Plaques amyloïdes dans les tests de tissus cérébraux. Les plaques amyloïdes, caractéristiques de la maladie d'Alzheimer, se retrouvent déjà chez les jeunes. Amylose de la peau

L'amylose (dégénérescence amyloïde, amylose latine, amidon d'amylon grec + espèce eidos + ōsis) est un groupe de maladies très diverses. manifestations cliniques et se caractérisent par un dépôt extracellulaire (dans la matrice extracellulaire) (systémique ou local) de protéines fibrillaires pathologiques insolubles (complexe protéine-polysaccharide - amyloïde) dans les organes et les tissus, qui se forment à la suite de changements métaboliques complexes (dystrophies protéiques). Les principaux organes cibles sont le cœur, les reins, le système nerveux [central et périphérique], le foie, mais avec formulaires système ah, presque tous les tissus peuvent être affectés (les localisations rares incluent l'amylose surrénalienne). On les appelait amyloïdes car, lorsqu’ils réagissaient avec l’iode, ils ressemblaient à de l’amidon. L'amyloïde persiste longtemps dans le corps et même après la mort, ne se décompose pas longtemps (IV Davydovsky, 1967). L'amylose peut survenir seule ou « secondairement » à la suite d'une autre maladie.

Actuellement, l'amylose est considérée comme un groupe de maladies caractérisées par le dépôt dans les tissus et les organes de protéine amyloïde fibrillaire (FBA) - une structure protéique spéciale d'un diamètre de 5 à 10 nm et d'une longueur allant jusqu'à 800 nm, composée de 2 ou plusieurs filaments multidirectionnels parallèles (antiparallèles), formant conformation à plis croisés(voir fig. à gauche). C'est elle qui détermine la propriété optique spécifique de l'amyloïde - la capacité de biréfringence (détectée par coloration au rouge Congo [= méthode de détermination de l'amyloïde dans les tissus]). Selon les données modernes, la prévalence de l'amylose dans la population varie de 0,1 à 6,6 %.

Le nom de la protéine « amyloïde » a été proposé par Rudolf Virchow, qui l'a emprunté à la botanique, où le mot signifiait cellulose ou amidon. Dans sa structure, l'amyloïde est une glycoprotéine complexe dans laquelle se trouvent des protéines fibrillaires et globulaires dans la structure avec des polysaccharides (galactose, glucose, glucosamine, galactosamines, mannose et fructose). L'amyloïde contient des protéines similaires dans leurs caractéristiques aux α1-, β- et γ-globulines, à l'albumine, au fibrinogène, elle contient de l'acide neuraminique. Les liaisons entre les protéines et les polysaccharides sont très fortes, ce qui garantit leur stabilité. La structure amyloïde contient également un composant P, qui représente jusqu'à 15 % de l'amyloïde total et est identique à la protéine sérique SAP (amyloïde sérique P). Le SAP est une protéine produite par les cellules hépatiques, appartenant à la catégorie de la phase aiguë (le SAP est un composant constant des dépôts amyloïdes dans toutes les formes d'amylose).

L'amylose est polyétiologique. L’importance principale est accordée à l’amyloïdogénicité de la principale protéine précurseur amyloïde (BPA), spécifique de chaque forme d’amylose. L'amyloïdogénicité est déterminée par des modifications de la structure primaire du BPA, fixées dans le code génétique ou acquises au cours de la vie à la suite de mutations. Pour réaliser le potentiel amyloïdogène du BPA, il est nécessaire d’influencer un certain nombre de facteurs, tels que l’inflammation, l’âge et les conditions physico-chimiques in situ.

TABLEAU: Classification de l'amylose (dans tous les noms de types d'amylose, la première lettre est lettre majuscule"A", signifiant le mot "amyloïde", suivi de la désignation d'un BPA - A spécifique [protéine A amyloïde ; formé à partir du précurseur de protéine de lactosérum SAA - une protéine de phase aiguë, normalement synthétisée par les hépatocytes, les neutrophiles et les fibroblastes en quantités traces], L [chaînes légères d'immunoglobuline], TTR [transthyrétine], 2M [β2-microglobuline], B [protéine B] , IAPP [polypeptide amyloïde des îlots], etc.).

note! Les caractéristiques structurelles et physico-chimiques de l'amyloïde sont déterminées par le BPA principal, dont la teneur dans la fibrille atteint 80 % et constitue une caractéristique spécifique pour chaque type d'amylose. Chaque protéine (BPA) possède des mécanismes de synthèse, d'utilisation, fonctions biologiques, qui détermine les différences dans les manifestations cliniques et les approches du traitement de l'amylose. Pour cette raison, différentes formes d’amylose sont considérées comme diverses maladies(Voir le tableau).

Malgré les progrès réalisés dans l’étude de l’amyloïde différents types, la dernière étape de l'amyloïdogenèse - la formation de fibrilles amyloïdes dans la matrice extracellulaire à partir du BPA - reste largement inexpliquée. Apparemment, il s’agit d’un processus multifactoriel qui présente ses propres caractéristiques dans différentes formes d’amylose. Considérez le processus d’amyloïdogenèse en utilisant l’exemple de l’amylose AA. On pense que dans la formation de l'AA à partir du SAA, le processus de clivage incomplet du SAA par les protéases associées à la membrane superficielle des monocytes-macrophages et la polymérisation de la protéine AA soluble en fibrilles, qui se produit également, comme on le suppose, avec le la participation des enzymes membranaires, sont importantes. L'intensité de la formation d'AA-amyloïde dans les tissus dépend de la concentration de SAA dans le sang. La quantité de SAA synthétisée par des cellules de différents types (hépatocytes, neutrophiles, fibroblastes) augmente plusieurs fois au cours des processus inflammatoires, des tumeurs (une augmentation de la teneur en SAA dans le sang joue un rôle majeur dans la pathogenèse de l'amylose AA). Cependant, pour le développement de l'amylose, seule une concentration élevée de SAA ne suffit pas, la présence d'amyloïdogénicité dans le BPA (c'est-à-dire SAA) est également nécessaire. Le développement de l’amylose chez l’homme est associé au dépôt de SAA1. Actuellement, 5 isotypes SAA1 sont connus, dont l'amyloïdogénicité la plus élevée est attribuée aux isotypes 1.1 et 1.5. La dernière étape de l'amyloïdogenèse - la formation de fibrilles amyloïdes à partir du BPA - est réalisée avec un clivage incomplet des monocytes macrophages par les protéases. La stabilisation de la fibrille amyloïde et une forte diminution de la solubilité de ce complexe macromoléculaire sont en grande partie dues à l'interaction avec les polysaccharides interstitiels.

Malgré la différence entre les types de protéines amyloïdes, il existe un point commun dans la pathogenèse des diverses formes cliniques d’amylose. La principale raison du développement de la maladie est la présence d'une certaine quantité, souvent accrue, de BPA amyloïdogène. L'apparition ou l'augmentation de l'amyloïdogénicité peut être due à la circulation de variantes protéiques avec une hydrophobicité globale accrue de la molécule, un rapport perturbé des charges moléculaires de surface, ce qui conduit à une instabilité de la molécule protéique et favorise son agrégation en une fibrille amyloïde. Sur dernière étape l'amyloïdogenèse, l'interaction de la protéine amyloïde avec les protéines du plasma sanguin et les glycosaminoglycanes tissulaires se produit. Sauf caractéristiques structurelles, les propriétés physicochimiques de la matrice intercellulaire, où a lieu l’assemblage de la fibrille amyloïde, comptent également. De nombreuses formes d'amylose peuvent également être regroupées en fonction de leur survenue chez les personnes âgées et séniles (AL, ATTR, AIAPP, AApoA1, AFib, ALys, AANF, A-beta), ce qui indique la présence de mécanismes d'évolution liés à l'âge. de la structure de certaines protéines dans le sens d'une amyloïdogénicité croissante et permet de considérer l'amylose comme l'un des modèles du vieillissement corporel.

