sickle cell anemia;
- methemoglobins (mga 5 varieties) ay nabuo kung ang histidine ay pinalitan ng tyrosine; sa kasong ito, ang oksihenasyon ng Hb sa methemoglobin, na patuloy na nangyayari nang normal, ay nagiging hindi maibabalik.

Ang dami ng hemoglobin sa dugo ay isang mahalagang clinical indicator ng respiratory function ng dugo. Ito ay sinusukat sa gramo bawat litro ng dugo:
Mga Kabayo - sa average na 80-140 g / l,
Baka - 90-120 g/l,
Baboy - 90-110 g/l,
Tupa - 70-110 g/l,
Mga ibon - 80-130 g/l,
Mga fur na hayop - 120-170 g/l,
Tao - 120-170 g/l.

Mga anyo ng hemoglobin:
Ang Oxyhemoglobin ay isang tambalang may O2.
Ang Carbohemoglobin (HbCO2) ay isang tambalang may CO2.
Methemoglobin (MetHb) - Hb na naglalaman ng heme Fe sa trivalent form (Fe3+); intolerante ng O2. Nabuo bilang isang resulta ng pagkakalantad ng mga pulang selula ng dugo sa malakas na mga ahente ng oxidizing (nitrates, nitrite, paracetamol, nikotina, sulfonamides, lidocaine).
Ang Carboxyhemoglobin ay isang tambalang may CO.
Glycosylated Hb - Binago ang Hb ng covalent na pagdaragdag ng glucose dito (normal 5.8-6.2%). Ang isa sa mga unang palatandaan ng diabetes mellitus ay isang pagtaas sa halaga ng glycosylated Hb ng 2-3 beses.
Ang hydrochloric acid hematin ay ang resulta ng pakikipag-ugnayan ng mga enzyme at hydrochloric acid ng gastric juice na may Hb. Ito ay nagpapakulay ng kayumanggi sa ilalim ng mga pagguho at mga ulser at nagbibigay sa pagsusuka sa panahon ng pagdurugo ng tiyan ng hitsura ng "balingan ng kape."

Ang mga kristal ng hemoglobin sa mga hayop ay may mga partikular na katangian, na ginagamit upang makilala ang dugo o mga bakas nito sa forensic veterinary na gamot at gamot (hydrochloric acid hematin sa Teichmann test).
Ang Hemoglobin ay lubhang nakakalason kapag ang malaking halaga nito ay pumapasok sa plasma ng dugo mula sa mga pulang selula ng dugo (na nangyayari sa panahon ng napakalaking intravascular hemolysis, hemorrhagic shock, hemolytic anemia, pagsasalin ng hindi tugmang dugo at iba pang mga pathological na kondisyon). Ang toxicity ng hemoglobin, na matatagpuan sa labas ng mga pulang selula ng dugo, sa isang libreng estado sa plasma ng dugo, ay ipinahayag ng tissue hypoxia - pagkasira ng supply ng oxygen sa mga tisyu, labis na karga ng katawan na may mga produkto ng pagkasira ng hemoglobin - iron, bilirubin, porphyrins na may ang pag-unlad ng jaundice, pagbara ng renal tubules na may malalaking molekula ng hemoglobin na may pag-unlad ng nekrosis ng renal tubules at acute renal failure.
Dahil sa mataas na toxicity ng libreng hemoglobin sa katawan, may mga espesyal na sistema para sa pagbubuklod at neutralisasyon nito. Halimbawa, isang espesyal na plasma protein haptoglobin, na partikular na nagbubuklod sa libreng globin at globin sa hemoglobin. Ang complex ng haptoglobin at globin (o hemoglobin) ay kinukuha ng spleen at macrophage ng tissue reticuloendothelial system at ginawang hindi nakakapinsala.

Mayroong ilang mga normal na variant ng hemoglobin:

HbР– primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay nangyayari sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay,

HbF- fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, ay lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,

HbA– adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ng 80% ng lahat ng hemoglobin,

HbA 2 – adult hemoglobin, ang proporsyon ay 2%, ay naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,

HbO 2 - oxyhemoglobin, ay nabuo kapag ang oxygen ay nakagapos sa mga baga, sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,

HbCO 2 – carbohemoglobin, na nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu, sa venous blood ay bumubuo ito ng 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Mga pathological na anyo ng hemoglobin

HbS- hemoglobin ng sickle cell anemia.

MetHb– methemoglobin, isang anyo ng hemoglobin na may kasamang ferric ion sa halip na isang ferrous. Ang form na ito ay karaniwang nabuo nang kusang; sa kasong ito, ang enzymatic na kapasidad ng cell ay sapat upang maibalik ito. Kapag gumagamit ng sulfonamides, pagkonsumo ng sodium nitrite at food nitrates, at may kakulangan sa ascorbic acid, ang paglipat ng Fe 2+ hanggang Fe 3+ ay pinabilis. Ang nagreresultang metHb ay hindi kayang magbigkis ng oxygen at nangyayari ang tissue hypoxia. Upang maibalik ang mga iron ions, ang klinika ay gumagamit ng ascorbic acid at methylene blue.

Hb-CO– carboxyhemoglobin, ay nabuo sa pagkakaroon ng CO (carbon monoxide) sa inhaled air. Ito ay patuloy na naroroon sa dugo sa maliliit na konsentrasyon, ngunit ang proporsyon nito ay maaaring mag-iba depende sa mga kondisyon at pamumuhay.

Ang carbon monoxide ay isang aktibong inhibitor ng mga enzyme na naglalaman ng heme, sa partikular na cytochrome oxidase 4 complex ng respiratory chain.

HbA1C- glycosylated hemoglobin. Ang konsentrasyon nito ay tumataas nang may talamak na hyperglycemia at isang mahusay na tagapagpahiwatig ng screening ng mga antas ng glucose sa dugo sa mahabang panahon.

Ang myoglobin ay may kakayahang magbigkis ng oxygen

Ang myoglobin ay walang asawa polypeptide chain, ay binubuo ng 153 amino acid na may molekular na timbang na 17 kDa at katulad ng istraktura sa β-chain ng hemoglobin. Ang protina ay naisalokal sa tissue ng kalamnan. May myoglobin mas mataas na pagkakaugnay sa oxygen kumpara sa hemoglobin. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang pag-andar ng myoglobin - pagtitiwalag ng oxygen sa selula ng kalamnan at ang paggamit nito lamang sa isang makabuluhang pagbaba sa bahagyang presyon ng O 2 sa kalamnan (hanggang sa 1-2 mm Hg).

Ipinapakita ang mga kurba ng saturation ng oxygen pagkakaiba sa pagitan ng myoglobin at hemoglobin:

ang parehong 50% saturation ay nakamit sa ganap na magkakaibang mga konsentrasyon ng oxygen - mga 26 mm Hg. para sa hemoglobin at 5 mm Hg. para sa myoglobin,

sa isang physiological bahagyang presyon ng oxygen mula 26 hanggang 40 mm Hg. Ang hemoglobin ay puspos ng 50-80%, habang ang myoglobin ay halos 100%.

Kaya, ang myoglobin ay nananatiling oxygenated hanggang ang dami ng oxygen sa cell ay bumaba sa limitasyon dami Pagkatapos lamang nito magsisimula ang paglabas ng oxygen para sa mga metabolic reaction.

