Anong mga compound ang nauuri bilang biologically active substances? Pag-uuri ng mga biologically active substance (BAS). Tingnan kung ano ang "Biologically active substances" sa ibang mga diksyunaryo

ako. Panimula.

SA mga biologically active substance iugnay: enzymes, bitamina at hormones. Ang mga ito ay mahalaga at kinakailangang mga compound, na ang bawat isa ay gumaganap ng isang hindi mapapalitan at napakahalagang papel sa buhay ng katawan.

Ang panunaw at pagsipsip ng pagkain ay nangyayari sa paglahok ng mga enzyme. Synthesis at pagkasira ng mga protina, nucleic acid, lipid, mga hormone at iba pang mga sangkap sa mga tisyu ng katawan ay isang hanay din ng mga reaksyong enzymatic. Gayunpaman, ang anumang functional na pagpapakita ng isang buhay na organismo - paghinga, pag-urong ng kalamnan, aktibidad ng neuropsychic, pagpaparami, atbp. - ay direktang nauugnay din sa pagkilos ng kaukulang mga sistema ng enzyme. Sa madaling salita, wala mga enzyme walang buhay. Ang kanilang kahalagahan para sa katawan ng tao ay hindi limitado sa normal na pisyolohiya. Maraming mga sakit ng tao ay batay sa mga kaguluhan sa mga proseso ng enzymatic.

Mga bitamina maaaring uriin bilang isang pangkat sa biyolohikal mga aktibong compound , na ginagawa ang kanilang epekto sa metabolismo sa mga hindi gaanong konsentrasyon. Ito ay mga organikong compound ng iba't ibang mga istrukturang kemikal na kinakailangan para sa normal na paggana ng halos lahat ng mga proseso sa katawan. Pinapataas nila ang paglaban ng katawan sa iba't ibang mga matinding kadahilanan at mga nakakahawang sakit, nag-aambag sa neutralisasyon at pag-aalis ng mga nakakalason na sangkap, atbp.

Mga hormone - Ito ay mga panloob na produkto ng pagtatago na ginawa ng mga espesyal na glandula o indibidwal na mga selula, na inilabas sa dugo at ipinamamahagi sa buong katawan, na karaniwang nagdudulot ng isang tiyak na biological na epekto.

Sami mga hormone hindi direktang nakakaapekto sa anumang mga reaksyon ng cell. Sa pamamagitan lamang ng pakikipag-ugnay sa isang tiyak na receptor, na natatangi dito, ang isang tiyak na reaksyon ay sanhi.

Madalas mga hormone Pinangalanan din nila ang ilang iba pang mga produktong metabolic na nabuo sa lahat [hal. carbon dioxide] o sa ilan lamang [hal. acetylcholine] mga tissue na mayroong, sa mas malaki o mas maliit na lawak, pisyolohikal na aktibidad at nakikibahagi sa regulasyon ng mga function ng katawan ng hayop. Gayunpaman, tulad ng isang malawak na interpretasyon ng konsepto "mga hormone" inaalis ito ng anumang qualitative specificity. Ang termino "mga hormone" Tanging ang mga aktibong metabolic na produkto na nabuo sa mga espesyal na pormasyon ay dapat italaga - mga glandula ng Endocrine. Biologically active substances, na nabuo sa ibang mga organo at tisyu ay karaniwang tinatawag na "parahormones", "histohormones", "biogenic stimulants".

Ang mga biologically active metabolic na produkto ay nabuo din sa mga halaman, ngunit ang mga sangkap na ito ay inuri bilang mga hormone ganap na mali.

Ngayon kilalanin natin ang bawat pangkat ng mga sangkap na kasama sa komposisyon biologically active, magkahiwalay.

II. Mga enzyme.

1. Kasaysayan ng pagtuklas.

Ang lahat ng mga proseso ng buhay ay batay sa libu-libong mga kemikal na reaksyon. Dumadaan sila sa katawan nang hindi gumagamit ng mataas na temperatura at presyon, i.e. sa banayad na mga kondisyon. Ang mga sangkap na na-oxidized sa mga selula ng tao at hayop ay mabilis at mahusay na nasusunog, na nagpapayaman sa katawan ng enerhiya at materyal na gusali. Ngunit ang parehong mga sangkap ay maaaring maimbak sa loob ng maraming taon kapwa sa de-latang [nahihiwalay sa hangin] na anyo at sa hangin sa pagkakaroon ng oxygen. Ang kakayahang mabilis na matunaw ang mga pagkain sa isang buhay na organismo ay dahil sa pagkakaroon ng mga espesyal na biological catalyst sa mga cell - mga enzyme. Ang terminong "enzyme"(fermentum sa Latin ay nangangahulugang "fermented", "lebadura") ay iminungkahi ng Dutch scientist na si Van Helmont sa simula ng ika-18 siglo. Ito ang tinatawag niyang hindi kilalang ahente na aktibong bahagi sa proseso ng pagbuburo ng alkohol.

Ang pang-eksperimentong pag-aaral ng mga proseso ng enzymatic ay nagsimula noong ika-18 siglo, nang ang French naturalist na si R. Reaumur ay nagsagawa ng mga eksperimento upang matukoy ang mekanismo ng pagtunaw ng pagkain sa tiyan ng mga ibong mandaragit. Binigyan niya ang mga ibong mandaragit upang lunukin ang mga piraso ng karne na nakapaloob sa isang drilled metal tube na nakakabit sa isang manipis na kadena. Pagkalipas ng ilang oras, nabunot ang tubo sa tiyan ng ibon at lumabas na bahagyang natunaw ang karne. Dahil ito ay nasa isang tubo at hindi maaaring sumailalim sa mekanikal na paggiling, natural na ipagpalagay na ito ay apektado ng gastric juice. Ang palagay na ito ay kinumpirma ng Italian naturalist na si L. Spallanzani. Inilagay ni L. Spallanzani ang isang piraso ng espongha sa isang metal na tubo na nilamon ng mga ibong mandaragit. Pagkatapos alisin ang tubo mula sa espongha, ang gastric juice ay piniga. Pagkatapos ay pinainit ang karne sa juice na ito, at ganap itong "natunaw" dito.

Nang maglaon (1836) natuklasan ni T. Schwann ang isang enzyme sa gastric juice pepsin(mula sa salitang Griyego na pepto - "magluto") sa ilalim ng impluwensya kung saan ang karne ay natutunaw sa tiyan. Ang mga gawaing ito ay nagsilbing simula ng pag-aaral ng tinatawag na proteolytic enzymes.

Ang isang mahalagang kaganapan sa pag-unlad ng agham ng enzyme ay ang gawain ni K.S. Kirgoff. Noong 1814, natuklasan ng isang buong miyembro ng St. Petersburg Academy of Sciences, K.S. Kirgoff, na nagawang i-convert ng sprouted barley ang polysaccharide starch sa disaccharide maltose, at ang yeast extract ay sinira ang beet sugar sa monosaccharides - glucose at fructose. Ito ang mga unang pag-aaral sa enzymology. Bagaman sa pagsasagawa, ang paggamit ng mga proseso ng enzymatic ay kilala mula pa noong unang panahon (pagbuburo ng ubas, paggawa ng keso, atbp.)

Dalawang konsepto ang ginagamit sa magkakaibang publikasyon: "mga enzyme" At "mga enzyme". Ang mga pangalan na ito ay magkapareho. Pareho silang ibig sabihin- biological catalysts. Ang unang salita ay isinalin bilang "lebadura", ang pangalawa - "sa lebadura".