Aspects neurologiques de l’amylose :

Amylose ATTR. L'amylose ATTR comprend la polyneuropathie amyloïde familiale, héritée de manière autosomique dominante, et l'amylose sénile systémique. La protéine précurseur de cette forme d'amylose est la transthyrétine, un composant de la molécule de préalbumine synthétisée par le foie et agissant comme une protéine de transport de la thyroxine. Il a été établi que l'amylose ATTR héréditaire est le résultat d'une mutation du gène codant pour la transthyrétine, qui conduit au remplacement des acides aminés dans la molécule TTR. Il existe plusieurs types de neuropathie amyloïde héréditaire : portugaise, suédoise, japonaise et plusieurs autres. Dans la variante familiale la plus courante (portugaise), en 30ème position à partir de l'extrémité N-terminale de la molécule de transthyrétine, la méthionine est remplacée par la valine, ce qui augmente l'amyloïdogénicité de la protéine précurseur et facilite sa polymérisation en fibrilles amyloïdes. Plusieurs variantes de transthyrétines sont connues, ce qui explique la variété des formes cliniques de neuropathie héréditaire. Cliniquement, cette maladie se caractérise par une neuropathie périphérique et autonome progressive, associée à des lésions du cœur, des reins et d'autres organes. divers degrés. L'amylose sénile systémique se développe après 70 ans en raison de changements conformationnels liés à l'âge de la transthyrétine normale, renforçant apparemment son amyloïdogénicité. Les organes cibles de l’amylose sénile sont le cœur, les vaisseaux cérébraux et l’aorte.

lire aussi le post : Polyneuropathie amyloïde à transthyrétine(vers le site Internet)

voir aussi l'article « La défaite des périphériques système nerveux dans l'amylose systémique » Safiulina E.I., Zinovieva O.E., Rameev V.V., Kozlovskaya-Lysenko L.V. ; Établissement d'enseignement supérieur autonome de l'État fédéral « Première université médicale d'État de Moscou du nom de I.I. EUX. Sechenov" Ministère de la Santé de la Fédération de Russie, Moscou (revue "Neurologie, neuropsychiatrie, psychosomatique" n° 3, 2018) [lire]

La maladie d'Alzheimer(BA) est une maladie neurodégénérative progressive génétiquement déterminée, basée sur la mort des neurones des hémisphères cérébraux ; les manifestations cliniques de la maladie sont une diminution de la mémoire et d'autres fonctions cognitives (intelligence, pratique, gnose, parole). Sur ce moment 4 gènes principaux ont été identifiés, responsables du développement cette maladie: gène codant pour la protéine précurseur amyloïde (APP, chromosome 21), gènes codant pour les enzymes [alpha-, bêta-, gamma-sécrétases] métabolisant l'APP : préséniline-1 (chromosome 14), préséniline -2 (1er chromosome). Un rôle particulier est accordé au portage hétéro- ou homozygote de la quatrième isoforme de l'apolipoprotéine E (APOE 4).

Normalement, la protéine précurseur amyloïde (APP) est clivée par l'alpha-sécrétase en polypeptides solubles (de taille égale) qui ne sont pas pathogènes, et (APP) est excrétée du corps ; dans la pathologie des gènes responsables du métabolisme de l'APP, cette dernière est clivée par les bêta- et gamma-sécrétases en fragments de différentes longueurs. Dans ce cas, de longs fragments insolubles de protéine amyloïde (alpha-bêta-42) se forment, qui se déposent ensuite dans la substance (parenchyme) du cerveau et les parois des vaisseaux cérébraux (stade de l'amylose cérébrale diffuse), ce qui conduit à mort. cellules nerveuses. De plus, dans le parenchyme cérébral, il se produit une agrégation de fragments insolubles en une protéine pathologique, la bêta-amyloïde (les dépôts « imbriqués » de cette protéine dans le parenchyme cérébral sont appelés plaques séniles). Le dépôt de protéine amyloïde dans les vaisseaux cérébraux conduit au développement d'une angiopathie amyloïde cérébrale, qui est l'une des causes ischémie chronique cerveau.

lire l'article : Angiopathie amyloïde cérébrale(vers le site Internet)

Les fractions bêta-amyloïdes et insolubles de la protéine amyloïde diffuse ont des propriétés neurotoxiques. L'expérience a montré que dans le contexte de l'amylose cérébrale, les médiateurs inflammatoires tissulaires sont activés, la libération de médiateurs excitateurs (glutamate, aspartate, etc.) augmente et la formation de radicaux libres augmente. Le résultat de cette cascade complexe d’événements est une lésion des membranes neuronales, dont un indicateur est la formation d’enchevêtrements neurofibrillaires (NFS) à l’intérieur des cellules. Les NFC sont des fragments d'une membrane interne biochimiquement modifiée d'un neurone et contiennent une protéine tau hyperphosphorylée. Normalement, la protéine tau est l'une des principales protéines de la membrane interne des neurones. La présence de NPS intracellulaires indique des dommages irréversibles à la cellule et sa mort imminente, après quoi les NPS pénètrent dans l'espace intercellulaire (« NPS-fantômes »). Tout d’abord, et dans une large mesure, ce sont les neurones entourant les plaques séniles qui en souffrent.

Depuis le début du dépôt de protéine amyloïde dans le cerveau jusqu'au développement des premiers symptômes de la maladie - léger oubli - 10 à 15 ans s'écoulent. Dans une large mesure, le taux de progression de l'AB est déterminé par la gravité de la pathologie somatique concomitante, les facteurs de risque vasculaire, ainsi que Développement intellectuel patient. Chez les patients ayant un niveau d'éducation élevé et une charge intellectuelle suffisante, la maladie progresse plus lentement que chez les patients ayant un niveau d'éducation secondaire ou primaire et une activité intellectuelle insuffisante. À cet égard, la théorie de la réserve cognitive a été développée, selon laquelle, lorsque activité intellectuelle le cerveau humain forme de nouvelles synapses interneuronales et des populations de neurones toujours plus importantes sont impliquées dans le processus cognitif. Cela permet de compenser plus facilement un défaut cognitif, même en cas de neurodégénérescence progressive.

Diagnostic de l'amylose. L'amylose présumée sur la base des données cliniques et de laboratoire doit être confirmée morphologiquement par la détection de l'amyloïde dans les biopsies tissulaires. Si une amylose de type AL est suspectée, une ponction est recommandée. moelle. Le plus souvent, pour le diagnostic de différents types d'amylose, une biopsie de la membrane muqueuse du rectum, du rein et du foie est réalisée. Une biopsie des couches muqueuses et sous-muqueuses du rectum révèle de l'amyloïde chez 70 % des patients, et une biopsie rénale - dans près de 100 % des cas. Chez les patients atteints du syndrome du canal carpien, les tissus retirés lors de la chirurgie de décompression du canal carpien doivent être testés pour la présence d'amyloïde. Le matériel de biopsie destiné à la détection de l'amyloïde doit être coloré au rouge Congo, suivi d'une microscopie en lumière polarisée pour détecter la biréfringence.