Ang Hemoglobin ay isang mahalagang protina para sa buhay ng tao; ito ay gumaganap ng isang bilang ng mga pag-andar, ang pangunahing isa ay ang transportasyon ng oxygen sa mga selula at tisyu. Mayroong ilang mga anyo ng hemoglobin, bawat isa ay may sariling mga katangian.

Mga uri ayon sa nilalaman ng protina

Depende sa nilalaman ng protina, ang mga anyo ng hemoglobin ng tao ay may dalawang uri. Ang mga ito ay pisyolohikal at abnormal.

Ang mga physiological form ng hemoglobin ay lumilitaw sa ilang mga yugto ng buhay ng tao. Ngunit ang mga pathological ay nabuo sa kaso ng isang hindi tamang pagkakasunud-sunod ng pagkakalagay ng isang bilang ng mga amino acid sa globin.

Basic ayon sa hugis

Ang katawan ng tao ay maaaring naglalaman ng:

Oxyhemoglobin. Ang sangkap na ito ay nakikipag-ugnayan sa mga molekula ng oxygen. Ito ay naroroon sa dugo ng mga arterya, kung kaya't mayroon itong mayaman na iskarlata na kulay.
Carboxyhemoglobin. Ang ganitong uri ng protina ay nakikipag-ugnayan sa mga molekula ng carbon dioxide. Ang ipinakita na mga molekula ay tumagos sa tisyu ng baga, kung saan ang carbon dioxide ay tinanggal at ang oxygen ay puspos ng hemoglobin. Ang ganitong uri ng protina ay naroroon sa venous blood, dahil sa kung saan ito ay may mas madilim na kulay at mas malaking density.
Methemoglobin. Ito ay isang sangkap na nakikipag-ugnayan sa iba't ibang mga ahente ng kemikal. Ang pathological form ng hemoglobin, at isang pagtaas sa halaga ng sangkap na ito ay maaaring magpahiwatig ng pagkalason ng katawan, mayroong isang paglabag sa oxygen saturation ng mga tisyu.
Myoglobin. Gumaganap bilang isang kumpletong analogue ng mga pulang selula ng dugo. Ang pangunahing pagkakaiba ay ang lokasyon lamang ng protina na ito ay ang kalamnan ng puso. Kapag ang mga kalamnan ay nasira, ang myoglobin ay pumapasok sa daluyan ng dugo, pagkatapos nito ay pinalabas mula sa katawan dahil sa paggana ng mga bato. Ngunit may posibilidad ng pagbara ng tubule ng mga bato, na maaaring makapukaw ng pagkamatay ng mga tisyu nito. Sa ganitong mga sitwasyon, ang paglitaw ng pagkabigo sa bato at kakulangan ng oxygen sa mga tisyu ay hindi ibinukod.

Iba pang mga uri ng hemoglobin

Tinutukoy din ng iba't ibang mapagkukunan ng impormasyon ang mga sumusunod na anyo ng hemoglobin:

Glycated hemoglobin. Ang form na ito ay isang hindi mapaghihiwalay na kumbinasyon ng glucose at protina. Ang ganitong uri ng glucose ay maaaring lumipat sa dugo sa loob ng mahabang panahon, kaya ginagamit ito upang makita ang mga antas ng asukal.
Pangsanggol. Ang isang anyo ng hemoglobin ay naroroon sa dugo ng isang embryo o bagong silang na sanggol sa mga unang araw ng buhay. Niraranggo sa mga aktibong species sa mga tuntunin ng paglipat ng oxygen, sa ilalim ng impluwensya ng kapaligiran ay napapailalim sa mabilis na pagkawasak.
Sulfhemoglobin. Ang ipinakita na uri ng protina ay nangyayari sa dugo kapag ang isang malaking bilang ng mga gamot ay natupok. Bilang isang patakaran, ang nilalaman ng protina na ito ay hindi hihigit sa 10%.
Dyshemoglobin. Ito ay nabuo na may tulad na mga bono na ganap na nag-aalis ng protina ng kakayahang isagawa ang mga pag-andar nito. Ito ay nagpapahiwatig na ang ganitong uri ng hemoglobin ay dadalhin sa pamamagitan ng dugo sa anyo ng isang karagdagang sangkap. Pagkatapos ng oras, ito ay ipoproseso ng pali. Sa normal na kalusugan, ang sangkap na ito ay matatagpuan sa katawan ng bawat tao, ngunit kung ang saklaw ng ganitong uri ng ligaments ay nagiging mas madalas, kung gayon ang mga organo na kasangkot sa pagdadala ng dugo sa buong katawan ay kailangang gumana nang may tumaas na intensity, bilang isang resulta ng na kung saan sila ay mas mabilis na maubos at maubos.

Mga pathological na anyo ng hemoglobin

Mayroong isang hiwalay na grupo:

D-Punjab;

Ang anyo ng hemoglobin D-Punjab ay nakuha ang pangalan nito dahil sa malawak na pamamahagi nito sa Punjab, India at Pakistan. Ang pinagmulan ng protina ay dahil sa pagkalat ng malaria sa iba't ibang bahagi ng Asya. Ayon sa istatistika, ang protina na ito ay matatagpuan sa 55% ng mga kaso ng kabuuang bilang ng pathological mga anyo ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin S ay nabuo sa West Africa bilang isang resulta ng limang magkahiwalay na mutasyon.

Ang Protein C ay isa sa mga pinakakaraniwang uri ng istruktura ng hemoglobin. Ang mga taong may ganitong protina ay maaaring magdusa mula sa isang kondisyon na tinatawag na hemolytic anemia.

Ang Hemoglobin H ay naghihikayat sa pag-unlad ng isang malubhang sakit tulad ng alpha thalassemia.

Pangunahing pag-andar

Anuman ang mga anyo at derivatives ng hemoglobin, ang sangkap na ito ay may mga sumusunod na function:

Transport ng oxygen. Kapag ang isang tao ay huminga ng mga masa ng hangin, ang mga molekula ng oxygen ay tumagos sa mga tisyu ng mga baga, at mula roon ay lumipat sila sa iba pang mga tisyu at mga selula. Ang Hemoglobin ay nagbubuklod sa mga molekula ng oxygen at dinadala ang mga ito. Kapag ang function na ito ay nagambala, ang kakulangan sa oxygen ay nangyayari, na lubhang mapanganib para sa paggana ng utak.
Transportasyon ng carbon dioxide. Sa sitwasyong ito, ang hemoglobin ay nagbubuklod sa mga molekula ng carbon dioxide at pagkatapos ay dinadala ang mga ito.
Pagpapanatili ng mga antas ng kaasiman. Kapag ang carbon dioxide ay naipon sa dugo, ito ay nagiging acidic. Ito ay tiyak na hindi pinapayagan, dahil ang isang patuloy na pag-alis ng mga molekula ng carbon dioxide ay dapat mangyari.

Mga normal na tagapagpahiwatig

Upang matukoy ng mga doktor ang mga normal na anyo ng hemoglobin sa katawan ng isang tao, ang mga pagsusuri ay isinasagawa.

Nabanggit na ang pamantayan ng libreng hemoglobin sa dugo ng mga taong may iba't ibang edad ay maaaring magkaroon ng mga sumusunod na tagapagpahiwatig:

mga lalaki sa edad na 18 taong gulang - mula 120 hanggang 150 g/l;
kababaihan sa edad na 18 taong gulang - mula 110 hanggang 130 g/l;
mga bagong silang at mga batang wala pang 18 taong gulang - 200 g/l.