Sa loob ng mahabang panahon, wala silang ideya kung ano ang nangyayari sa lebadura, kung anong puwersa ang naroroon dito na nagdulot ng pagkasira ng mga sangkap at naging mas simple. Ito ay pagkatapos lamang ng pag-imbento ng mikroskopyo na natuklasan na ang lebadura ay isang koleksyon ng malaking bilang ng mga mikroorganismo na gumagamit ng asukal bilang kanilang pangunahing sustansya. Sa madaling salita, ang bawat yeast cell ay "pinalamanan" ng mga enzyme na may kakayahang mabulok ang asukal. Ngunit sa parehong oras, ang iba pang mga biological catalyst ay kilala rin na hindi nakapaloob sa isang buhay na cell, ngunit malayang "nabuhay" sa labas nito. Halimbawa, natagpuan ang mga ito sa mga gastric juice at cell extract. Sa pagsasaalang-alang na ito, sa nakaraan, dalawang uri ng mga catalyst ang nakikilala: pinaniniwalaan na ang mga enzyme mismo ay hindi mapaghihiwalay mula sa cell at hindi maaaring gumana sa labas nito, i.e. sila ay "organisado". At ang mga "hindi organisadong" catalyst na maaaring gumana sa labas ng cell ay tinatawag na mga enzyme. Ang pagsalungat sa pagitan ng "buhay" na mga enzyme at "di-nabubuhay" na mga enzyme ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng impluwensya ng mga vitalist, ang pakikibaka sa pagitan ng idealismo at materyalismo sa natural na agham. Nahati ang mga pananaw ng mga siyentipiko. Ang tagapagtatag ng microbiology na si L. Pasteur ay nagtalo na ang aktibidad mga enzyme tinutukoy ng buhay ng cell. Kung ang cell ay nawasak, ang pagkilos ng enzyme ay titigil. Ang mga chemist na pinamumunuan ni J. Liebig ay bumuo ng isang purong kemikal na teorya ng fermentation, na nagpapatunay na ang aktibidad ng mga enzyme ay hindi nakadepende sa pagkakaroon ng cell.

Noong 1871, ang doktor ng Russia na si M.M. Sinira ni Manasseina ang mga yeast cell sa pamamagitan ng pagkuskos sa kanila ng buhangin ng ilog. Ang cell sap, na nahiwalay sa mga cell debris, ay nagpapanatili ng kakayahang mag-ferment ng asukal. Makalipas ang isang-kapat ng isang siglo, nakuha ng German scientist na si E. Buchner ang cell-free juice sa pamamagitan ng pagpindot sa live yeast sa ilalim ng pressure hanggang 5*10 Pa. Ang juice na ito, tulad ng living yeast, ay nag-ferment ng asukal upang bumuo ng alkohol at carbon monoxide (IV):

C6H12O6--->2C2H5OH + 2CO2

Mga gawa ni A.N. Ang pananaliksik ni Lebedev sa mga selula ng lebadura at mga gawa ng iba pang mga siyentipiko ay nagtapos sa mga mahahalagang ideya sa teorya ng biological catalysis, at ang mga termino "enzyme" At "enzyme" nagsimulang gamitin bilang katumbas.

2. Mga katangian ng mga enzyme.

Bilang mga protina, ang mga enzyme ay may lahat ng kanilang mga katangian. Kasabay nito, ang mga biocatalyst ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang bilang ng mga tiyak na katangian, na nagreresulta din sa kanilang likas na protina. Ang mga katangiang ito ay nakikilala ang mga enzyme mula sa mga karaniwang catalyst. Kabilang dito ang thermolability ng mga enzyme, ang pag-asa ng kanilang pagkilos sa halaga ng pH ng kapaligiran, pagtitiyak at, sa wakas, pagkamaramdamin sa impluwensya ng mga activator at inhibitor.

Thermal lability Ang mga enzyme ay ipinaliwanag sa pamamagitan ng katotohanan na ang temperatura, sa isang banda, ay nakakaapekto sa bahagi ng protina ng enzyme, na humahantong sa denaturation ng protina at pagbaba sa catalytic function sa masyadong mataas na mga halaga, at sa kabilang banda, nakakaapekto ito sa rate ng reaksyon ng pagbuo ng enzyme-substrate complex at lahat ng kasunod na yugto ng pagbabago ng substrate, na humahantong sa pagtaas ng catalysis.

Ang pag-asa ng catalytic na aktibidad ng enzyme sa temperatura ay ipinahayag ng isang tipikal na kurba. Hanggang sa isang tiyak na temperatura (sa average hanggang 5O°C), tumataas ang aktibidad ng catalytic, at sa bawat 10°C ang rate ng conversion ng substrate ay tumataas nang humigit-kumulang 2 beses. Kasabay nito, ang dami ng hindi aktibo na enzyme ay unti-unting tumataas dahil sa denaturation ng bahagi ng protina nito. Sa mga temperatura sa itaas 50 ° C, ang denaturation ng enzyme protein ay tumataas nang husto at, kahit na ang rate ng mga reaksyon ng conversion ng substrate ay patuloy na tumataas, ang aktibidad ng enzyme, na ipinahayag bilang ang halaga ng substrate na na-convert, ay bumababa.

Ang mga detalyadong pag-aaral ng paglago ng aktibidad ng enzyme na may pagtaas ng temperatura, na isinagawa kamakailan, ay nagpakita ng isang mas kumplikadong katangian ng pag-asa na ito kaysa sa ipinahiwatig sa itaas: sa maraming mga kaso hindi ito tumutugma sa panuntunan ng pagdodoble ng aktibidad para sa bawat 10 ° C, pangunahin dahil sa unti-unting pagtaas ng mga pagbabago sa conformational sa molecule enzyme.

Ang temperatura kung saan ang catalytic na aktibidad ng isang enzyme ay pinakamataas ay tinatawag na nito pinakamainam na temperatura. Ang pinakamainam na temperatura para sa iba't ibang mga enzyme ay hindi pareho. Sa pangkalahatan, para sa mga enzyme na pinagmulan ng hayop ito ay nasa pagitan ng 40 at 50°C, at para sa mga enzyme ng halaman - sa pagitan ng 50 at 60°C. Gayunpaman, may mga enzyme na may mas mataas na temperatura na pinakamabuting kalagayan, halimbawa, ang papain (isang enzyme ng pinagmulan ng halaman na nagpapabilis ng hydrolysis ng protina) ay may pinakamabuting kalagayan sa 8°C. Kasabay nito, ang catalase (isang enzyme na nagpapabilis sa agnas ng H2O2 hanggang H2O at O2) ay may pinakamainam na temperatura ng pagkilos sa pagitan ng 0 at -10 ° C, at sa mas mataas na temperatura, ang masiglang oksihenasyon ng enzyme at ang hindi aktibo nito ay nangyayari.

Doktor ng Biological Sciences, Propesor V. M. Shkumatov;

Deputy General Director para sa Mga Isyu

makabagong pag-unlad ng RUE "Belmedpreparaty"

Kandidato ng Teknikal na Agham T.V. Trukhacheva

Leontyev, V. N.

Chemistry ng biologically active substances: isang electronic course ng lecture texts para sa mga mag-aaral ng specialty 1-48 02 01 "Biotechnology" ng full-time at part-time na anyo ng pag-aaral / V. N. Leontiev, O. S. Ignatovets. – Minsk: BSTU, 2013. – 129 p.

Ang elektronikong kurso ng mga teksto ng panayam ay nakatuon sa istruktura at functional na mga tampok at kemikal na katangian ng mga pangunahing klase ng biologically active substances (protina, carbohydrates, lipids, bitamina, antibiotics, atbp.). Ang mga pamamaraan para sa synthesis ng kemikal at pagsusuri sa istruktura ng mga nakalistang klase ng mga compound, ang kanilang mga katangian at epekto sa mga biological system, pati na rin ang kanilang pamamahagi sa kalikasan ay inilarawan.