Le diagnostic morphologique moderne de l'amylose comprend non seulement la détection, mais également le typage de l'amyloïde, puisque le type d'amyloïde détermine les tactiques thérapeutiques. Pour le typage, un échantillon contenant du permanganate de potassium est souvent utilisé. Lorsque les préparations colorées au rouge Congo sont traitées avec une solution de permanganate de potassium à 5 %, l'amyloïde de type AA perd sa couleur et sa propriété de biréfringence, tandis que l'amyloïde de type AL les conserve. L’utilisation de guanidine alcaline permet une différenciation plus précise des amyloses AA et AL. La plupart méthode efficace Le typage de l'amyloïde est une étude immunohistochimique utilisant des antisérums dirigés contre les principaux types de protéines amyloïdes (anticorps spécifiques contre la protéine AA, les chaînes légères d'immunoglobulines, la transthyrétine et la bêta-2-microglobuline).

note! L’amylose est une maladie multisystémique, dans laquelle un seul organe est rarement touché. Si l'anamnèse mentionne une combinaison de symptômes tels que faiblesse générale, émaciation, légère apparition des ecchymoses, développement précoce un essoufflement, un œdème périphérique, des modifications sensorielles (syndrome du canal carpien) ou une hypotension orthostatique, une amylose doivent être suspectés. L'amylose héréditaire se caractérise par des antécédents familiaux chargés de lésions « neuromusculaires » d'étiologie inconnue ou de démence, pour l'amylose Aβ2M - le recours à l'hémodialyse, pour l'amylose AA - la présence d'un processus inflammatoire chronique. En outre, l'amylose doit être exclue chez les patients atteints de maladies rénales d'origine inconnue, en particulier avec syndrome néphrotique, incl. chez les patients atteints de cardiomyopathie restrictive. L'amylose est plus probable en présence de ces deux syndromes. Dans l’amylose AA, l’organe cible dominant, outre les reins, est le foie. diagnostic différentiel causes d’hépatomégalie sévère en association avec des lésions rénales, l’amylose doit être exclue.

littérature supplémentaire:

article "Difficultés dans le diagnostic et le traitement de l'amylose AL : une revue de la littérature et ses propres observations" V.V. Ryjko, A.A. Klodzinsky, E.Yu. Varlamova, O.M. Sorkina, M.S. Sataeva, I.I. Kalinina, M.Zh. Aleksanian ; Centre de recherche hématologique de l'Académie russe des sciences médicales, Moscou (revue "Clinical Oncohematology" n° 1, 2009) [

Les violations du métabolisme des graisses dans le corps passent longtemps inaperçues, mais conduisent tôt ou tard à conséquences négatives. Si l’apparition de xanthomes (plaques de cholestérol sur le corps) n’est pas dangereuse, mais renvoie plutôt à un défaut esthétique, alors l’athérosclérose vasculaire est un problème grave nécessitant un traitement. Pour son évolution presque asymptomatique et ses complications redoutables, la maladie a reçu un nom non officiel - un tueur affectueux. Est-il possible de dissoudre les plaques déjà formées sur la paroi du vaisseau et comment le faire : essayons de le comprendre.

Pourquoi les plaques se déposent sur les vaisseaux

L'apparition de plaques de cholestérol sur le corps ou sur la paroi interne des vaisseaux sanguins est toujours associée à des troubles métaboliques. La cause exacte du développement de la maladie par les médecins n'a pas encore été nommée, et en monde scientifique Plusieurs hypothèses sont avancées :

1. Infiltration de lipoprotéines - le dépôt de cholestérol dans les parois des artères et des artérioles se produit principalement, c'est-à-dire sans raison particulière.
2. La théorie du dysfonctionnement primaire de l'endothélium - ici les dommages à la paroi vasculaire viennent au premier plan, et ensuite seulement le dépôt de molécules de cholestérol.
3. La théorie auto-immune relie le processus de formation à des troubles du lien cellulaire de l'immunité - une attaque par les leucocytes et les macrophages de l'endothélium vasculaire.
4. L'hypothèse monoclonale explique la maladie par l'apparition primaire d'un clone pathologique de cellules du tissu musculaire lisse, capable « d'attirer » les molécules de cholestérol vers lui.
5. Certains scientifiques trouvent un lien entre le développement de la pathologie et les dommages primaires causés aux parois des vaisseaux sanguins par des particules virales (CMVI, herpès, etc.).
6. L'hypothèse du peroxyde parle d'une violation des systèmes antioxydants du corps et des processus de peroxydation lipidique.
7. Hypothèse hormonale - selon elle, l'activité fonctionnelle accrue de l'hypophyse peut entraîner une augmentation de la synthèse de matériaux de construction du cholestérol dans le foie.
8. L'hypothèse génétique parle d'un défaut héréditaire de l'endothélium vasculaire.

Malgré diverses hypothèses, les scientifiques s'accordent à dire que le développement de la maladie est influencé avant tout par le mode de vie et l'alimentation. Les facteurs provoquants pouvant provoquer l'athérosclérose comprennent :

• fumeur;
• taux élevé de cholestérol total dans le sang (> 5,1 mmol/l) ;
• hypertension persistante, dans laquelle la pression artérielle est supérieure à 140/90 mm Hg. Art.;
• maladies métaboliques (diabète sucré, hypothyroïdie, syndrome métabolique et etc.);
• les femmes ménopausées ;
• obésité (IMC supérieur à 30) ;
• hypodynamie, minime activité physique;
• stress, surmenage émotionnel régulier ;
• non-respect des principes d'une bonne nutrition.

Que sont les plaques de cholestérol et comment se forment-elles ? Il y a plusieurs étapes successives dans la pathogenèse de l'athérosclérose :

1. L'apparition de taches graisseuses sur l'endothélium vasculaire. Les fractions athérogènes de cholestérol, circulant librement dans le sang, se lient aux protéoglycanes sur la paroi interne des vaisseaux principalement petits et se déposent en une fine couche sur l'endothélium.
2. La liposclérose est une augmentation de l'épaisseur et de la taille de la plaque. À ce stade, la tache graisseuse se développe dans le tissu conjonctif et encore plus de lipides s'y déposent.
3. Athéromtose - germination de plaque dans la couche musculaire de l'artère. Les amas graisseux deviennent encore plus volumineux, ils endommagent l'endothélium et s'enfoncent plus profondément dans l'épaisseur du vaisseau.
4. L'athérocalcinose est un épaississement d'une plaque de cholestérol. L'épaisseur des amas graisseux augmente, des calcifications s'y déposent. La plaque devient très dense et rétrécit considérablement la lumière du vaisseau, provoquant des troubles circulatoires.

Que sont les plaques

Il est important de comprendre que la maladie en question est associée à de multiples Troubles métaboliques. Ce processus affecte tout le corps. Parallèlement, selon la localisation cliniquement significative, on distingue l'athérosclérose :

• aorte;
• artères coronaires (coeur);
• vaisseaux du cerveau;
• artères rénales;
• vaisseaux des membres inférieurs.

Athérosclérose de l'aorte grand navire dans le corps humain - il est asymptomatique pendant une longue période et ne peut être détecté que lors d'un examen (par exemple, une aortocardiographie). Parfois, les patients s'inquiètent d'une pression non intense, soulageant la douleur à la poitrine ou à l'abdomen. Les signes caractéristiques de la maladie comprennent également l'essoufflement, l'hypertension artérielle (une augmentation de la pression se produit principalement en raison de la systolique "supérieure").