Ang pagtaas o pagbaba sa dami ng libreng hemoglobin sa dugo ay maaaring mag-trigger ng paglipat ng protina sa ibang anyo - pathological.

Mayroong ilang mga paraan para sa pag-stabilize ng halaga nito, kaya kung ang mga resulta ng pagsubok ay nagpapahiwatig ng pagtaas o pagbaba ng antas, dapat kang kumunsulta agad sa isang doktor. Dahil sa pagkakaroon ng isang malaking bilang ng iba't ibang anyo ng hemoglobin, tanging isang propesyonal na doktor ang maaaring matukoy kung ano ang naroroon sa katawan sa isang setting ng laboratoryo. Nagiging posible ang pagtuklas nito sa pamamagitan ng biochemical blood test.

Ang kanilang hindi protina na bahagi ay ang heme - isang istraktura na kinabibilangan ng isang porphyrin ring (binubuo ng 4 na pyrrole ring) at isang Fe 2+ ion. Ang bakal ay nagbubuklod sa porphyrin ring na may dalawang koordinasyon at dalawang covalent bond.

Ang istraktura ng hemoglobin

Ang istraktura ng hemoglobin A

Ang mga subunit ng protina sa normal na hemoglobin ay maaaring katawanin ng iba't ibang uri ng polypeptide chain: α, β, γ, δ, ε, ξ (ayon sa pagkakabanggit, Greek - alpha, beta, gamma, delta, epsilon, xi). Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng dalawang kadena ng dalawang magkaibang uri.

Ang heme ay konektado sa subunit ng protina, una, sa pamamagitan ng isang histidine residue sa pamamagitan ng isang iron coordination bond, at pangalawa, sa pamamagitan ng hydrophobic bond ng mga pyrrole ring at hydrophobic amino acid. Ang heme ay matatagpuan, kumbaga, "sa isang bulsa" ng kadena nito at isang protomer na naglalaman ng heme ay nabuo.

Mga normal na anyo ng hemoglobin

HbР - primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay matatagpuan sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay,
HbF - fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,
HbA – adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ng 80% ng lahat ng hemoglobin,
HbA 2 - hemoglobin ng mga matatanda, ang proporsyon ay 2%, naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,
HbO 2 - oxyhemoglobin, ay nabuo kapag ang oxygen ay nagbubuklod sa mga baga; sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,
Ang HbCO 2 - carbohemoglobin, ay nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu; sa venous blood ay bumubuo ito ng 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

Maaari kang magtanong o mag-iwan ng iyong opinyon.

Mga uri ng hemoglobin, diagnosis at interpretasyon ng mga resulta ng pananaliksik

Ang Hemoglobin ay isang mahalagang protina para sa katawan na gumaganap ng ilang mga function, ngunit ang pangunahing isa ay ang paglipat ng oxygen sa mga tisyu at mga selula. Ang kakulangan sa hemoglobin ay maaaring humantong sa malubhang kahihinatnan. Ang protina na ito ang nagbibigay sa dugo ng mayaman nitong pulang kulay dahil sa nilalamang bakal dito. Ang hemoglobin ay matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo at binubuo ng mga compound ng iron at globin (protina).

Hemoglobin - mga uri at pag-andar

Ang kahulugan at uri ng hemoglobin sa dugo

Ang hemoglobin ay dapat na nasa dugo ng isang tao sa sapat na dami upang matanggap ng mga tisyu ang dami ng oxygen na kailangan nila. Ang bawat molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng mga atomo ng bakal, na nagbubuklod ng oxygen.

Mayroong tatlong pangunahing pag-andar ng hemoglobin:

Transportasyon ng oxygen. Ang pinakasikat na function. Ang isang tao ay humihinga ng hangin, ang mga molekula ng oxygen ay pumapasok sa mga baga, at mula doon sila ay dinadala sa iba pang mga selula at tisyu. Ang Hemoglobin ay nagbubuklod sa mga molekula ng oxygen at dinadala ang mga ito. Kung ang function na ito ay nagambala, nagsisimula ang gutom sa oxygen, na lalong mapanganib para sa utak.
Transport ng carbon dioxide. Bilang karagdagan sa oxygen, ang hemoglobin ay maaaring magbigkis at magdala ng mga molekula ng carbon dioxide, na mahalaga din.
Pagpapanatili ng antas ng pH. Ang carbon dioxide, na naipon sa dugo, ay nagiging sanhi ng pag-asim nito. Hindi ito maaaring payagan; ang mga molekula ng carbon dioxide ay dapat na patuloy na alisin.

Sa dugo ng tao, ang protina ay naroroon sa ilang mga uri. Ang mga sumusunod na uri ng hemoglobin ay nakikilala:

Oxyhemoglobin. Ito ay hemoglobin na may nakagapos na mga molekula ng oxygen. Ito ay matatagpuan sa arterial blood, kaya naman ito ay maliwanag na iskarlata.
Carboxyhemoglobin. Hemoglobin na may nakagapos na mga molekula ng carbon dioxide. Ang mga ito ay dinadala sa mga baga, kung saan ang carbon dioxide ay inaalis at ang hemoglobin ay muling puspos ng oxygen. Ang ganitong uri ng protina ay pinanatili sa mas madidilim at mas makapal na dugo ng venous.
Glycated hemoglobin. Ito ay isang hindi mapaghihiwalay na kumbinasyon ng protina at glucose. Ang ganitong uri ng glucose ay maaaring umikot sa dugo sa loob ng mahabang panahon, kaya ginagamit ito upang matukoy ang mga antas ng asukal sa dugo.
Pangsanggol na hemoglobin. Ang hemoglobin na ito ay matatagpuan sa dugo ng isang fetus o bagong silang na sanggol sa unang ilang linggo ng buhay. Ito ay hemoglobin, na mas aktibo sa mga tuntunin ng paglipat ng oxygen, ngunit mabilis na nawasak sa ilalim ng impluwensya ng mga kadahilanan sa kapaligiran.
Methemoglobin. Ito ay hemoglobin na nakagapos sa iba't ibang mga ahente ng kemikal. Ang paglaki nito ay maaaring magpahiwatig ng pagkalason sa katawan. Ang mga bono sa pagitan ng protina at mga ahente ay medyo malakas. Kapag ang antas ng ganitong uri ng hemoglobin ay tumaas, ang saturation ng mga tisyu na may oxygen ay nagambala.
Sulfhemoglobin. Ang ganitong uri ng protina ay lumilitaw sa dugo kapag umiinom ng iba't ibang gamot. Ang nilalaman nito ay karaniwang hindi hihigit sa 10%.

Diagnosis ng antas ng hemoglobin

Pagsusuri sa antas ng hemoglobin: layunin, paghahanda at pamamaraan

Ang Hemoglobin ay kasama sa klinikal na pagsusuri ng dugo. Samakatuwid, kadalasan ang isang kumpletong pagsusuri ng dugo ay inireseta at ang lahat ng mga tagapagpahiwatig ay tinasa sa kabuuan, kahit na hemoglobin lamang ang mahalaga.

Kung pinaghihinalaan ang diabetes, ang isang hiwalay na pagsusuri para sa glycated hemoglobin ay kinuha. Sa kasong ito, ang pasyente ay nakakaranas ng pagtaas ng pagkauhaw, madalas na pag-ihi, mabilis na napapagod at madalas na nagdurusa sa mga sakit na viral.