Paksa 1. Panimula	4
Paksa 2. Mga protina at peptide. Pangunahing istraktura ng mga protina at peptides
Paksa 3. Structural na organisasyon ng mga protina at peptides. Mga paraan ng pagpili
Paksa 4. Chemical synthesis at kemikal na pagbabago ng mga protina at peptides
Paksa 5. Enzymes	45
Paksa 6. Ilang biologically mahalagang protina	68
Paksa 7. Istraktura ng mga nucleic acid	76
Paksa 8. Istraktura ng carbohydrates at carbohydrate-containing biopolymers
Paksa 9. Istraktura, katangian at kemikal na synthesis ng mga lipid	104
Paksa 10. Steroid	117
Paksa 11. Bitamina	120
Paksa 12. Panimula sa pharmacology. Pharmacokinetics	134
Paksa 13. Antimalarial na gamot	137
Paksa 14. Mga gamot na nakakaapekto sa central nervous system
Paksa 15. Mga gamot na sulfonamide	144
Paksa 16. Antibiotics	146
Bibliograpiya	157

Paksa 1. Panimula
Ang chemistry ng biologically active substances ay pinag-aaralan ang istruktura at biological function ng pinakamahalagang bahagi ng living matter, lalo na ang biopolymers at low-molecular bioregulators, na nagbibigay ng espesyal na pansin sa pagpapaliwanag ng mga pattern ng relasyon sa pagitan ng istraktura at biological action. Mahalaga, ito ang kemikal na pundasyon ng modernong biology. Sa pamamagitan ng pagbuo ng mga pangunahing problema ng kimika ng buhay na mundo, ang bioorganic chemistry ay nag-aambag sa paglutas ng mga problema ng pagkuha ng mga praktikal na mahahalagang gamot para sa medisina, agrikultura, at isang bilang ng mga industriya.

Mga bagay ng pag-aaral: mga protina at peptides, nucleic acid, carbohydrates, lipids, mixed biopolymers - glycoproteins, nucleoproteins, lipoproteins, glycolipids, atbp.; alkaloids, terpenoids, bitamina, antibiotics, hormones, prostaglandin, growth substances, pheromones, toxins, pati na rin ang mga sintetikong gamot, pestisidyo, atbp.

Mga pamamaraan ng pananaliksik: Ang pangunahing arsenal ay binubuo ng mga pamamaraan ng organic chemistry, ngunit ang iba't ibang pisikal, physicochemical, mathematical at biological na pamamaraan ay ginagamit din upang malutas ang mga problema sa istruktura at functional.

Pangunahing layunin: paghihiwalay ng mga pinag-aralan na compound sa isang indibidwal na estado gamit ang crystallization, distillation, iba't ibang uri ng chromatography, electrophoresis, ultrafiltration, ultracentrifugation, countercurrent distribution, atbp.; pagtatatag ng istraktura, kabilang ang spatial na istraktura, batay sa mga diskarte ng organic at physical-organic chemistry gamit ang mass spectrometry, iba't ibang uri ng optical spectroscopy (IR, UV, laser, atbp.), X-ray diffraction analysis, nuclear magnetic resonance, electron paramagnetic resonance, optical dispersion rotation at circular dichroism, fast kinetics method, atbp. kasabay ng mga kalkulasyon ng computer; chemical synthesis at chemical modification ng mga pinag-aralan na compound, kabilang ang kumpletong synthesis, synthesis ng mga analogues at derivatives, upang kumpirmahin ang istraktura, linawin ang kaugnayan sa pagitan ng istraktura at biological function, at makakuha ng mga praktikal na mahahalagang gamot; biological na pagsubok ng mga nagresultang compound sa vitro At sa vivo.

Ang pinakakaraniwang mga functional na grupo na matatagpuan sa biomolecules ay:

hydroxyl (mga alkohol)	pangkat ng amino (amines)
aldehydic (aldehydes)	amide (amides)
carbonyl (ketones)	ester
carboxylic (acid)	ethereal
sulfhydryl (thiols)	methyl
disulfide	ethyl
pospeyt	phenyl
guanidine	imidazole

Paksa 2. Mga protina at peptide. Pangunahing istraktura ng mga protina at peptides
Mga ardilya– mataas na molekular na timbang na mga biopolymer na binuo mula sa mga residue ng amino acid. Ang molekular na timbang ng mga protina ay mula 6,000 hanggang 2,000,000 Da. Ito ay mga protina na produkto ng genetic na impormasyon na ipinadala mula sa henerasyon hanggang sa henerasyon at isinasagawa ang lahat ng proseso ng buhay sa cell. Ang mga kamangha-manghang magkakaibang mga polimer na ito ay may ilan sa pinakamahalaga at maraming nalalaman na cellular function.

Ang mga protina ay maaaring nahahati:
1) ayon sa istraktura : Ang mga simpleng protina ay binuo mula sa mga residue ng amino acid at, sa hydrolysis, nabubulok lamang sa mga libreng amino acid o mga derivative nito.

Mga kumplikadong protina ay dalawang sangkap na protina na binubuo ng isang simpleng protina at isang sangkap na hindi protina na tinatawag na prosthetic group. Sa panahon ng hydrolysis ng mga kumplikadong protina, bilang karagdagan sa mga libreng amino acid, isang bahagi na hindi protina o mga produkto ng pagkasira nito ay nabuo. Maaaring naglalaman ang mga ito ng mga metal ions (metalloproteins), mga molekula ng pigment (chromoproteins), maaari silang bumuo ng mga complex sa iba pang mga molekula (lipo-, nucleo-, glycoproteins), at covalently binding inorganic phosphate (phosphoproteins);

2. tubig solubility:

- natutunaw ng tubig,

- nalulusaw sa asin,

- nalulusaw sa alkohol,

– hindi matutunaw;

3. mga tungkuling isinagawa : Ang mga biological function ng mga protina ay kinabibilangan ng:

- catalytic (enzymatic),

- regulasyon (ang kakayahang ayusin ang rate ng mga reaksiyong kemikal sa cell at ang antas ng metabolismo sa buong organismo),

- transportasyon (transportasyon ng mga sangkap sa katawan at ang kanilang paglipat sa pamamagitan ng biomembranes),

- istruktura (binubuo ng mga chromosome, cytoskeleton, connective, kalamnan, sumusuporta sa mga tisyu),

– receptor (interaksyon ng mga molekula ng receptor na may mga extracellular na bahagi at pagsisimula ng isang tiyak na tugon ng cellular).

Bilang karagdagan, ang mga protina ay gumaganap ng proteksiyon, pag-iimbak, nakakalason, contractile at iba pang mga function;

4) depende sa spatial na istraktura:

– fibrillar (ginagamit sila ng kalikasan bilang isang istrukturang materyal),

– globular (mga enzyme, antibodies, ilang hormones, atbp.).

AMINO ACIDS, KANILANG MGA KATANGIAN
Mga amino acid ay tinatawag na mga carboxylic acid na naglalaman ng isang amino group at isang carboxyl group. Ang mga likas na amino acid ay 2-aminocarboxylic acid, o α-amino acid, bagaman mayroong mga amino acid tulad ng β-alanine, taurine, γ-aminobutyric acid. Sa pangkalahatan, ang formula para sa isang α-amino acid ay ganito ang hitsura:

Ang mga α-amino acid ay may apat na magkakaibang substituent sa ika-2 carbon atom, ibig sabihin, lahat ng α-amino acid, maliban sa glycine, ay may asymmetric (chiral) carbon atom at umiiral sa anyo ng dalawang enantiomer - L- At D- mga amino acid. Ang mga likas na amino acid ay L-hilera. D-Ang mga amino acid ay matatagpuan sa bacteria at peptide antibiotics.