Les plaques de cholestérol affectent souvent et artères coronaires. La violation de l'apport sanguin au muscle cardiaque conduit rapidement au tableau clinique d'une angine de poitrine typique - douleurs pressantes derrière le sternum lors d'une activité physique, essoufflement, sentiment inexplicable de peur de la mort. Au fil du temps, la fréquence des crises augmente et le patient développe des signes d'insuffisance cardiaque.

La lésion prédominante est appelée. Cette pathologie est fréquente chez les personnes âgées et se manifeste :

• fatigue;
• diminution de la capacité de travail;
• une forte détérioration de la mémoire;
• excitabilité accrue;
• irritabilité;
• aiguisation des traits personnels et de personnalité : par exemple, une personne économe devient gourmande, une personne sûre d'elle devient égoïste, égoïste, etc.
• insomnie;
• mal de tête;
• vertiges;
• bruit dans la tête/les oreilles.

Avec le dépôt prédominant de cholestérol sur les parois des vaisseaux rénaux, il existe une augmentation persistante de la pression artérielle (principalement due à des signes diastoliques, « inférieurs ») et progressifs d'insuffisance des organes du système urinaire : œdème, dysurie, tiraillements. douleurs dans la région lombaire.

Cela arrive un peu moins fréquemment. Elle se manifeste par des douleurs dans les muscles des mollets, qui sont aggravées par une marche prolongée (ce qu'on appelle la claudication intermittente). Absence traitement opportun conduit au développement ulcère trophique puis gangrène de la jambe.

En plus de la paroi vasculaire, le cholestérol s'y dépose souvent. Ces plaques sont appelées xanthome (xanthélasma). Ils ressemblent à du wen plat ou jaunâtre, légèrement surélevé au-dessus de la surface d’une peau saine.

Pourquoi les plaques d'athérosclérose sont-elles dangereuses ?

Le danger de l'athérosclérose ne réside pas dans les dommages à la paroi vasculaire, mais dans les formidables complications provoquées par des troubles circulatoires. À travers les artères rétrécies, le sang pénètre à peine dans les organes internes et le patient ressent des symptômes aigus ou conditions chroniques associée au manque d’oxygène et de nutriments. Tout d'abord, les systèmes qui fonctionnent de manière intensive tout au long de la vie et qui ont besoin d'une reconstitution constante des réserves d'énergie en souffrent - le cœur et le cerveau.

Les complications courantes de l’athérosclérose comprennent :

• infarctus aigu du myocarde;
• ischémie cardiaque;
• Insuffisance cardiaque chronique;
• accident vasculaire cérébral - accident vasculaire cérébral;
• encéphalopathie;
• gangrène des membres inférieurs.

C’est pourquoi le traitement de l’athérosclérose est l’une des priorités des soins de santé modernes. Et comment cette maladie est-elle traitée et existe-t-il des moyens permettant de dissoudre les plaques de cholestérol existantes ?

Comment éliminer la plaque athéroscléreuse

Le traitement de l'athérosclérose est un long processus qui nécessite la coopération du patient et de son médecin. Pour que la dissolution des plaques de cholestérol soit la plus efficace possible, il est important non seulement de prendre des pilules, mais également de faire attention à votre mode de vie et à votre alimentation. Les moyens de la médecine traditionnelle sont efficaces, selon la majorité des patients.

Alimentation et mode de vie : ce que le patient doit savoir

La correction du mode de vie est la première chose à laquelle vous devez faire attention chez une personne chez qui on a découvert des plaques d'athérosclérose. Les méthodes non médicamenteuses pour abaisser le taux de cholestérol sanguin et traiter l’athérosclérose comprennent :

1. Normalisation du poids corporel (avec obésité).
2. Activité physique dosée dans des conditions d'apport suffisant en oxygène. Le volume des charges doit être convenu avec le médecin traitant, en fonction du degré de lésion vasculaire et de la présence de maladies concomitantes.
3. Refus/restriction sévère de la consommation d'alcool. Il a été prouvé que les boissons fortes provoquent une augmentation des dyslipidémies, provoquant une augmentation des triglycérides.
4. Arrêter de fumer. La nicotine augmente non seulement le risque pathologie cardiovasculaire, mais contribue également à endommager l'endothélium des artères, ce qui déclenche une chaîne de processus pathologiques dans la formation de plaques de cholestérol.
5. Exclusion du stress et de toute situation traumatisante, tant au travail qu'à la maison.

Les patients atteints d’athérosclérose doivent accorder une attention particulière à leur alimentation. Le régime thérapeutique est conçu pour abaisser le taux de cholestérol dans le sang et réduire le risque de développer plaques d'athérosclérose plus loin.

1. Limitez les graisses animales, qui sont les principales sources alimentaires de cholestérol. Les leaders en termes de teneur en « mauvais » lipides sont le saindoux, la graisse de bœuf, les cervelles, les rognons et autres abats, les viandes rouges grasses, les fromages à pâte dure, etc.
2. La base du régime alimentaire doit être constituée de légumes et de fruits, de fibres (fibres alimentaires). Ils aident à améliorer la digestion et à normaliser le métabolisme.
3. calories régime journalié est sélectionné en fonction des charges et de l'activité physique du patient.
4. Refus d'un mode de cuisson tel que la friture. Tous les plats sont cuits à la vapeur, bouillis ou mijotés.
5. Il est conseillé de remplacer la viande rouge (bœuf, agneau, porc) par poisson de mer au moins 2 à 3 fois par semaine. Le poisson gras est utile pour l'athérosclérose en raison de sa teneur élevée en « bon » cholestérol - des lipoprotéines de haute densité.

Note! À stade précoce athérosclérose, il suffit au patient de procéder mode de vie sain vivre et bien manger : le taux de cholestérol diminuera même sans prendre de pilules.

Médicaments pour la formation de plaque

Si les traitements non médicamenteux sont inefficaces pendant 3 mois ou plus, le médecin peut prescrire au patient des pilules qui abaissent le taux de cholestérol sanguin et dissolvent les plaques d'athérosclérose existantes.

Inclure:

• les statines ;
• les fibrates;
• séquestrants acides biliaires;
• inhibiteurs de l'absorption (absorption) du cholestérol dans l'intestin ;
• oméga 3.6.

Les statines (atorvastatine) constituent aujourd’hui le groupe de médicaments hypolipidémiants le plus populaire. Ils ont l'action pharmacologique suivante :

1. Diminution de la production de cholestérol dans les cellules hépatiques.
2. Réduire la teneur en lipides athérogènes dans le liquide intracellulaire.
3. Destruction et excrétion accrues de substances grasses du corps.
4. Réduire la gravité de l'inflammation de l'endothélium.
5. Prévention des dommages aux nouvelles sections de la paroi vasculaire.

Selon les statistiques, les médicaments du groupe augmentent l'espérance de vie des patients atteints d'athérosclérose et réduisent considérablement le risque de complications et de lésions vasculaires profondes. Les statines ont aussi leurs inconvénients : elles ne peuvent pas être prescrites pour les maladies hépatiques confirmées en laboratoire (avec une ALT 3 fois ou plus supérieure à la normale) en raison de leur hépatotoxicité.

- des médicaments antilipidémiques qui réduisent le taux de « mauvais » cholestérol et augmentent la concentration du « bon ». Peut être administré en association avec des statines.

L'action des chélateurs des acides biliaires et des inhibiteurs de l'absorption du cholestérol repose sur la liaison de molécules / empêchant l'absorption de l'alcool gras dans l'intestin et leur élimination naturelle de l'organisme. Commun Effets secondaires ce groupe de médicaments est constitué de ballonnements et de selles molles.