Sa anumang kaso, ang dugo ay naibigay sa umaga sa isang walang laman na tiyan. Maipapayo na hindi bababa sa 8 oras ang lumipas pagkatapos ng huling pagkain. Sa bisperas ng pagsusuri, hindi ipinapayong makisali sa pisikal na aktibidad, manigarilyo, uminom ng alak o uminom ng anumang mga gamot. Kung ang ilang mga gamot ay hindi mapigilan, dapat mong ipaalam sa iyong doktor ang tungkol sa paggamit nito. Hindi kinakailangan na sumunod sa isang diyeta, ngunit inirerekumenda na maiwasan ang mataba at pritong pagkain, dahil maaaring magbago ang mga tagapagpahiwatig. Sa panahon ng pagbubuntis, ang isang pagsusuri para sa hemoglobin (at iba pang mga tagapagpahiwatig sa pangkalahatan) ay kinukuha nang madalas, isang beses bawat ilang linggo, kung kinakailangan bawat linggo.

Ang isang doktor ay maaaring maghinala ng kakulangan ng hemoglobin at mag-utos ng isang pagsusuri sa dugo upang suriin kung ang pasyente ay nakakaranas ng mababang presyon ng dugo, pagkapagod, panghihina, pananakit ng ulo at pagkahilo, pagkahilo, pati na rin ang pagkawala ng buhok at malutong na mga kuko.

Sa iba't ibang mga laboratoryo, ang pagsusuri ng dugo para sa hemoglobin ay isinasagawa nang iba depende sa magagamit na kagamitan. Alinman ang iron content sa hemoglobin ay sinusukat, o ang color saturation ng solusyon sa dugo ay tinasa.

Kapaki-pakinabang na video - Ang glycated hemoglobin ay nadagdagan.

Ang pinakakaraniwang paraan na ginagamit upang masukat ang mga antas ng hemoglobin ay hydrochloric acid. Ang pamamaraang ito ay tinatawag na pamamaraang Sali. Ang nagresultang materyal ay halo-halong may acid sa isang tiyak na halaga at pagkatapos ay nababagay sa isang karaniwang kulay gamit ang distilled water. Ang dami ng hemoglobin ay tinutukoy sa pamamagitan ng pag-uugnay ng nagresultang dami sa mga tinatanggap na pamantayan. Ang paraan ng Sali ay ginamit sa mahabang panahon, ito ay medyo mahaba at subjective, at higit sa lahat ay nakasalalay sa kadahilanan ng tao. Gayunpaman, ginagawang posible ng modernong gamot na matukoy ang mga antas ng hemoglobin na may mas tumpak at awtomatikong mga pamamaraan, gamit ang isang aparato na tinatawag na hemometer. Ang pamamaraang ito ay mas mabilis, ngunit maaari ring gumawa ng mga pagkakaiba ng hanggang 3 gramo bawat litro.

Transcript ng pagsusuri

Hemoglobin: pamantayan at mga dahilan para sa paglihis

Ang isang doktor lamang ang dapat mag-decipher ng resulta ng pagsusulit. Sa kabila ng maliwanag na pagiging simple nito (alamin lamang ang pamantayan at ihambing ang resulta), maaaring may mga pagkakaiba. Bilang karagdagan, susuriin ng doktor ang iba pang mga tagapagpahiwatig at magagawang matukoy kung ano ang iba pang pagsusuri na kailangang gawin.

Ang mga lalaki ay may mas mataas na antas ng hemoglobin kaysa sa mga babae. Ito ay g / l, sa mga kababaihan - g / l.
Sa panahon ng pagbubuntis, ang hemoglobin ay maaaring bumaba sa 90 g/l dahil sa pagtaas ng dami ng dugo.
Sa isang maliit na bata ang pamantayan ay mas mataas pa. Kung ito ay bagong panganak na sanggol, ang hemoglobin nito ay maaaring lumampas sa 200 g/l. Sa edad, bumababa ang antas dahil sa pagkasira ng fetal hemoglobin.

Ang glycated hemoglobin ay tinutukoy depende sa antas ng kabuuan. Karaniwan ito ay hindi hihigit sa 6.5%. Sa mga kababaihan, bumababa ang hemoglobin sa panahon ng regla, at ito ay itinuturing na normal dahil sa isang tiyak na halaga ng pagkawala ng dugo. Sa oras na ito, ang tagapagpahiwatig ng hg/l ay hindi itinuturing na isang paglihis. Kapag nag-decipher, dapat isaalang-alang ng doktor ang mga kadahilanan na nakakaapekto sa antas ng hemoglobin ng pasyente: ito ay mga operasyon, pagdurugo (panregla, hemorrhoidal at kahit dumudugo na gilagid).

Ang hemoglobin sa ibaba ng g/l ay itinuturing na mababa.

Kung ang markang ito ay umabot sa g/l, ito ay isang kritikal na pagbaba sa hemoglobin, na nangangailangan ng ospital at pagmamasid. Sa gayong anemya, ang lahat ng mga organo at sistema ng katawan ay nagdurusa. Ang mga dahilan para sa pagbaba sa mga antas ng hemoglobin ay maaaring hindi lamang iba't ibang pagdurugo, kundi pati na rin ang mga pathologies ng reproductive system, mga impeksiyon, mga sakit sa autoimmune at namamana, at kanser. Samakatuwid, sa kaso ng talamak na mababang hemoglobin, ipinapayong magsagawa ng karagdagang pagsusuri.

Ang isang mas mataas na antas ng hemoglobin (higit pang hemoglobin) ay hindi isang magandang senyales at hindi nagpapahiwatig ng sapat na dami ng oxygen sa mga tisyu. Ito ay normal lamang kapag nagtatrabaho sa mga kondisyon na may hindi sapat na antas ng oxygen, tulad ng kapag nagtatrabaho sa matataas na lugar. Ang isang pagtaas ng antas ng hemoglobin ay maaaring magpahiwatig ng malfunction ng mga panloob na organo, kanser, bronchial hika, malubhang sakit sa puso at baga, tuberculosis, atbp.

Napansin ang isang pagkakamali? Piliin ito at pindutin ang Ctrl+Enter para ipaalam sa amin.

Mga komento

Ang iyong artikulo lamang ang tumulong sa akin na harapin ang mababang hemoglobin na aking naobserbahan. Lahat ng nabasa ko noon ay lampas sa anumang saklaw sa mga tuntunin ng kaalaman nito. Salamat!

Magdagdag ng komento Kanselahin ang tugon

Sa pagpapatuloy ng artikulo

Nasa social media kami mga network

Mga komento

BIGAY – 09/25/2017
Tatiana – 09/25/2017
Ilona – 09/24/2017
Lara – 09/22/2017
Tatyana - 09/22/2017
Mila – 09/21/2017

Mga paksa ng mga tanong

Nagsusuri

Ultrasound/MRI

Facebook

Mga bagong tanong at sagot

Ang nilalaman ng pahinang ito ay para sa mga layuning pang-edukasyon at impormasyon lamang at hindi maaaring at hindi bumubuo ng isang pampublikong alok, na tinukoy ng Art. 437 ng Civil Code ng Russian Federation. Ang impormasyong ibinigay ay para sa mga layuning pang-impormasyon lamang at hindi pinapalitan ang pagsusuri at konsultasyon sa isang doktor. May mga kontraindiksyon at posibleng epekto, kumunsulta sa isang espesyalista

Mga pathological na anyo ng hemoglobin

Sa ngayon, higit sa 200 mga anyo ng mga pathological hemoglobin ang kilala, naiiba sa mga normal sa istraktura ng globin polypeptide chain, kapag ang isa o higit pang mga amino acid ay pinalitan ng iba o nawawala.