Ang lahat ng mga amino acid sa mga may tubig na solusyon ay maaaring umiral sa anyo ng mga bipolar ions, at ang kanilang kabuuang singil ay nakasalalay sa pH ng medium. Ang halaga ng pH kung saan ang kabuuang singil ay zero ay tinatawag isoelektrikong punto. Sa isoelectric point, ang amino acid ay isang zwitterion, i.e. ang amine group nito ay protonated, at ang carboxyl group nito ay dissociated. Sa neutral na rehiyon ng pH, karamihan sa mga amino acid ay mga zwitterion:

Ang mga amino acid ay hindi sumisipsip ng liwanag sa nakikitang rehiyon ng spectrum, ang mga aromatic amino acid ay sumisipsip ng liwanag sa rehiyon ng UV ng spectrum: tryptophan at tyrosine sa 280 nm, phenylalanine sa 260 nm.

Ang mga protina ay nagbibigay ng isang bilang ng mga reaksyon ng kulay dahil sa pagkakaroon ng ilang mga residue ng amino acid o mga pangkalahatang grupo ng kemikal. Ang mga reaksyong ito ay malawakang ginagamit para sa mga layuning analitikal. Kabilang sa mga ito, ang pinakatanyag ay ang reaksyon ng ninhydrin, na nagbibigay-daan para sa dami ng pagpapasiya ng mga grupo ng amino sa mga protina, peptides at amino acid, pati na rin ang reaksyon ng biuret, na ginagamit para sa qualitative at quantitative determination ng mga protina at peptides. Kapag ang isang protina o peptide, ngunit hindi isang amino acid, ay pinainit na may CuSO 4 sa isang alkaline na solusyon, isang kulay violet na tansong kumplikadong compound ay nabuo, ang halaga nito ay maaaring matukoy sa spectrophotometrically. Ang mga reaksyon ng kulay sa mga indibidwal na amino acid ay ginagamit upang makita ang mga peptide na naglalaman ng kaukulang mga residue ng amino acid. Upang matukoy ang pangkat ng guanidine ng arginine, ginagamit ang reaksyon ng Sakaguchi - kapag nakikipag-ugnayan sa a-naphthol at sodium hypochlorite, ang mga guanidine sa isang alkaline na medium ay nagbibigay ng pulang kulay. Ang indole ring ng tryptophan ay maaaring matukoy ng Ehrlich reaction - isang pulang-lila na kulay kapag na-react sa p-dimethylamino-benzaldehyde sa H 2 SO 4. Ang reaksyon ng Pauli ay nagpapakita ng mga residue ng histidine at tyrosine, na sa mga alkaline na solusyon ay tumutugon sa diazobenzene sulfonic acid, na bumubuo ng mga derivatives na may kulay pula.

Biological na papel ng mga amino acid:

1) mga elemento ng istruktura ng peptides at protina, tinatawag na proteinogenic amino acids. Ang mga protina ay naglalaman ng 20 amino acid, na naka-encode ng genetic code at isinasama sa mga protina sa panahon ng pagsasalin, ang ilan sa mga ito ay maaaring phosphorylated, acylated o hydroxylated;

2) mga elemento ng istruktura ng iba pang mga natural na compound - coenzymes, bile acid, antibiotics;

3) mga molekula ng pagbibigay ng senyas. Ang ilan sa mga amino acid ay neurotransmitters o precursors ng neurotransmitters, hormones at histohormones;

4) ang pinakamahalagang metabolites, halimbawa, ang ilang amino acid ay mga precursor ng mga alkaloid ng halaman, o nagsisilbing nitrogen donor, o mga mahahalagang bahagi ng nutrisyon.

Ang mga nomenclature, molekular na timbang at mga halaga ng pK ng mga amino acid ay ibinibigay sa Talahanayan 1.

Talahanayan 1
Nomenclature, molekular na timbang at mga halaga ng pK ng mga amino acid

Amino Acid	Pagtatalaga	Molekular timbang	p K 1 (−COOH)	p K 2 (−NH3+)	p K R (R-mga pangkat)
Glycine	Gly G	75	2,34	9,60	−
Alanin	Ala A	89	2,34	9,69	−
Valin	Val V	117	2,32	9,62	−
Leucine	Leu L	131	2,36	9,60	−
Isoleucine	Ile I	131	2,36	9,68	−
Proline	Pro P	115	1,99	10,96	−
Phenylalanine	PheF	165	1,83	9,13	−
Tyrosine	Tyr Y	181	2,20	9,11	10,07
Tryptophan	Trp W	204	2,38	9,39	−
Serin	Ser S	105	2,21	9,15	13,60
Threonine	Thr T	119	2,11	9,62	13,60
Cysteine	Cys C	121	1,96	10,78	10,28
Methionine	Nakilala si M	149	2,28	9,21	−
Asparagine	Asn N	132	2,02	8,80	−
Glutamine	Gln Q	146	2,17	9,13	−
Aspartate	Asp D	133	1,88	9,60	3,65
Glutamate	Glu E	147	2,19	9,67	4,25
Lysine	Lys K	146	2,18	8,95	10,53
Arginine	Arg R	174	2,17	9,04	12,48
Histidine	Ang kanyang H	155	1,82	9,17	6,00

Ang mga amino acid ay nag-iiba sa solubility sa tubig. Ito ay dahil sa kanilang zwitterionic na kalikasan, pati na rin ang kakayahan ng mga radical na makipag-ugnayan sa tubig (hydrate). SA hydrophilic isama ang mga radical na naglalaman ng cationic, anionic at polar uncharged functional group. SA hydrophobic– mga radikal na naglalaman ng mga pangkat ng alkyl o aryl.

Depende sa polarity R-mga pangkat ay may apat na klase ng mga amino acid: nonpolar, polar uncharged, negatively charged at positively charged.

Kabilang sa mga non-polar amino acid ang: glycine; amino acids na may alkyl at aryl side chain - alanine, valine, leucine, isoleucine; tyrosine, tryptophan, phenylalanine; imino acid - proline. Nagsusumikap silang makapasok sa hydrophobic na kapaligiran "sa loob" ng molekula ng protina (Larawan 1).

kanin. 1. Non-polar amino acids
Ang polar charged amino acids ay kinabibilangan ng: positively charged amino acids – histidine, lysine, arginine (Fig. 2); negatibong sisingilin ang mga amino acid - aspartic at glutamic acid (Larawan 3). Karaniwang lumalabas ang mga ito sa may tubig na kapaligiran ng protina.

Ang natitirang mga amino acid ay bumubuo sa kategorya ng polar na hindi sinisingil: serine at threonine (amino acids-alcohols); asparagine at glutamine (amides ng aspartic at glutamic acids); cysteine at methionine (mga amino acid na naglalaman ng asupre).

Dahil sa neutral na pH, ang mga grupo ng COOH ng glutamic at aspartic acid ay ganap na naghihiwalay, karaniwang tinatawag silang glutamate At aspartate anuman ang katangian ng mga cation na nasa medium.

Ang isang bilang ng mga protina ay naglalaman ng mga espesyal na amino acid na nabuo sa pamamagitan ng pagbabago ng mga ordinaryong amino acid pagkatapos ng kanilang pagsasama sa polypeptide chain, halimbawa, 4-hydroxyproline, phosphoserine, -carboxyglutamic acid, atbp.

kanin. 2. Amino acids na may charged side groups
Ang lahat ng mga amino acid na nabuo sa panahon ng hydrolysis ng mga protina sa ilalim ng medyo banayad na mga kondisyon ay nagpapakita ng optical na aktibidad, ibig sabihin, ang kakayahang paikutin ang eroplano ng polarized na ilaw (maliban sa glycine).

kanin. 3. Amino acids na may charged side groups
Ang lahat ng mga compound na maaaring umiral sa dalawang stereoisomeric na anyo, L- at D-isomer, ay may optical na aktibidad (Larawan 4). Ang mga protina ay naglalaman lamang L- mga amino acid.