Les oméga-3,6 sont des compléments alimentaires populaires contenant des fractions de cholestérol anti-athérogènes. Ils aident à réduire le niveau de « mauvais » LDL et VLDL dans le sang, ainsi qu'à nettoyer parois vasculairesà partir de plaques déjà formées.

Méthodes chirurgicales pour nettoyer les vaisseaux des plaques

À violation prononcée circulation sanguine à travers des vaisseaux remplis de plaque, il est possible d'effectuer l'une des méthodes correction chirurgicaleÉtats:

• angioplastie par ballonnet - injection percutanée d'un petit ballon dans la cavité du vaisseau affecté, qui est ensuite gonflé pour dilater la lumière de l'artère ;
• stenting - l'introduction d'un cadre stable entièrement métallique dans le site de blocage du stent ;
• shunt - "couper" l'artère rétrécie et créer une source alternative d'approvisionnement en sang vers les organes internes à travers les collatérales.

La médecine traditionnelle peut-elle aider ?

Et restent populaires dans le traitement de l'athérosclérose et la dissolution des plaques de cholestérol. N'oubliez pas que chacun d'entre eux ne peut être pris qu'après avoir consulté un spécialiste.

Les recettes courantes de médecine alternative comprennent :

1. Apport quotidien le matin à jeun 1 cuillère à soupe. l. huile végétale (olive, lin, potiron).
2. L'utilisation d'un mélange médicinal de parts égales huile végétale, miel, jus de citron.
3. Traitement à la teinture de Sophora japonaise (pour 1 tasse de gousses broyées - 500 ml de vodka). Le mélange infusé pendant 3 semaines est filtré et prélevé selon l'Art. l. × 3 r / jour. pendant 3-4 mois.
4. Utilisation de graines d'aneth. Préparez une infusion de 1 cuillère à soupe. l. graines séchées et 200 ml d'eau bouillante. Accepter conformément à l'art. l. 4-5 jours. La durée du traitement est longue, au moins 2 mois.
5. Apport quotidien de jus de pomme de terre fraîchement pressé.
6. Application du mélange citron-ail. Râpez la tête d'ail et le citron entier (avec le zeste) sur une râpe fine. Mélangez la bouillie obtenue et versez de l'eau pendant une journée. Prenez 2 cuillères à soupe. l. le liquide résultant 2 r / d.

Ainsi, la médecine n'a pas encore mis au point une pilule magique qui vous aidera à vous débarrasser rapidement et définitivement de l'athérosclérose. Le traitement de la maladie est un processus long et difficile qui nécessite une efficacité maximale de la part du médecin et du patient. Seule une approche intégrée permettra d'atteindre la santé du système cardio-vasculaire et la longévité.

- une maladie générale et systémique de l'organisme, dans laquelle il y a un dépôt d'une glycoprotéine spécifique (amyloïde) dans les organes et tissus dont le fonctionnement est altéré. L'amylose peut affecter les reins (syndrome néphrotique, syndrome œdémateux), le cœur (insuffisance cardiaque, arythmies), le tractus gastro-intestinal, le système musculo-squelettique et la peau. Développement possible d'une polysérosite, syndrome hémorragique, les troubles mentaux. Un diagnostic fiable de l’amylose est facilité par la détection de l’amyloïde dans les échantillons de biopsie des tissus affectés. Pour le traitement de l'amylose, un traitement immunosuppresseur et symptomatique est effectué ; selon les indications - dialyse péritonéale, transplantation rénale et hépatique.

CIM-10

E85

informations générales

L'amylose est une maladie du groupe des dysprotéinoses systémiques qui se produit avec la formation et l'accumulation dans les tissus d'un composé complexe protéine-polysaccharide - l'amyloïde. La prévalence de l’amylose dans le monde est largement déterminée géographiquement : par exemple, les maladies périodiques sont plus fréquentes dans les pays du bassin méditerranéen ; polyneuropathie amyloïde - au Japon, en Italie, en Suède, au Portugal, etc. La fréquence moyenne de l'amylose dans la population est de 1 cas pour 50 000 habitants. La maladie se développe généralement chez les personnes âgées de plus de 50 à 60 ans. Étant donné que presque tous les systèmes organiques sont touchés dans l'amylose, la maladie est étudiée par diverses disciplines médicales : rhumatologie, urologie, cardiologie, gastro-entérologie, neurologie, etc.

Causes de l'amylose

L’étiologie de l’amylose primaire n’est pas entièrement comprise. Parallèlement, on sait que l'amylose secondaire est généralement associée à des maladies infectieuses chroniques (tuberculose, syphilis, actinomycose) et purulentes-inflammatoires (ostéomyélite, bronchectasie, endocardite bactérienne, etc.), moins souvent à des processus tumoraux (lymphogranulomatose, leucémie). , cancer viscéral). organes). Une amylose réactive peut se développer chez les patients atteints d'athérosclérose, de psoriasis, de rhumatologie (polyarthrite rhumatoïde, spondylarthrite ankylosante), inflammation chronique(colite ulcéreuse, maladie de Crohn), lésions multisystémiques (maladie de Whipple, sarcoïdose). Parmi les facteurs contribuant au développement de l'amylose, l'hyperglobulinémie, le dysfonctionnement de l'immunité cellulaire, prédisposition génétique et etc.

Pathogénèse

Parmi les nombreuses versions de l'amyloïdogenèse, la théorie de la dysprotéinose, la genèse cellulaire locale, les théories immunologiques et mutationnelles comptent le plus grand nombre de partisans. La théorie de la genèse cellulaire locale ne considère que les processus se produisant sur niveau cellulaire(formation de précurseurs amyloïdes fibrillaires par le système macrophage), tandis que la formation et l'accumulation d'amyloïde se produisent à l'extérieur de la cellule. Par conséquent, la théorie de la genèse cellulaire locale ne peut être considérée comme exhaustive.

Selon la théorie de la dysprotéinose, l’amyloïde est un produit d’un métabolisme protéique anormal. Les principaux maillons de la pathogenèse de l'amylose - la dysprotéinémie et l'hyperfibrinogénémie contribuent à l'accumulation de fractions de protéines grossières et de paraprotéines dans le plasma. La théorie immunologique de l'origine de l'amylose associe la formation d'amyloïde à une réaction antigène-anticorps dans laquelle les antigènes sont protéines étrangères ou les produits de décomposition de leurs propres tissus. Dans ce cas, le dépôt d'amyloïde se produit principalement dans les lieux de formation d'anticorps et d'excès d'antigènes. La plus universelle est la théorie de la mutation de l’amylose, qui prend en compte la grande variété de facteurs mutagènes pouvant provoquer une synthèse protéique anormale.

L'amyloïde est une glycoprotéine complexe constituée de protéines fibrillaires et globulaires étroitement associées aux polysaccharides. Les dépôts amyloïdes s'accumulent dans l'intima et l'adventice des vaisseaux sanguins, le stroma des organes parenchymateux, les structures glandulaires, etc. Avec de légers dépôts d'amyloïde, les changements ne sont détectés qu'au niveau microscopique et n'entraînent pas de troubles fonctionnels. Une accumulation prononcée d'amyloïde s'accompagne de modifications macroscopiques de l'organe affecté (augmentation de volume, aspect gras ou cireux). À la suite de l'amylose, de la sclérose stromale et de l'atrophie du parenchyme des organes, leur déficit fonctionnel cliniquement significatif se développe.