Ang pinakakaraniwang hereditary disorder ay hemoglobinopathy S (sickle cell anemia), na maaaring kumpirmahin sa pamamagitan ng sickling tests (tingnan ang 3.3.2). Pag-aaral ng mga pathological hemoglobin Ang mga pathological derivatives ng hemoglobin ay kinabibilangan ng:

Carboxyhemoglobin(HbCO)- ay nabuo kapag ang hemoglobin ay pinagsama sa carbon monoxide (CO). Ang prosesong ito ay posible sa 2-4% sa ilalim ng normal na mga kondisyon. Ang CO ay karaniwang nabuo sa panahon ng pagkasira ng hemoglobin, kapag nabuo ang verdoglobin, sa panahon ng cleavage ng methine bridge. Ang CH group (methine group) ay hindi nawala, ngunit nagiging CO. Maaaring i-activate ng CO ang guanylate cyclase, na nagiging sanhi ng mga kasunod na kaganapan sa target na cell. Ang Carboxyhemoglobin ay isang malakas na tambalan, mahinang naghihiwalay, hindi nakakabit ng oxygen. Bilang karagdagan, sa pagkakaroon ng carboxyhemoglobin, ang deoxygenation ng oxygenated hemoglobin ay nahahadlangan (Holden effect). Kapag ang konsentrasyon ng carbon monoxide sa inhaled air ay humigit-kumulang 0.1%, 50% ng hemoglobin ang nagbubuklod dito sa 1/130 ng isang segundo (ang hemoglobin ay may mas mataas na affinity para sa carbon monoxide kaysa sa oxygen). Mayroong tatlong antas ng pagkalason sa carbon monoxide. Ang una ay ipinahayag sa pamamagitan ng matinding pananakit ng ulo, igsi ng paghinga at pagduduwal. Ang pangalawa, bilang karagdagan sa mga pagpapakita ng una, ay karagdagang nailalarawan sa kahinaan ng kalamnan at ang pagkakaroon ng mga iskarlata na spot sa mukha. Ikatlong antas - koma (maliwanag na iskarlata na mukha, sianosis ng mga paa't kamay, temperatura 38-40C, mga seizure). May mga hindi tipikal na anyo - fulminant, kapag ang presyon ng dugo ay bumaba nang husto, pamumutla (puting asphyxia). Posible ang talamak na pagkalason sa carbon monoxide. Kung humigit-kumulang 70% ng hemoglobin ay nauugnay sa carbon monoxide, ang katawan ay namamatay mula sa hypoxia. Ang dugo ay may lilac hue ("ang kulay ng lingonberry juice"). Ang spectrum ng pagsipsip ng carboxyhemoglobin ay halos kapareho sa spectrum ng pagsipsip ng oxyhemoglobin - dalawang manipis na madilim na linya sa dilaw-berdeng bahagi ng spectrum, ngunit medyo inilipat ang mga ito patungo sa dulo ng violet. Para sa mas tumpak na pagkilala sa oxyhemoglobin at carboxyhemoglobin, ang Stokes reagent (ammonia solution ng tartaric iron) ay dapat idagdag sa test solution. Dahil ang reagent na ito ay isang malakas na ahente ng pagbabawas, kapag ito ay idinagdag sa isang solusyon ng oxyhemoglobin, ang huli ay nabawasan sa hemoglobin, ang spectrum ng pagsipsip na kung saan ay isang madilim na linya. Ang spectrum ng pagsipsip ng carboxyhemoglobin ay hindi nagbabago kapag nagdaragdag ng Stokes reagent, dahil wala itong epekto sa koneksyon na ito. Ito ay ginagamit sa forensic practice upang masuri ang pagkakaiba sa pagitan ng kamatayan mula sa mechanical asphyxia (suffocation) at carbon monoxide poisoning.

Methemoglobin(HbOH)– maaaring mabuo sa ilalim ng normal na kondisyon (1-2%) sa panahon ng paggamit ng nitric oxide. Sa ilalim ng mga kondisyong pisyolohikal, ang methemoglobin ay kasangkot hindi lamang sa paggamit ng nitric oxide, ngunit may kakayahang magbigkis ng cyanide, muling paganahin ang mga respiratory enzymes. Ang mga cyanides ay patuloy na nabuo sa ilalim ng mga kondisyon ng physiological (bilang isang resulta ng pakikipag-ugnayan ng mga aldehydes, ketone at alpha-hydroxy acid na may cyanohydrin, pati na rin bilang isang resulta ng metabolismo ng mga nitriles). Ang enzyme rhodonase (liver, kidneys at adrenal glands) ay nakikibahagi din sa pagtatapon ng cyanide. Ang enzyme na ito ay nag-catalyze sa pagdaragdag ng sulfur cyanides, na humahantong sa pagbuo ng thiocyanates - 200 beses na mas kaunting mga nakakalason na sangkap. Ang methemoglobin ay may kakayahang magbigkis ng hydrogen sulfide, sodium azite, thiocyanates, sodium fluoride, formate, arsenous acid at iba pang mga lason. Ang methemoglobin ay kasangkot sa pag-aalis ng labis na hydrogen peroxide, pagsira nito sa tubig at atomic oxygen at pag-convert nito sa oxyhemoglobin. Karaniwan, ang methemoglobin ay hindi naiipon sa mga pulang selula ng dugo, dahil mayroon silang isang sistema para sa pagbawi nito - enzymatic (NADP reductase, o diaphorase - 75%), non-enzymatic (bitamina C - 12-16% at nabawasan ang GLT - 9-12%).

Ito ay labor-intensive at isinasagawa sa mga dalubhasang laboratoryo.

biochemical na pamantayan para sa pag-diagnose ng anemia

Kabilang sa mga ito ang: UAC (Nb, Er, Cv. p., reticul.), MSN, MCNS, serum. Fe, PVSS, LVSS, antas ng ferritin. Ang isang pagsusuri sa dugo ay nagpapakita ng pagbaba sa HB at pagbaba sa konsentrasyon ng HB sa Er. Ang bilang ng mga Er ay nabawasan sa isang mas mababang lawak.

Pangunahing hematological sign ng IDA ay matalas nito hypochromic: kulay P.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА laging hypochromic bagaman hindi lahat ng hypochromic anemia ay Fe deficiency.

Natukoy ang microcytosis (diameter Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

Sa IDA bumababa ito average na konsentrasyon ng Hb sa erythrocyte(MCNS). Ang tagapagpahiwatig na ito ay sumasalamin sa antas ng saturation ng erythrocyte na may hemoglobin at sa N ay katumbas ng 30-38%. Ito ang konsentrasyon ng Hb sa gramo bawat 100 ml ng dugo.

Average na nilalaman ng Hb sa isang erythrocyte(MSN) ay isang tagapagpahiwatig na sumasalamin sa ganap na nilalaman ng HB sa isang erythrocyte (sa N katumbas ng picograms (pg)). Ang tagapagpahiwatig na ito ay medyo matatag at hindi nagbabago nang malaki sa IDA.