L-alanine D-alanine
kanin. 4. Optical isomer ng alanine

Ang Glycine ay walang asymmetric carbon atom, habang ang threonine at isoleucine ay naglalaman ng dalawang asymmetric carbon atoms. Ang lahat ng iba pang mga amino acid ay may isang asymmetric carbon atom.

Ang optically inactive na anyo ng isang amino acid ay tinatawag na racemate, na isang equimolar mixture D- At L-isomer, at itinalaga ng simbolo D.L.-.

M

Ang mga amino acid number na bumubuo sa polypeptides ay tinatawag na amino acid residues. Ang mga residue ng amino acid ay konektado sa isa't isa sa pamamagitan ng isang peptide bond (Fig. 5), sa pagbuo kung saan ang α-carboxyl group ng isang amino acid at ang α-amino group ng isa pa ay nakikibahagi.
kanin. 5. Pagbubuo ng peptide bond
Ang ekwilibriyo ng reaksyong ito ay inililipat patungo sa pagbuo ng mga libreng amino acid kaysa sa peptide. Samakatuwid, ang biosynthesis ng polypeptides ay nangangailangan ng catalysis at paggasta ng enerhiya.

Dahil ang dipeptide ay naglalaman ng isang reaktibong carboxyl at amino group, ang iba pang mga residue ng amino acid ay maaaring ikabit dito sa tulong ng mga bagong peptide bond, na nagreresulta sa pagbuo ng isang polypeptide - isang protina.

Ang polypeptide chain ay binubuo ng regular na paulit-ulit na mga seksyon - NHCHRCO mga grupo, na bumubuo sa pangunahing kadena (skeleton o backbone ng molekula), at isang variable na bahagi, kabilang ang mga katangian ng side chain. R-mga grupo ng mga residue ng amino acid ay lumalabas mula sa peptide backbone at higit sa lahat ay bumubuo sa ibabaw ng polymer, na tinutukoy ang marami sa mga pisikal at kemikal na katangian ng mga protina. Ang libreng pag-ikot sa peptide backbone ay posible sa pagitan ng nitrogen atom ng peptide group at ng kalapit na α-carbon atom, gayundin sa pagitan ng α-carbon atom at ng carbon ng carbonyl group. Dahil dito, ang linear na istraktura ay maaaring makakuha ng isang mas kumplikadong spatial conformation.

Ang isang residue ng amino acid na naglalaman ng isang libreng α-amino group ay tinatawag N-terminal, at pagkakaroon ng libreng -carboxyl group – SA-tapos.

Ang istraktura ng mga peptide ay karaniwang inilalarawan sa N-tapos.

Minsan ang terminal -amino at -carboxyl group ay nagbubuklod sa isa't isa, na bumubuo ng mga cyclic peptides.

Ang mga peptide ay naiiba sa bilang ng mga amino acid, komposisyon ng amino acid at pagkakasunud-sunod ng koneksyon ng amino acid.

Ang mga bono ng peptide ay napakalakas, at ang kanilang kemikal na hydrolysis ay nangangailangan ng malupit na mga kondisyon: mataas na temperatura at presyon, isang acidic na kapaligiran at mahabang panahon.

Sa isang buhay na selula, ang mga peptide bond ay maaaring masira ng mga proteolytic enzyme na tinatawag na protease, o peptide hydrolases.

Tulad ng mga amino acid, ang mga protina ay amphoteric compound at sinisingil sa mga may tubig na solusyon. Ang bawat protina ay may sariling isoelectric point - ang halaga ng pH kung saan ang mga positibo at negatibong singil ng protina ay ganap na nabayaran at ang kabuuang singil ng molekula ay zero. Sa mga halaga ng pH sa itaas ng isoelectric point, ang protina ay nagdadala ng negatibong singil, at sa mga halaga ng pH sa ibaba ng isoelectric point, nagdadala ito ng positibong singil.
MGA SEQUENATOR. ESTRATEHIYA AT TAKTIKA NG PANGUNAHING STRUCTURA ANALYSIS
Ang pagtukoy sa pangunahing istraktura ng mga protina ay bumababa sa pagtukoy ng pagkakasunud-sunod ng mga amino acid sa polypeptide chain. Ang problemang ito ay nalutas gamit ang pamamaraan pagkakasunud-sunod(mula sa English pagkakasunod-sunod-kasunod).

Sa prinsipyo, ang pangunahing istraktura ng mga protina ay maaaring matukoy sa pamamagitan ng direktang pagsusuri ng pagkakasunud-sunod ng amino acid o sa pamamagitan ng pag-decipher sa pagkakasunud-sunod ng nucleotide ng kaukulang mga gene gamit ang genetic code. Naturally, ang pinakadakilang pagiging maaasahan ay sinisiguro ng kumbinasyon ng mga pamamaraang ito.

Ang pagkakasunud-sunod ng sarili sa kasalukuyang antas nito ay ginagawang posible upang matukoy ang pagkakasunud-sunod ng amino acid sa mga polypeptides na ang laki ay hindi lalampas sa ilang sampu ng mga residue ng amino acid. Kasabay nito, ang mga polypeptide fragment na pinag-aaralan ay mas maikli kaysa sa mga natural na protina na kailangan nating harapin. Samakatuwid, ang paunang pagputol ng orihinal na polypeptide sa mga maikling fragment ay kinakailangan. Pagkatapos i-sequence ang mga resultang fragment, dapat silang i-stitched pabalik sa orihinal na sequence.

Kaya, ang pagtukoy sa pangunahing pagkakasunud-sunod ng isang protina ay bumaba sa mga sumusunod na pangunahing hakbang:

1) cleavage ng protina sa ilang mga fragment ng haba naa-access para sa sequencing;

2) pagkakasunud-sunod ng bawat isa sa mga nakuha na mga fragment;

3) pagpupulong ng kumpletong istraktura ng protina mula sa itinatag na mga istraktura ng mga fragment nito.

Ang pag-aaral ng pangunahing istraktura ng isang protina ay binubuo ng mga sumusunod na yugto:

- pagpapasiya ng timbang ng molekular nito;

– pagpapasiya ng tiyak na komposisyon ng amino acid (komposisyon ng AA);

- kahulugan N- At SA-terminal amino acid residues;

– paghahati ng polypeptide chain sa mga fragment;

– cleavage ng orihinal na polypeptide chain sa ibang paraan;

- paghihiwalay ng mga nagresultang mga fragment;

– pagsusuri ng amino acid ng bawat fragment;

- pagtatatag ng pangunahing istraktura ng polypeptide, na isinasaalang-alang ang magkakapatong na pagkakasunud-sunod ng mga fragment ng parehong mga cleavage.

Dahil wala pang paraan na nagpapahintulot sa isa na magtatag ng kumpletong pangunahing istraktura ng isang protina sa isang buong molekula, ang polypeptide chain ay sumasailalim sa tiyak na cleavage na may mga kemikal na reagents o proteolytic enzymes. Ang pinaghalong mga fragment ng peptide ay pinaghihiwalay at ang komposisyon ng amino acid at pagkakasunud-sunod ng amino acid ay tinutukoy para sa bawat isa sa kanila. Matapos maitatag ang istraktura ng lahat ng mga fragment, kinakailangan upang matukoy ang pagkakasunud-sunod ng kanilang lokasyon sa orihinal na polypeptide chain. Upang gawin ito, ang protina ay napapailalim sa cleavage gamit ang isa pang ahente at isang segundo, iba't ibang hanay ng mga fragment ng peptide ay nakuha, na pinaghihiwalay at sinusuri sa isang katulad na paraan.

1. Pagpapasiya ng molekular na timbang (ang mga sumusunod na pamamaraan ay tinalakay nang detalyado sa paksa 3):

– sa pamamagitan ng lagkit;

– sa pamamagitan ng sedimentation rate (ultracentrifugation method);

- gel chromatography;

– electrophoresis sa PAGE sa ilalim ng dissociating na mga kondisyon.