Classification

Selon les causes, on distingue l'amylose primaire (idiopathique), secondaire (réactive, acquise), héréditaire (familiale, génétique) et sénile. Il existe diverses formes d'amylose héréditaire : fièvre méditerranéenne, ou maladie périodique (coups de chaleur, douleurs abdominales, constipation, diarrhée, pleurésie, arthrite, éruptions cutanées), amylose neuropathique portugaise (polyneuropathie périphérique, impuissance, troubles de la conduction cardiaque), type finlandaise ( atrophie cornéenne, neuropathie crânienne), variante danoise (amylose cardiopathique) et bien d'autres. autres

En fonction des lésions prédominantes des organes et des systèmes, néphropathique (amylose des reins), cardiopathique (amylose du cœur), neuropathique (amylose du système nerveux), hépatopathique (amylose du foie), épinéphropathique (amylose des glandes surrénales). ), APUD-amylose, amylose cutanée et type mixte maladies. De plus, dans la pratique internationale, il est d'usage de faire la distinction entre l'amylose locale et généralisée (systémique). Les formes localisées, se développant généralement chez les personnes âgées, comprennent l'amylose dans la maladie d'Alzheimer, le diabète sucré de type 2, les tumeurs endocriniennes, les tumeurs cutanées, Vessie et autres. En fonction de la composition biochimique des fibrilles amyloïdes, on distingue les types suivants de formes systémiques d'amylose :

• AL- dans le cadre des fibrilles, des chaînes légères d'Ig (avec la maladie de Waldenström, le myélome multiple, les lymphomes malins) ;
• AA- dans le cadre des fibrilles, l'α-globuline sérique de phase aiguë, similaire dans ses caractéristiques à la protéine C-réactive (pour les maladies tumorales et rhumatismales, les maladies périodiques, etc.) ;
• Aβ2M- dans le cadre des fibrilles β2-microglobuline (dans l'insuffisance rénale chronique chez les patients hémodialysés) ;
• ATTR- dans la composition des fibrilles, la protéine de transport transthyrétine (dans les formes familiales héréditaires et séniles d'amylose).

Symptômes de l'amylose

Les manifestations cliniques de l'amylose sont diverses et dépendent de la gravité et de la localisation des dépôts amyloïdes, de la composition biochimique de l'amyloïde, de « l'expérience » de la maladie et du degré de dysfonctionnement des organes. DANS stade latent amylose, lorsque les dépôts amyloïdes ne peuvent être détectés qu’au microscope, il n’y a aucun symptôme. Au fur et à mesure que l'insuffisance fonctionnelle de l'un ou l'autre organe se développe et progresse, Signes cliniques maladies.

Avec l'amylose rénale, le stade actuel à long terme de protéinurie modérée est remplacé par le développement d'un syndrome néphrotique. Le passage au stade avancé peut être associé à une infection intercurrente, une vaccination, une hypothermie, une exacerbation de la maladie sous-jacente. L'œdème augmente progressivement (d'abord sur les jambes, puis sur tout le corps), une hypertension artérielle néphrogénique et une insuffisance rénale se développent. Une thrombose des veines rénales peut survenir. Une perte massive de protéines s'accompagne d'une hypoprotéinémie, d'une hyperfibrinogénémie, d'une hyperlipidémie et d'une azotémie. Dans les urines, on retrouve des micro-, parfois des macrohématuries, des leucocyturies. En général, au cours de l'amylose rénale, on distingue un stade précoce non œdémateux, un stade œdémateux et un stade urémique (cachectique).

L'amylose cardiaque évolue selon le type de cardiomyopathie restrictive avec des signes cliniques typiques - cardiomégalie, arythmie, insuffisance cardiaque progressive. Les patients se plaignent d'un essoufflement, d'un gonflement et d'une faiblesse qui surviennent lors d'un effort physique mineur. Moins souvent, avec l'amylose cardiaque, une polysérosite se développe (ascite, pleurésie exsudative et péricardite).

La défaite du tractus gastro-intestinal dans l'amylose est caractérisée par une infiltration amyloïde de la langue (macroglassie), de l'œsophage (rigidité et péristaltisme altéré), de l'estomac (brûlures d'estomac, nausées), des intestins (constipation, diarrhée, syndrome de malabsorption, occlusion intestinale). Hémorragie gastro-intestinale possible différents niveaux. Avec l'infiltration amyloïde du foie, une hépatomégalie, une cholestase et une hypertension portale se développent. L’atteinte pancréatique dans l’amylose se fait généralement passer pour une pancréatite chronique.

L'amylose cutanée survient avec l'apparition de multiples plaques cireuses (papules, nodules) au niveau du visage, du cou, des plis cutanés naturels. Extérieurement, les lésions cutanées peuvent ressembler à une sclérodermie, une névrodermite ou un lichen plan. Pour les lésions amyloïdes du système musculo-squelettique, le développement d'une polyarthrite symétrique, carpienne syndrome du tunnel, périarthrite huméroscapulaire , myopathie . Formulaires séparés l'amylose, survenant avec atteinte du système nerveux, peut s'accompagner d'une polyneuropathie, d'une paralysie des membres inférieurs, de maux de tête, de vertiges, d'hypotension orthostatique, de sueurs, de démence, etc.

Diagnostique

), études endoscopiques(EGDS, sigmoïdoscopie). L'amylose doit être envisagée en cas d'association d'une protéinurie, d'une leucocyturie, d'une cylindrurie avec une hypoprotéinémie, d'une hyperlipidémie (augmentation des taux sanguins de cholestérol, de lipoprotéines, de triglycérides), d'une hyponatrémie et d'une hypocalcémie, d'une anémie et d'une diminution de la numération plaquettaire. L'électrophorèse du sérum sanguin et de l'urine permet de déterminer la présence de paraprotéines.

Le diagnostic final de l'amylose est possible après la détection de fibrilles amyloïdes dans les tissus affectés. A cet effet, une biopsie du rein, des ganglions lymphatiques, des gencives, de la muqueuse gastrique, du rectum peut être réalisée. L'établissement du caractère héréditaire de l'amylose contribue à une analyse génétique médicale approfondie du pedigree.

Traitement de l'amylose

Le manque d'exhaustivité des connaissances sur l'étiologie et la pathogenèse de la maladie entraîne des difficultés liées au traitement de l'amylose. Avec amylose secondaire importance a un traitement actif de la maladie sous-jacente. Les recommandations nutritionnelles suggèrent de limiter la consommation de sel et de protéines, y compris de foie cru, dans l'alimentation. Thérapie symptomatique l'amylose dépend de la présence et de la gravité de certaines manifestations cliniques. Comme traitement pathogénétique, des médicaments de la série des 4-aminoquinoléines (chloroquine), du diméthylsulfoxyde, de l'unitiol et de la colchicine peuvent être prescrits. Pour le traitement de l'amylose primaire, des schémas thérapeutiques à base de cytostatiques et d'hormones (melfolan + prednisolone, vincristine + doxorubicine + dexaméthasone) sont utilisés. En cas de développement d'une insuffisance rénale chronique, une hémodialyse ou une dialyse péritonéale est indiquée. Dans certains cas, la question d’une transplantation rénale ou hépatique se pose.

Prévision

L'évolution de l'amylose est progressive, presque irréversible. La maladie peut être aggravée par des ulcères amyloïdes de l'œsophage et de l'estomac, des saignements, une insuffisance hépatique, un diabète sucré, etc. Avec le développement de l'insuffisance rénale chronique, l'espérance de vie moyenne des patients est d'environ 1 an ; avec le développement d'une insuffisance cardiaque - environ 4 mois. Le pronostic de l’amylose secondaire est déterminé par la possibilité de traiter la maladie sous-jacente. Une évolution plus sévère de l'amylose est observée chez les patients âgés.