Ang mga ito ay mapagpasyahan sa diagnosis ng IDA. Kabilang dito ang: serum Fe level, THC, LVSS, transferrin saturation coefficient na may iron. Upang pag-aralan ang mga tagapagpahiwatig na ito, ang dugo ay dadalhin sa mga espesyal na tubo ng pagsubok, hugasan ng dalawang beses na may distilled water. Ang pasyente ay hindi dapat tumanggap ng mga suplementong Fe 5 araw bago ang pag-aaral.

Ang Serum Fe ay ang dami ng non-heme Fe na matatagpuan sa serum (iron transferrin, ferritin). Sa N – 40.6-62.5 µmol/l. Ang LVSS ay ang pagkakaiba sa pagitan ng PVSS at ang antas ng serum Fe (N dapat hindi bababa sa 47 µmol/l).

Koepisyent ng saturation ng Transferrin sumasalamin sa tiyak na gravity ng serum Fe mula sa THC. Sa N hindi bababa sa 17%.

Sa mga pasyente na may IDA, mayroong isang pagbawas sa antas ng serum Fe, isang pagtaas sa CVSS at LVSS, at isang pagbawas sa koepisyent ng transferrin saturation na may bakal.

Dahil ang mga reserbang Fe ay nauubos sa IDA, mayroong pagbaba sa mga antas ng serum. ferritin (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Ang mga reserbang Fe ay maaari ding tantyahin gamit desferalova mga sample. Pagkatapos ng pangangasiwa ng IM o IV desferal, ang 0.6-1.3 mg/araw ng Fe ay karaniwang pinalalabas sa ihi, at kasama ang IDA, ang halaga ng Fe na pinalabas ay nabawasan sa 0.4-0.2 mg/araw.

Sa utak ng buto, ang erythroid hyperplasia ay sinusunod na may pagbaba sa bilang ng mga sideroblast.

Hemoglobin. Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo, antas, pagsukat ng hemoglobin.

Ang nilalaman ng hemoglobin sa dugo ng mga lalaki ay bahagyang mas mataas kaysa sa mga kababaihan. Sa mga bata sa unang taon ng buhay, ang isang physiological na pagbaba sa konsentrasyon ng hemoglobin ay sinusunod. Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay maaaring resulta ng pagtaas ng pagkawala ng hemoglobin dahil sa iba't ibang uri ng pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12, folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari pangalawa sa iba't ibang uri ng malalang sakit na hindi hematological.

Mga alternatibong unit: g/l

Conversion factor: g/l x 0.1 ==> g/dal

Mga pathological na anyo ng hemoglobin

Mga normal na anyo ng hemoglobin

Ang Hemoglobin ay ang pangunahing protina ng dugo

Ang Hemoglobin ay bahagi ng pangkat ng mga protina na hemoprotein, na ang kanilang mga sarili ay isang subtype ng chromoproteins at nahahati sa mga non-enzymatic na protina (hemoglobin, myoglobin) at mga enzyme (cytochromes, catalase, peroxidase). Ang kanilang hindi protina na bahagi ay ang heme - isang istraktura na kinabibilangan ng isang porphyrin ring (binubuo ng 4 na pyrrole ring) at isang Fe 2+ ion. Ang bakal ay nagbubuklod sa porphyrin ring na may dalawang koordinasyon at dalawang covalent bond.

Ang Hemoglobin ay isang protina na binubuo ng 4 na mga subunit ng protina na naglalaman ng heme. Ang mga protomer ay konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng hydrophobic, ionic, at hydrogen bond ayon sa prinsipyo ng complementarity. Bukod dito, nakikipag-ugnayan sila hindi arbitraryo, ngunit sa isang tiyak na lugar - ang ibabaw ng contact. Ang prosesong ito ay lubos na tiyak; ang pakikipag-ugnay ay nangyayari nang sabay-sabay sa dose-dosenang mga punto ayon sa prinsipyo ng complementarity. Ang pakikipag-ugnayan ay isinasagawa ng magkasalungat na sisingilin na mga grupo, hydrophobic na rehiyon, at mga iregularidad sa ibabaw ng protina.

Mayroong ilang mga normal na variant ng hemoglobin:

· HbР – primitive hemoglobin, naglalaman ng 2ξ- at 2ε-chain, ay nangyayari sa embryo sa pagitan ng 7-12 linggo ng buhay,

· HbF – fetal hemoglobin, naglalaman ng 2α- at 2γ-chain, na lumilitaw pagkatapos ng 12 linggo ng intrauterine development at ang pangunahing isa pagkatapos ng 3 buwan,

· HbA – adult hemoglobin, ang proporsyon ay 98%, naglalaman ng 2α- at 2β-chain, lumilitaw sa fetus pagkatapos ng 3 buwan ng buhay at sa pamamagitan ng kapanganakan ay bumubuo ng 80% ng lahat ng hemoglobin,

· HbA 2 – hemoglobin ng mga matatanda, ang proporsyon ay 2%, naglalaman ng 2α- at 2δ-chain,

· HbO 2 – oxyhemoglobin, nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng oxygen sa baga, sa pulmonary veins ito ay 94-98% ng kabuuang halaga ng hemoglobin,

· HbCO 2 – carbohemoglobin, na nabuo sa pamamagitan ng pagbubuklod ng carbon dioxide sa mga tisyu, sa venous blood ay bumubuo ito ng 15-20% ng kabuuang halaga ng hemoglobin.

HbS - sickle cell hemoglobin.

Ang MetHb ay methemoglobin, isang anyo ng hemoglobin na may kasamang ferric ion sa halip na isang ferrous. Ang form na ito ay karaniwang nabuo nang kusang; sa kasong ito, ang enzymatic na kapasidad ng cell ay sapat upang maibalik ito. Kapag gumagamit ng sulfonamides, pagkonsumo ng sodium nitrite at food nitrates, at may kakulangan sa ascorbic acid, ang paglipat ng Fe 2+ hanggang Fe 3+ ay pinabilis. Ang nagreresultang metHb ay hindi kayang magbigkis ng oxygen at nangyayari ang tissue hypoxia. Upang maibalik ang mga iron ions, ang klinika ay gumagamit ng ascorbic acid at methylene blue.

Hb-CO - carboxyhemoglobin, ay nabuo sa pagkakaroon ng CO (carbon monoxide) sa inhaled air. Ito ay patuloy na naroroon sa dugo sa maliliit na konsentrasyon, ngunit ang proporsyon nito ay maaaring mag-iba depende sa mga kondisyon at pamumuhay.

Ang carbon monoxide ay isang aktibong inhibitor ng mga enzyme na naglalaman ng heme, sa partikular na cytochrome oxidase 4 complex ng respiratory chain.

HbA 1C - glycosylated hemoglobin. Ang konsentrasyon nito ay tumataas nang may talamak na hyperglycemia at isang mahusay na tagapagpahiwatig ng screening ng mga antas ng glucose sa dugo sa mahabang panahon.

Ang myoglobin ay may kakayahang magbigkis ng oxygen

Ang myoglobin ay isang solong polypeptide chain, na binubuo ng 153 amino acid na may molekular na timbang na 17 kDa at katulad ng istruktura sa β-chain ng hemoglobin. Ang protina ay naisalokal sa tissue ng kalamnan. Ang myoglobin ay may mas mataas na affinity para sa oxygen kumpara sa hemoglobin. Tinutukoy ng ari-arian na ito ang pag-andar ng myoglobin - pagtitiwalag ng oxygen sa selula ng kalamnan at ang paggamit nito lamang sa isang makabuluhang pagbaba sa bahagyang presyon ng O 2 sa kalamnan (hanggang sa 1-2 mm Hg).