2. Pagpapasiya ng komposisyon ng AA. Ang pagsusuri sa komposisyon ng amino acid ay kinabibilangan ng kumpletong acid hydrolysis ng protina o peptide sa ilalim ng pag-aaral gamit ang 6 n. hydrochloric acid at quantitative determination ng lahat ng amino acids sa hydrolyzate. Ang hydrolysis ng sample ay isinasagawa sa mga selyadong ampoules sa isang vacuum sa 150 ° C sa loob ng 6 na oras. Ang dami ng pagpapasiya ng mga amino acid sa isang protina o peptide hydrolyzate ay isinasagawa gamit ang isang amino acid analyzer.

3. Pagpapasiya ng N- at C-amino acid residues. Sa polypeptide chain ng isang protina, sa isang panig ay mayroong residue ng amino acid na nagdadala ng libreng α-amino group (amino o N-terminal residue), at sa kabilang banda - isang residue na may libreng α-carboxyl group (carboxyl, o SA-terminal residue). Ang pagsusuri sa mga residue ng terminal ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa proseso ng pagtukoy ng pagkakasunud-sunod ng amino acid ng isang protina. Sa unang yugto ng pag-aaral, ginagawang posible na tantiyahin ang bilang ng mga polypeptide chain na bumubuo sa molekula ng protina at ang antas ng homogeneity ng gamot na pinag-aaralan. Sa mga susunod na yugto, gamit ang pagsusuri N-Ang mga residue ng amino acid ng terminal ay kumokontrol sa proseso ng paghihiwalay ng mga fragment ng peptide.

Mga reaksyon para sa pagtukoy ng mga residue ng N-terminal amino acid:

1) isa sa mga unang pamamaraan para sa pagtukoy N-terminal amino acid residues ay iminungkahi ni F. Sanger noong 1945. Kapag ang α-amino group ng isang peptide o protina ay tumutugon sa 2,4-dinitrofluorobenzene, isang dinitrophenyl (DNP) derivative ay nakuha, na may kulay na dilaw. Ang kasunod na acid hydrolysis (5.7 N HCl) ay humahantong sa cleavage ng peptide bond at pagbuo ng isang DNP derivative N-terminal amino acid. Ang DNP amino acid ay kinukuha ng eter at kinilala sa pamamagitan ng chromatography sa pagkakaroon ng mga pamantayan.

2) paraan ng dansylation. Pinakamahusay na aplikasyon para sa pagtukoy N-terminal residues ay kasalukuyang matatagpuan sa pamamagitan ng dansil method, na binuo noong 1963 sa pamamagitan ng W. Gray at B. Hartley. Tulad ng pamamaraan ng dinitrophenylation, ito ay batay sa pagpapakilala ng isang "tag" sa mga amino group ng protina, na hindi naalis sa kasunod na hydrolysis. Ang unang hakbang nito ay ang reaksyon ng dansyl chloride (1-dimethylaminonaphthalene-5-sulfochloride) kasama ang unprotonated α-amino group ng isang peptide o protina upang bumuo ng dansyl peptide (DNS peptide). Sa susunod na yugto, ang DNS peptide ay hydrolyzed (5.7 N HC1, 105°C, 12 - 16 h) at pinakawalan N-terminal α-DNS amino acid. Ang mga DNS amino acid ay nagpapakita ng matinding fluorescence sa ultraviolet na rehiyon ng spectrum (365 nm); Karaniwan ang 0.1 - 0.5 nmol ng sangkap ay sapat para sa kanilang pagkakakilanlan.

Mayroong ilang mga pamamaraan na maaaring magamit upang matukoy kung paano N-terminal na residue ng amino acid at pagkakasunud-sunod ng amino acid. Kabilang dito ang pagkasira ng pamamaraang Edman at ang enzymatic hydrolysis ng aminopeptidases. Ang mga pamamaraang ito ay tatalakayin nang detalyado sa ibaba kapag inilalarawan ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga peptide.

Mga reaksyon para sa pagtukoy ng C-terminal amino acid residues:

1) kabilang sa mga kemikal na pamamaraan ng pagpapasiya SA-terminal amino acid residues, ang hydrazinolysis method na iminungkahi ni S. Akabori at ang oxazolone method ay nararapat pansinin. Sa una sa kanila, kapag ang isang peptide o protina ay pinainit na may anhydrous hydrazine sa 100 - 120 ° C, ang mga peptide bond ay hydrolyzed upang bumuo ng amino acid hydrazides. SA Ang -terminal amino acid ay nananatiling isang libreng amino acid at maaaring ihiwalay sa reaksyong timpla at matukoy (Larawan 6).

kanin. 6. Pag-cleavage ng peptide bond na may hydrazine
Ang pamamaraan ay may ilang mga limitasyon. Sinisira ng hydrazinolysis ang glutamine, asparagine, cysteine at cystine; Ang arginine ay nawawala ang guanidine na bahagi nito upang bumuo ng ornithine. Ang serine, threonine, at glycine hydrazides ay labile at madaling ma-convert sa mga libreng amino acid, na ginagawang mahirap bigyang-kahulugan ang mga resulta;

2) Ang paraan ng oxazolone, madalas na tinatawag na paraan ng tag ng tritium, ay batay sa kakayahan SA-terminal amino acid residue sumasailalim sa cyclization sa ilalim ng impluwensya ng acetic anhydride upang bumuo ng oxazolone. Sa ilalim ng mga kondisyong alkalina, ang mobility ng mga hydrogen atoms sa posisyon 4 ng oxazolone ring ay tumataas nang husto at madali silang mapapalitan ng tritium. Ang mga produkto ng reaksyon na nabuo bilang isang resulta ng kasunod na acid hydrolysis ng tritiated peptide o protina ay naglalaman ng radioactively labeled SA-terminal amino acid. Ang Chromatography ng hydrolyzate at pagsukat ng radyaktibidad ay nagpapahintulot sa pagkakakilanlan SA-terminal amino acid ng isang peptide o protina;

3) pinakamadalas upang matukoy SA-terminal amino acid residues ay enzymatically hydrolyzed sa pamamagitan ng carboxypeptidases, na nagpapahintulot din sa C-terminal amino acid sequence na masuri. Ang carboxypeptidase ay nag-hydrolyze lamang ng mga peptide bond na nabuo SA-terminal amino acid na mayroong libreng α-carboxyl group. Samakatuwid, sa ilalim ng pagkilos ng enzyme na ito, ang mga amino acid ay sunud-sunod na natanggal mula sa peptide, simula sa SA-terminal. Ginagawa nitong posible upang matukoy ang kamag-anak na posisyon ng alternating amino acid residues.

Bilang resulta ng pagkakakilanlan N- At SA-terminal residues ng polypeptide ay nagbibigay ng dalawang mahalagang reference point para sa pagtukoy nito amino acid sequence (pangunahing istraktura).

4. Fragmentation ng polypeptide chain.

Mga pamamaraan ng enzymatic. Para sa tiyak na pagkasira ng mga protina sa ilang mga punto, parehong enzymatic at kemikal na mga pamamaraan ang ginagamit. Sa mga enzyme na nagpapagana ng hydrolysis ng mga protina sa mga tiyak na punto, ang trypsin at chymotrypsin ang pinaka-malawak na ginagamit. Trypsin catalyzes ang hydrolysis ng peptide bond na matatagpuan pagkatapos ng lysine at arginine residues. Mas pinipili ng Chymotrypsin ang mga protina pagkatapos ng mga residue ng aromatic amino acid - phenylalanine, tyrosine at tryptophan. Kung kinakailangan, ang pagtitiyak ng trypsin ay maaaring tumaas o mabago. Halimbawa, ang paggamot ng protina sa ilalim ng pag-aaral na may citraconic anhydride ay humahantong sa acylation ng lysine residues. Sa naturang binagong protina, ang cleavage ay magaganap lamang sa mga residue ng arginine. Gayundin, kapag pinag-aaralan ang pangunahing istraktura ng mga protina, ang proteinase, na kabilang din sa klase ng serine proteinases, ay malawakang ginagamit. Ang enzyme ay may dalawang pinakamataas na aktibidad ng proteolytic sa pH 4.0 at 7.8. Pinuputol ng protina ang mga peptide bond na nabuo ng carboxyl group ng glutamic acid na may mataas na ani.