Après 65 ans, le risque de développer la maladie d'Alzheimer double tous les 5 ans. Aujourd'hui, une nouvelle étude révèle que la capacité du cerveau à éliminer les fragments de protéines toxiques liés à la maladie est considérablement réduite chez les personnes âgées.

Après 65 ans, le risque de développer la maladie d'Alzheimer double tous les 5 ans.

Dans Annals of Neurology, des chercheurs de l'Université Washington de St. Louis, Missouri, ont décrit comment ils ont découvert que le cerveau des personnes âgées met beaucoup plus de temps à éliminer la bêta-amyloïde 42, l'ingrédient principal des plaques protéiques qui s'accumulent dans le cerveau lorsque la maladie d'Alzheimer est atteinte. maladie.

Randall J. Bateman, auteur principal et professeur de neurosciences, a déclaré : « Nous avons constaté qu’il faut généralement environ 4 heures aux personnes dans la trentaine pour éliminer la moitié de l’amyloïde bêta 42 du cerveau. Dans cette nouvelle étude, nous avons montré qu’à 80 ans, ce processus prend plus de 10 heures.

Si elle n'est pas traitée, il y a plus de chances que la bêta-amyloïde 42, un fragment protéique qui est un sous-produit naturel de l'activité cérébrale, se coagule en plaques qui interfèrent avec les fonctions cérébrales telles que la communication de cellule à cellule.

Les scientifiques soupçonnent depuis longtemps que ces plaques sont l'un des principaux contributeurs à la maladie d'Alzheimer, une forme de démence (démence).

La démence est une maladie évolutive dans laquelle la mémoire, la pensée et le comportement se détériorent jusqu'à ce que le patient ne soit plus capable de parler et de prendre soin de lui-même. Bien que cette maladie touche principalement les personnes âgées, elle ne fait pas partie du vieillissement normal.

Selon l'Organisation mondiale de la santé, environ 48 millions de personnes dans le monde souffrent de démence, et ce chiffre augmente de près de 8 millions chaque année. La maladie d'Alzheimer représente environ les deux tiers de ces cas.

Valeurs de clairance plus faibles pour l'amyloïde bêta 42 chez les personnes présentant des symptômes d'Alzheimer

Dans leur étude, le professeur Bateman et ses collègues ont testé 100 volontaires âgés de 60 à 87 ans. La moitié de ces participants présentaient des signes cliniques de la maladie d'Alzheimer, tels que des problèmes de mémoire, et 62 participants présentaient une formation de plaques dans le cerveau.

Les chercheurs ont identifié la présence de ces signes et symptômes lors d’un examen mental et physique détaillé subi par les participants. En plus de scanner le cerveau pour rechercher des plaques, les scientifiques ont testé liquide cérébro-spinal participants utilisant une technologie qu’ils ont eux-mêmes développée.

Grâce à cette technologie – appelée SILK (stable isotope-linked kinesics – cinétique liée aux isotopes stables) – les chercheurs ont pu observer ce qui arrive à la bêta-amyloïde 42 et à d’autres protéines.

Chez les participants présentant des signes de plaque, les chercheurs ont découvert que la bêta-amyloïde 42 était plus susceptible de quitter le liquide autour du cerveau et de s'accumuler dans la plaque.

En outre, des taux plus faibles de clairance de la bêta-amyloïde 42, tels que ceux observés par les chercheurs chez les participants plus âgés, ont été associés à des symptômes de la maladie d'Alzheimer, notamment des troubles de la mémoire, des changements de personnalité et la démence.

Le professeur Bateman affirme que les scientifiques pensent que le cerveau dispose de quatre façons d'utiliser la bêta-amyloïde : en la déplaçant vers la moelle épinière, en la faisant traverser la barrière hémato-encéphalique, en la dissolvant ou en l'assimilant avec d'autres protéines et en la déposant sous forme de plaque. Il conclut :

"Avec de l'aide recherche supplémentaire comme celui-ci, nous espérons déterminer laquelle des trois premières façons dont l’utilisation de la bêta-amyloïde ralentit avec le vieillissement cérébral. Cela peut nous aider dans nos efforts pour développer de nouveaux traitements.

L’amylose est une maladie qui peut toucher tous les organes du corps. La principale raison de son développement est l’accumulation de protéines amyloïdes dans les tissus, qui ne devraient normalement pas se trouver dans l’organisme. Généralement, cette infraction la production de protéines affecte le corps des personnes âgées de 60 ans et plus. Le plus dangereux est que les amyloses AA et A1 peuvent devenir un « catalyseur » de maladies telles que la sclérose en plaques, la défaillance d'organes et même l'atrophie des membres.

causes

L'amylose A1 (primaire) et l'amylose AA (secondaire) peuvent survenir dans le contexte des maladies suivantes :

• processus inflammatoires;
• des maladies qui ne sont pas caractéristiques d'un climat particulier ;
• maladies infectieuses ();
• toutes les pathologies qui touchent la moelle osseuse ;
• maladies articulaires chroniques.

Il convient de noter que les cellules amyloïdes peuvent être mutées dans le sang. Ce trouble pourrait donc être héréditaire. Les cellules amyloïdes ne se décomposent pas même après la mort longue durée. Le processus peut se produire dans n’importe quel organe interne.

Types

Amylose de sous-type A1 (primaire)

À forme primaire maladie dans les cellules des tissus des organes internes, une paraprotéine se dépose. Ce sont les chaînes légères des immunoglobulines. Ce processus est irréversible et entraîne des dommages inévitables aux organes internes. En conséquence, l’espérance de vie du patient est considérablement réduite.

Les symptômes dépendent des organes touchés. En règle générale, on observe ce qui suit :

• faiblesse;
• fatigabilité rapide;
• ganglions lymphatiques élargis;
• perturbation du tractus gastro-intestinal, cœur.

Le diagnostic final ne peut être posé qu'après plusieurs études en laboratoire et instrumentales.

Amylose de sous-type AA

Ce sous-type est caractérisé par l’accumulation de composés protéiques sériques en phase aiguë dans les tissus. Contrairement à la forme AL, l'amylose AA se forme en raison du transfert processus inflammatoires. Le groupe à risque est le plus souvent constitué d'hommes de plus de 40 ans. Quant aux femmes, cette pathologie les touche beaucoup moins fréquemment.

Avec cette forme de la maladie, les reins sont les plus touchés. Chez 10 % des patients, il peut y avoir une altération de la rate et du foie. Et seulement 3 % pourraient avoir des problèmes cardiaques. Ce dernier ne peut être découvert que par étude spéciale- échocardiographie. Presque toujours, chez un tiers des patients, l'insuffisance rénale commence à progresser au bout de 5 ans.

Tableau clinique général

Comme déjà mentionné, la pathologie peut toucher presque tous les organes internes. La médecine ne peut donc pas aujourd’hui émettre une liste exacte des symptômes. Étant donné que l'amylose A1, ainsi que l'amylose de type AA, ne peuvent pas être complètement traitées, la thérapie vise à ralentir le développement du processus pathologique dans le corps humain. Le diagnostic de la maladie doit être effectué exclusivement par des spécialistes, car un diagnostic précis est posé sur la base des données obtenues à l'aide de tests de laboratoire et les méthodes instrumentales d'examen. En plus des organes internes, A1 et AA, l’amylose peut même affecter des zones de la peau humaine.