Ang mga curve ng saturation ng oxygen ay nagpapakita ng mga pagkakaiba sa pagitan ng myoglobin at hemoglobin:

· ang parehong 50% saturation ay nakakamit sa ganap na magkakaibang mga konsentrasyon ng oxygen - mga 26 mm Hg. para sa hemoglobin at 5 mm Hg. para sa myoglobin,

· sa isang physiological bahagyang presyon ng oxygen mula 26 hanggang 40 mm Hg. Ang hemoglobin ay puspos ng 50-80%, habang ang myoglobin ay halos 100%.

Kaya, ang myoglobin ay nananatiling oxygenated hanggang ang dami ng oxygen sa cell ay bumaba sa matinding antas. Pagkatapos lamang nito magsisimula ang paglabas ng oxygen para sa mga metabolic reaction.

Hemoglobin

Ang Hemoglobin ay isang protina na may quaternary na istraktura na nabuo ng apat na subunits. Ang bakal sa heme ay nasa divalent form. Mayroong mga sumusunod na physiological form ng hemoglobin:

Oxyhemoglobin (H b O 2) - isang compound ng hemoglobin na may oxygen, ay nabuo pangunahin sa arterial blood at binibigyan ito ng iskarlata na kulay (ang oxygen ay nagbubuklod sa iron atom sa pamamagitan ng isang coordination bond);

Ang pinababang hemoglobin, o deoxyhemoglobin (H b H), ay hemoglobin na nagbigay ng oxygen sa mga tisyu;

Carboxyhemoglobin (H bC O 2) - isang compound ng hemoglobin na may carbon dioxide, ay nabuo pangunahin sa venous blood, bilang isang resulta kung saan ang dugo ay nakakakuha ng isang madilim na kulay ng cherry.

Mga pathological na anyo ng hemoglobin:

Ang Carbohemoglobin (H bC O) ay nabuo sa panahon ng pagkalason sa carbon monoxide (CO), habang ang hemoglobin ay nawawalan ng kakayahang pagsamahin ang oxygen;

Ang methemoglobin ay nabuo sa ilalim ng impluwensya ng nitrites, nitrates at ilang mga gamot (ang ferrous iron ay sumasailalim sa isang paglipat sa ferric iron na may pagbuo ng methemoglobin - HbMet).

Tinutukoy ng karaniwang paraan ng cyanmethemoglobin ang lahat ng anyo ng hemoglobin nang wala ang kanilang pagkakaiba.

Ang pagbaba sa nilalaman ng hemoglobin sa dugo (anemia) ay nangyayari bilang resulta ng pagkawala ng hemoglobin sa panahon ng iba't ibang uri ng pagdurugo o pagtaas ng pagkasira (hemolysis) ng mga pulang selula ng dugo. Ang sanhi ng anemia ay maaaring kakulangan ng iron, kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, o mga bitamina na kasangkot sa pagbuo ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin ang B12 at folic acid), pati na rin ang isang paglabag sa pagbuo ng mga selula ng dugo sa tiyak na hematological mga sakit. Ang anemia ay maaaring mangyari pangalawa sa mga malalang sakit sa somatic.

Mga yunit ng pagsukat: gramo bawat litro (g/l).

Mga halaga ng sanggunian: tingnan ang talahanayan. 2-2.

Talahanayan 2-2. Mga normal na halaga para sa nilalaman ng hemoglobin

Ang nilalaman ng hemoglobin ay nagdaragdag sa mga sakit na sinamahan ng isang pagtaas sa bilang ng mga pulang selula ng dugo (pangunahin at pangalawang erythrocytosis), hemoconcentration, congenital heart defects, pulmonary heart failure, pati na rin para sa physiological na dahilan (sa mga residente ng matataas na bundok, mga piloto pagkatapos ng high. -altitude flight, mga umaakyat pagkatapos ng mas mataas na pisikal na aktibidad).

Ang isang pinababang nilalaman ng hemoglobin ay nabanggit sa anemia ng iba't ibang etiologies (ang pangunahing sintomas).

nandito ka ba:
bahay
Neurology
Mga diagnostic sa laboratoryo
Hemoglobin

Neurology

Na-update na mga artikulo sa neurolohiya

Mga uri ng hemoglobin, mga compound nito, ang kanilang physiological significance

May tatlong uri ng hemoglobin; Sa una, ang embryo ay may primitive hemoglobin (HbP) - hanggang 4-5 na buwan. intrauterine life, pagkatapos ay ang fetal hemoglobin (HbF) ay nagsisimulang lumitaw, ang halaga nito ay tumataas hanggang 6-7 na buwan. intrauterine na buhay. Mula sa panahong ito mayroong isang pagtaas sa hemoglobin A (pang-adulto), ang pinakamataas na halaga na umabot sa 9 na buwan. intrauterine na buhay (90%). Ang dami ng fetal hemoglobin sa kapanganakan ay isa sa mga senyales ng full term: mas mataas ang HbF, mas mababa ang full-term ng sanggol. Dapat pansinin na ang HbF sa pagkakaroon ng 2,3 diphosphoglycerate (DPG ay isang metabolic na produkto ng erythrocyte membrane sa panahon ng kakulangan ng oxygen) ay hindi nagbabago ng pagkakaugnay nito para sa oxygen, hindi katulad ng HbA, na ang pagkakaugnay para sa oxygen ay bumababa.

Ang mga uri ng Hb ay naiiba sa bawat isa sa antas ng pagkakaugnay ng kemikal para sa O2. Kaya, ang HbF sa ilalim ng mga kondisyong pisyolohikal ay may mas mataas na pagkakaugnay para sa O2 kaysa sa HbA. Ang pinakamahalagang tampok na ito ng HbF ay lumilikha ng pinakamainam na kondisyon para sa transportasyon ng O2 sa pamamagitan ng dugo ng pangsanggol.

Ang Hemoglobin ay isang pigment ng dugo na ang papel ay ang transportasyon ng oxygen sa mga organo at tisyu, nagdadala ng carbon dioxide mula sa mga tisyu patungo sa mga baga, bilang karagdagan, ito ay isang intracellular buffer na nagpapanatili ng pinakamainam na pH para sa metabolismo. Ang Hemoglobin ay matatagpuan sa mga pulang selula ng dugo at bumubuo ng 90% ng kanilang tuyong masa. Sa labas ng mga pulang selula ng dugo, ang hemoglobin ay halos hindi matukoy.

Sa kemikal, ang hemoglobin ay kabilang sa pangkat ng mga chromoproteins. Ang prosthetic group nito, kabilang ang iron, ay tinatawag na heme, at ang bahagi ng protina nito ay tinatawag na globin. Ang molekula ng hemoglobin ay naglalaman ng 4 na hemes at 1 globin.