Ang mga mananaliksik ay mayroon ding isang malaking hanay ng mga hindi gaanong tiyak na proteolytic enzymes (pepsin, elastase, subtilisin, papain, pronase, atbp.). Ang mga enzyme na ito ay pangunahing ginagamit para sa karagdagang pagkapira-piraso ng mga peptide. Ang kanilang pagtitiyak ng substrate ay tinutukoy ng likas na katangian ng mga residue ng amino acid, hindi lamang bumubuo ng isang hydrolyzable na bono, kundi pati na rin mas malayo sa kadena.

Mga pamamaraan ng kemikal.

1) kabilang sa mga kemikal na pamamaraan ng pagkapira-piraso ng protina, ang pinaka tiyak at kadalasang ginagamit ay ang cleavage ng cyanogen bromide sa mga residue ng methionine (Larawan 7).

Ang reaksyon sa cyanogen bromide ay nagreresulta sa pagbuo ng intermediate cyanosulfonium derivative ng methionine, na kusang nagko-convert sa ilalim ng acidic na mga kondisyon sa homoserine iminolactone, na, sa turn, ay mabilis na na-hydrolyzed sa cleavage ng imine bond. Nagreresulta sa SA-terminus ng peptides, ang homoserine lactone ay bahagyang na-hydrolyzed sa homoserine (HSer), na nagreresulta sa bawat peptide fragment maliban SA-terminal, umiiral sa dalawang anyo - homoserine at homoserine lactone;

kanin. 7. Cleavage ng polypeptide chain na may cyanogen bromide
2) isang malaking bilang ng mga pamamaraan ang iminungkahi para sa cleavage ng protina sa carbonyl group ng tryptophan residue. Ang isa sa mga reagents na ginagamit para sa layuning ito ay N-bromosuccinimide;

3) thiol-disulfide exchange reaksyon. Ang pinababang glutathione, 2-mercaptoethanol, at dithiothreitol ay ginagamit bilang mga reagents.

5. Pagpapasiya ng pagkakasunud-sunod ng mga fragment ng peptide. Sa yugtong ito, ang pagkakasunud-sunod ng amino acid sa bawat isa sa mga fragment ng peptide na nakuha sa nakaraang yugto ay itinatag. Para sa layuning ito, karaniwang ginagamit ang isang kemikal na pamamaraan na binuo ni Per Edman. Edman cleavage boils down sa katotohanan na lamang N-terminal residue ng peptide, at lahat ng iba pang peptide bond ay hindi apektado. Matapos matukoy ang split-off N- ang natitirang terminal ng label ay ipinakilala sa susunod, na ngayon ay naging N-terminal, isang residue na natanggal sa parehong paraan, na dumadaan sa parehong serye ng mga reaksyon. Kaya, sa pamamagitan ng pag-aalis ng nalalabi sa pamamagitan ng nalalabi, posibleng matukoy ang buong pagkakasunud-sunod ng amino acid ng isang peptide gamit lamang ang isang sample para sa layuning ito. Sa pamamaraang Edman, ang peptide ay unang tumutugon sa phenyl isothiocyanate, na nakakabit sa libreng α-amino group N-terminal na nalalabi. Ang paggamot sa peptide na may malamig na dilute acid ay humahantong sa pag-aalis N-terminal residue sa anyo ng isang phenylthiohydantoin derivative, na maaaring makilala sa pamamagitan ng chromatographic method. Ang natitirang halaga ng peptide pagkatapos alisin N-lumalabas na buo ang nalalabi sa terminal. Ang operasyon ay paulit-ulit nang maraming beses hangga't may mga nalalabi sa peptide. Sa ganitong paraan, madaling matukoy ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mga peptide na naglalaman ng 10 - 20 residue ng amino acid. Ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ay tinutukoy para sa lahat ng mga fragment na nabuo sa panahon ng cleavage. Pagkatapos nito, lumitaw ang susunod na problema - upang matukoy kung anong pagkakasunud-sunod ang mga fragment ay matatagpuan sa orihinal na polypeptide chain.

Awtomatikong pagtukoy ng pagkakasunud-sunod ng amino acid . Ang isang malaking tagumpay sa larangan ng istrukturang pag-aaral ng mga protina ay ang paglikha noong 1967 ni P. Edman at J. Begg sequencer– isang aparato na nagsasagawa ng sunud-sunod na awtomatikong pag-aalis na may mataas na kahusayan N-terminal amino acid residues gamit ang Edman method. Ang mga modernong sequencer ay nagpapatupad ng iba't ibang pamamaraan para sa pagtukoy ng pagkakasunud-sunod ng amino acid.

6. Pag-cleavage ng orihinal na polypeptide chain sa ibang paraan. Upang maitatag ang pagkakasunud-sunod ng mga resultang fragment ng peptide, kumuha ng bagong bahagi ng orihinal na paghahanda ng polypeptide at hatiin ito sa mas maliliit na fragment sa ibang paraan, kung saan ang mga peptide bond na lumalaban sa pagkilos ng nakaraang reagent ay nahati. Ang bawat isa sa mga nagreresultang maikling peptide ay sumasailalim sa sunud-sunod na cleavage gamit ang pamamaraang Edman (katulad ng sa nakaraang yugto), at sa paraang ito ay natutukoy ang kanilang amino acid sequence.

7. Pagtatatag ng pangunahing istraktura ng polypeptide, na isinasaalang-alang ang magkakapatong na pagkakasunud-sunod ng mga fragment ng parehong mga cleavage. Ang mga pagkakasunud-sunod ng amino acid sa mga fragment ng peptide na nakuha ng dalawang pamamaraan ay inihambing upang makahanap ng mga peptide sa pangalawang set kung saan ang mga pagkakasunud-sunod ng mga indibidwal na seksyon ay tutugma sa mga pagkakasunud-sunod ng ilang mga seksyon ng mga peptides ng unang set. Ang mga peptide mula sa pangalawang hanay na may magkakapatong na mga rehiyon ay nagpapahintulot sa mga fragment ng peptide na nakuha bilang resulta ng unang cleavage ng orihinal na polypeptide chain na maikonekta sa tamang pagkakasunud-sunod.

Minsan ang pangalawang cleavage ng isang polypeptide sa mga fragment ay hindi sapat upang makahanap ng mga magkakapatong na rehiyon para sa lahat ng peptides na nakuha pagkatapos ng unang cleavage. Sa kasong ito, ang isang pangatlo, at kung minsan ay isang pang-apat, na paraan ng cleavage ay ginagamit upang makakuha ng isang hanay ng mga peptide na nagsisiguro ng kumpletong pagsasanib ng lahat ng mga rehiyon at itatag ang kumpletong pagkakasunud-sunod ng amino acid sa orihinal na polypeptide chain.

Pederal na Ahensya para sa Edukasyon

Institusyong pang-edukasyon ng estado

mas mataas na propesyonal na edukasyon "Perm State Technical University" Department of Chemistry and Biotechnology

Chemistry ng biologically active compounds

Mga tala sa panayam para sa mga full-time na mag-aaral

espesyalidad 070100 "Biotechnology"

Publishing house

Perm State Technical University

Compiled by: Ph.D. Biol. Sciences L.V. Anikina

Tagasuri

Ph.D. chem. Agham, Associate Professor I.A. Tolmacheva

(Perm State University)

Chemistry ng biologically active substances/comp. L.V. Anikina - Perm: Perm Publishing House. estado tech. Univ., 2009. – 109 p.