Amylose de la peau

L'amylose cutanée se manifeste sous la forme d'un œdème sanguin autour des yeux. Chez les gens, on parle souvent d'« effet de points ». De plus, la formation de ganglions, de plaques et de papules peut être observée sur la peau. De telles formations sont le plus souvent localisées au niveau du pubis, des hanches et des aisselles. La peau de la zone touchée peut être pâle ou sanglante. Sur le visage, ces pathologies ne sont quasiment jamais observées, seulement avec une forme aiguë négligée et un système immunitaire affaibli.

Il y a trois étapes dans l'évolution de la maladie :

• système primaire;
• lichénoïde local ;
• système secondaire.

Symptômes

L’amylose systémique primaire survient le plus souvent chez les personnes âgées. Les symptômes de la maladie sont prononcés. Il peut faire mal à la langue et augmenter son volume de 3 à 4 fois. L'état général du patient se détériore également - il y a une température instable, une faiblesse, des douleurs musculaires. Les nodules peuvent se regrouper, mais aucune démangeaison ou desquamation n'est observée. L'amylose cutanée à ce stade peut être complétée par d'autres maladies. Le plus souvent, il s’agit de problèmes rénaux.

L'amylose systémique lichénoïde locale de la peau ressemble à ou. Les nodules peuvent être localisés de la même manière que dans la forme primaire, mais il y a une desquamation abondante. Dans certains cas, les patients se plaignent de démangeaisons sévères.

En règle générale, l'amylose secondaire de la peau se forme en raison d'un autre maladie de peau ou un système immunitaire affaibli en raison d’autres processus chroniques ou inflammatoires. Symptômes supplémentaires dépendent de l’état de santé du patient.

L'amylose cutanée est traitée un peu plus facilement que l'amylose rénale ou hépatique. Le plan de traitement comprend nécessairement une cure de vitamines. En cas de démangeaisons sévères, des antiseptiques spéciaux peuvent être prescrits au patient. Les prévisions les plus optimistes peuvent être faites si un type local de pathologie est diagnostiqué. Dans tous les cas, même après la fin du traitement, vous devez consulter régulièrement un dermatologue pendant une longue période. Récidive possible de la maladie.

Amylose rénale

Le développement de cette maladie peut survenir dans le contexte de maladies chroniques déjà existantes dans le corps. Mais il peut aussi se développer tout seul. C’est ce type de pathologie qui est considéré par les cliniciens comme le plus dangereux. Dans presque tous les cas cliniques, les patients nécessitent une hémodialyse ou une transplantation d'organe. Malheureusement, dans dernières années la maladie progresse. Une amylose rénale secondaire est également possible. Ce dernier se produit dans le contexte de processus inflammatoires aigus, de maladies chroniques et infections aiguës. Le plus souvent, l'amylose rénale survient si le patient souffre de tuberculose pulmonaire.

Classification de la pathologie

DANS médecine moderne La classification de Serov est utilisée. Selon elle, la maladie est classée comme suit :

• idiopathique ou primaire ;
• héréditaire;
• acquis;
• sénile;
• locale.

Il n'existe pas de liste exacte des symptômes. Dans ce cas, les symptômes généraux pour le diagnostic primaire sont applicables :

• malaise;
• changements de température corporelle;
• gonflement sous les yeux ;
• perte de poids et sautes d'humeur.

Malheureusement, l'amylose rénale n'est pratiquement pas traitée. Avec les bonnes mesures cliniques, seul le maintien de la vie du patient est possible.

Amylose hépatique

L'amylose du foie est observée assez souvent. Cette forme de pathologie se caractérise par une augmentation et un épaississement du foie. Dans le même temps, aucune sensation douloureuse ne survient lors de la pression. Très souvent, les symptômes peuvent ressembler à une ascite.

Sur stade initial l'amylose du foie se manifeste sous forme de douleur dans l'hypocondre droit et. A ce stade, un malaise général et de légères nausées sont possibles. Compte tenu de cela, le patient confond souvent cette affection avec une intoxication alimentaire et ne consulte pas le médecin. Assez souvent, l’amylose initiale du foie devient chronique.

Cette forme de la maladie est la plus difficile de toutes celles ci-dessus en termes de diagnostic. L'amylose cardiaque ne peut être détectée que lors d'une étude clinique spéciale - l'échocardiographie (ECG).

Symptômes:

• troubles du rythme (arythmie);
• résistant au traitement;
• pseudo-infarctus.

Si le traitement n'est pas commencé à temps, l'issue est fatale dans 95 pour cent des cas. Par conséquent, dès les premiers symptômes, vous devez immédiatement consulter un médecin.

Amylose de l'intestin et de la rate

En plus Cas rares la maladie affecte les intestins et la rate. Les troubles des processus protéiques dans les intestins sont beaucoup plus difficiles à diagnostiquer que l'amylose AL des reins ou du foie. Les symptômes de la maladie sont presque identiques à ceux d'une intoxication alimentaire :

• lourdeur après avoir mangé;
• violation de la chaise;
• malaise général;
• douleur sourde dans l'abdomen.

Assez souvent, l'amylose intestinale est confondue avec l'amylose intestinale et une intervention chirurgicale est prescrite. Certains symptômes peuvent indiquer une tumeur. Le fait que le patient souffre d'amylose intestinale n'est parfois détecté que pendant l'opération. Une amélioration temporaire de l'état du patient est possible, mais cela ne résout bien sûr pas le problème. L’amylose intestinale peut être diagnostiquée grâce à plusieurs études cliniques.

L'amylose de la rate se forme à la suite du dépôt de protéines dans ses follicules. En conséquence, l'organe affecté augmente, devient plus dense.

L'amylose de la rate se déroule en deux étapes :

• "sagou";
• "graisseux".

Rate "sago"

A ce stade, il n'y a pratiquement aucun symptôme de la maladie. Le corps n’augmente pas de taille, il n’y a pas de douleur. Les violations ne peuvent être détectées qu'en réussissant des tests et en effectuant des examens appropriés. Si le traitement est démarré à temps, le pronostic de ce sous-type de maladie est très progressif.

Rate « sébacée »

Au deuxième stade, l'organe devient plus gros, plus compacté et avec un éclat « gras ». Des symptômes de malaise général, une température élevée (37 degrés) s'ajoutent, douleur dans la région de la rate. Il n’existe qu’un seul traitement à ce stade : la chirurgie. L'organe affecté est retiré.

Traitement

S’il n’y a pas de forme grave, un hôpital n’est pas toujours nécessaire. Le plus souvent, c'est à la maison repos au lit. Concernant pharmacothérapie, il ne peut alors être prescrit qu'après plusieurs études cliniques. Un traitement correct de l'amylose implique également une bonne nutrition.

• ingestion prolongée du foie;
• consommation limitée d'aliments salés et protéinés ;
• apport en vitamines (prescrit par un médecin).

Dans certains cas, un prélèvement ou une transplantation d’organe est possible. Le traitement de l’amylose n’implique pas un soulagement complet de la maladie. Chez les personnes âgées (à partir de 50 ans), les complications sont beaucoup plus compliquées, car le système immunitaire n'est plus capable de tolérer une telle quantité d'antibiotiques et de médicaments. Le sous-type AA est beaucoup plus difficile à traiter que le type A1.

Le succès du traitement de la maladie dépend du moment où il faut consulter un médecin et commencer le traitement. Si la maladie sous-jacente est complètement éliminée, les symptômes de l'amylose peuvent également disparaître.