Kabilang sa mga physiological hemoglobin ang HbA (pang-adultong hemoglobin) at HbF (fetal hemoglobin, na bumubuo sa karamihan ng fetal hemoglobin at halos ganap na nawawala sa ika-2 taon ng buhay ng isang bata). Ang mga modernong pag-aaral ng electrophoretic ay napatunayan ang pagkakaroon ng hindi bababa sa dalawang uri ng normal na hemoglobin A: A1 (pangunahing) at A2 (mabagal). Ang bulk ng adult hemoglobin (96-99%) ay HbAl, ang nilalaman ng iba pang mga fraction (A2 F) ay hindi lalampas sa 1 - 4%. Ang bawat uri ng hemoglobin, o sa halip ang bahagi ng globin nito, ay nailalarawan sa sarili nitong "polypeptide formula". Kaya, ang HbAl ay itinalaga bilang ά2 β2, iyon ay, ito ay binubuo ng dalawang ά-chain at dalawang β-chain (kabuuang 574 amino acid residues na nakaayos sa isang mahigpit na tinukoy na pagkakasunud-sunod). Ang iba pang mga uri ng normal na hemoglobin - F, A2 - ay may karaniwang β-peptide chain na may HbAl, ngunit naiiba sa istraktura ng pangalawang polypeptide chain (halimbawa, ang structural formula ng HbF ay ά2γ2).

Bilang karagdagan sa mga physiological hemoglobin, mayroong ilang higit pang mga pathological varieties ng hemoglobin. Ang mga pathological hemoglobin ay lumitaw bilang isang resulta ng isang congenital, minana na depekto sa pagbuo ng hemoglobin.

Sa mga pulang selula ng dugo ng nagpapalipat-lipat na dugo, ang hemoglobin ay nasa isang estado ng tuluy-tuloy na nababaligtad na reaksyon. Siya ay

nakakabit ng isang molekula ng oxygen (sa mga pulmonary capillaries), pagkatapos ay inilalabas ito (sa mga tissue capillaries).

Ang mga pangunahing compound ng hemoglobin ay kinabibilangan ng: HHb - pinababang hemoglobin at HbCO2 - isang tambalang may carbon dioxide (carbohemoglobin). Ang mga ito ay higit sa lahat ay matatagpuan sa venous blood at binibigyan ito ng isang madilim na kulay ng cherry.

HbO2 - oxyhemoglobin - ay matatagpuan higit sa lahat sa arterial blood, na nagbibigay ng iskarlata na kulay. Ang HbO2 ay isang lubhang hindi matatag na tambalan, ang konsentrasyon nito ay tinutukoy ng bahagyang presyon ng O2 (pO2): mas mataas ang pO2, mas maraming HbO2 ang nabuo at vice versa. Ang lahat ng nasa itaas na mga compound ng hemoglobin ay pisyolohikal.

Ang hemoglobin sa venous blood na may mababang partial pressure ng oxygen ay nakatali sa 1 molekula ng tubig. Ang ganitong hemoglobin ay tinatawag na nabawasan (nabawasang) hemoglobin. Sa arterial blood na may mataas na partial pressure ng oxygen, ang hemoglobin ay pinagsama sa 1 molecule ng oxygen at tinatawag na oxyhemoglobin. Sa pamamagitan ng patuloy na pag-convert ng oxyhemoglobin sa pinababang hemoglobin at likod, ang oxygen ay inililipat mula sa mga baga patungo sa mga tisyu. Ang pagdama ng carbon dioxide sa tissue capillaries at ang paghahatid nito sa baga ay isang function din ng hemoglobin. Sa mga tisyu, ang oxyhemoglobin, na nagbibigay ng oxygen, ay nagiging pinababang hemoglobin. Ang mga acidic na katangian ng pinababang hemoglobin ay 70 beses na mas mahina kaysa sa mga katangian ng oxyhemoglobin, kaya ang mga libreng valencies nito ay nagbubuklod sa carbon dioxide. Kaya, ang carbon dioxide ay inihahatid mula sa mga tisyu patungo sa mga baga gamit ang hemoglobin. Sa mga baga, ang nagreresultang oxyhemoglobin, dahil sa mataas na acidic na katangian nito, ay nakikipag-ugnayan sa mga alkaline na valencies ng carbohemoglobin, na nagpapalit ng carbon dioxide. Dahil ang pangunahing pag-andar ng hemoglobin ay upang magbigay ng mga tisyu na may oxygen, ang tissue hypoxia ay bubuo sa lahat ng mga kondisyon na sinamahan ng pagbawas sa konsentrasyon ng hemoglobin sa dugo, o may mga pagbabago sa husay dito.

Gayunpaman, mayroon ding mga pathological na anyo ng hemoglobin.

Ang Hemoglobin ay may kakayahang pumasok sa mga dissociating compound hindi lamang sa oxygen at carbon dioxide, kundi pati na rin sa iba pang mga gas. Bilang isang resulta, ang carboxyhemoglobin, oxynitrogen hemoglobin at sulfhemoglobin ay nabuo.

Ang Carboxyhemoglobin (oxycarbon) ay naghihiwalay ng ilang daang beses na mas mabagal kaysa sa oxyhemoglobin, kaya kahit isang maliit na konsentrasyon (0.07%) ng carbon monoxide (CO) sa hangin, nagbubuklod sa halos 50% ng hemoglobin na nasa katawan at inaalis nito ang kakayahang magdala oxygen, nakamamatay. Ang Carboxyhemoglobin (HbCO) ay isang napakalakas na tambalan na may carbon monoxide, dahil sa mga kemikal na katangian ng carbon monoxide na may kaugnayan sa Hb. Ito ay lumabas na ang affinity nito para sa Hb ay ilang beses na mas malaki kaysa sa affinity ng O2 para sa Hb. Samakatuwid, na may bahagyang pagtaas sa konsentrasyon ng CO sa kapaligiran, isang napakalaking halaga ng HbCO ang nabuo. Kung mayroong maraming H2CO sa katawan, nangyayari ang gutom sa oxygen. Sa katunayan, mayroong maraming O2 sa dugo, ngunit hindi ito tinatanggap ng mga selula ng tisyu, dahil Ang HbCO ay isang malakas na tambalan na may O2.

Ang methemoglobin ay isang mas matatag na compound ng hemoglobin na may oxygen kaysa sa oxyhemoglobin, na nagreresulta mula sa pagkalason sa ilang mga gamot - phenacetin, antipyrine, sulfonamides. Sa kasong ito, ang divalent iron ng prosthetic group, oxidizing, ay nagiging trivalent iron. Ang Methemoglobin (MetHb) ay isang oxidized na anyo ng Hb na nagbibigay sa dugo ng kulay kayumanggi. Ang MetHb ay nabubuo kapag ang Hb ay nalantad sa anumang mga oxidizing agent: nitrates, peroxides, potassium permanganate, red blood salt, atbp. Ito ay isang matatag na tambalan dahil ang bakal mula sa ferroform (Fe++) ay napupunta sa ferriform (Fe+++), na hindi maibabalik na nagbubuklod sa O2. Kapag ang malaking halaga ng MetHb ay nabuo sa katawan, ang kakulangan sa oxygen (hypoxia) ay nangyayari rin.

Minsan matatagpuan ang sulfhemoglobin sa dugo kapag gumagamit ng mga gamot (sulfonamides). Ang nilalaman ng sulfhemoglobin ay bihirang lumampas sa 10%. Ang sulfhemoglobinemia ay isang hindi maibabalik na proseso. Dahil ang mga apektadong pulang selula ng dugo

ay nawasak sa parehong time frame tulad ng mga normal, ang hemolysis ay hindi sinusunod at ang sulfhemoglobin ay maaaring manatili sa dugo sa loob ng ilang buwan. Ang paraan para sa pagtukoy ng oras ng paninirahan ng mga normal na pulang selula ng dugo sa peripheral na dugo ay batay sa pag-aari na ito ng sulfhemoglobin.