Ang mga tala sa panayam sa programa ng kurso na "Chemistry of biologically active substances" ay ipinakita.

Inilaan para sa mga full-time na mag-aaral sa direksyon 550800 "Teknolohiya ng kemikal at bioteknolohiya", espesyalidad 070100 "Biotechnology".

"Estado ng Perm

Teknikal na Unibersidad", 2009

Panimula…………………………………………………………………………………………..4

Lektura 1. Mga kemikal na sangkap ng mga bagay na may buhay………………………………………….7

Lecture 2. Carbohydrates…………………………………………………………………….12

Lektura 3. Lipid………………………………………………………………..20

Lektura 4. Amino acids………………………………………………………………..…35

Lektura 5. Mga Protina………………………………………………………………….43

Lektura 6. Mga Katangian ng mga protina……………………………………………………...57

Lektura 7. Simple at kumplikadong mga protina………………………………………………………………61

Lektura 8. Mga nucleic acid at nucleoproteins……………………………….72

Lektura 9. Mga Enzyme……………………………………………………….85

Lektura 10. Pag-uuri ng mga enzyme……………………………………………………………… 94

Panimula

Kapag nagsasanay ng mga espesyalista sa biotechnology, ang pinakamahalagang pangunahing disiplina ay biochemistry, organic chemistry at ang chemistry ng biologically active substances. Ang mga disiplinang ito ay bumubuo ng pangunahing batayan ng biotechnology, ang pag-unlad nito ay nauugnay sa solusyon ng mga pangunahing problemang panlipunan sa ating panahon tulad ng pagkakaloob ng enerhiya, feed at mapagkukunan ng pagkain, proteksyon sa kapaligiran at kalusugan ng tao.

Ayon sa mga kinakailangan ng Pamantayan ng Estado ng Mas Mataas na Propesyonal na Edukasyon para sa ipinag-uutos na minimum na nilalaman ng mga pangunahing programang pang-edukasyon sa direksyon 550800 "Teknolohiya ng kemikal at biotechnology", espesyalidad 070100 "Biotechnology", ang disiplina na "Chemistry ng biologically active substances" ay kinabibilangan ng mga sumusunod didactic units: istraktura at spatial na organisasyon ng mga protina, nucleic acid acids, carbohydrates, lipids, low molecular weight bioregulators at antibiotics; konsepto ng mga enzyme, antibodies, istrukturang protina; enzymatic catalysis.

Ang layunin ng pagtuturo ng disiplina na "Chemistry of Biologically Active Substances" ay upang bumuo ng mga ideya ng mga mag-aaral tungkol sa istruktura at mga batayan ng paggana ng mga biologically active substance, tungkol sa enzymatic catalysis.

Ang mga lektura sa disiplina na "Chemistry of Biologically Active Substances" ay batay sa kaalaman ng mga mag-aaral sa mga kursong "General Chemistry", "Inorganic Chemistry", "Physical Chemistry", "Analytical Chemistry" at "Chemistry of Coordination Compounds". Ang mga probisyon ng disiplinang ito ay ginagamit para sa karagdagang pag-aaral ng mga kursong "Biochemistry", "Microbiology", "Biotechnology".

Ang iminungkahing mga tala sa panayam ay sumasaklaw sa mga sumusunod na paksang itinuro sa kursong "Chemistry of Biologically Active Substances":

Carbohydrates, pag-uuri, istraktura ng kemikal at biological na papel, mga reaksiyong kemikal na katangian ng carbohydrates. Monosaccharides, disaccharides, polysaccharides.

Mga lipid. Pag-uuri ayon sa istraktura ng kemikal, biological na pag-andar ng mga lipid at ang kanilang mga derivatives - mga bitamina, hormone, bioregulator.

Amino acids, pangkalahatang formula, pag-uuri at biological na papel. Physicochemical properties ng amino acids. Proteinogenic amino acids, amino acids bilang precursors ng biologically active molecules - coenzymes, bile acids, neurotransmitters, hormones, histohormones, alkaloids, at ilang antibiotics.

Mga protina, elementong komposisyon at pag-andar ng mga protina. Pangunahing istraktura ng isang protina. Mga katangian ng peptide bond. Pangalawang istraktura ng protina: α-helix at β-sheet. Supersecondary na istraktura ng protina, prinsipyo ng domain ng ebolusyon ng protina. Tertiary na istraktura ng isang protina at ang mga bono na nagpapatatag nito. Ang konsepto ng fibrillar at globular na protina. Quaternary na istraktura ng protina.

Physicochemical at biological na katangian ng mga protina. Denaturasyon. Chaperones.

Mga simpleng protina: histones, protamines, prolamins, glutein, albumin, globulins, scleroproteins, toxins.

Mga kumplikadong protina: chromoproteins, metalloproteins, lipoproteins, glycoproteins, proteoglycans, nucleoproteins.

Mga nucleic acid, biological na papel sa cell. Mga base ng nitrogen, nucleoside, nucleotides, polynucleotides ng DNA at RNA. Mga uri ng RNA. Spatial na istraktura ng DNA, mga antas ng compaction ng DNA sa chromatin.

Enzymes bilang biological catalysts, ang kanilang pagkakaiba mula sa non-protein catalysts. Simple at kumplikadong mga enzyme. Ang aktibong site ng enzyme. Ang mekanismo ng pagkilos ng mga enzyme, pagbawas ng enerhiya ng pag-activate, pagbuo ng isang enzyme-substrate complex, teorya ng pagpapapangit ng bono, acid-base at covalent catalysis. Mga isoform ng enzyme. Mga sistema ng multienzyme.

Regulasyon ng aktibidad ng enzyme sa antas ng cellular: limitadong proteolysis, molecular aggregation, kemikal na pagbabago, allosteric inhibition. Mga uri ng pagsugpo: mababaligtad at hindi maibabalik, mapagkumpitensya at hindi mapagkumpitensya. Mga activator at inhibitor ng enzyme.

Nomenclature ng mga enzyme. Internasyonal na pag-uuri ng mga enzyme.

Oxidoreductases: NAD-dependent dehydrogenases, flavin-dependent dehydrogenases, quinones, cytochrome system, oxidases.

Transferases: phosphotransferases, acyltransferases at coenzyme A, aminotransferases gamit ang pyridoxal phosphate, C 1 -transferases na naglalaman ng mga aktibong anyo ng folic acid at cyanocobalamin bilang coenzymes, glycosyltransferases.

Hydrolases: esterases, phosphatases, glycosidases, peptidases, amidases.

Lyases: decarboxylase gamit ang thiamine pyrophosphate bilang isang coenzyme, aldolase, hydratases, deaminases, synthases.

Isomerases: paglipat ng hydrogen, phosphate at acyl group, paggalaw ng double bonds, stereoisomerases.

Ligases: ang relasyon sa pagitan ng synthesis at pagkasira ng ATP, carboxylase at ang papel ng carboxybiotin, acyl-coenzyme A synthetase.

Sa dulo ng mga tala sa panayam ay mayroong isang listahan ng mga literatura na dapat gamitin upang matagumpay na makabisado ang kursong "Chemistry of Biologically Active Substances".

Panimula

Ang anumang buhay na organismo ay isang bukas na pisikal at kemikal na sistema na maaaring aktibong umiral lamang sa ilalim ng mga kondisyon ng isang sapat na matinding daloy ng mga kemikal na kinakailangan para sa pagbuo at pagpapanatili ng istraktura at paggana. Para sa mga heterotrophic na organismo (hayop, fungi, bacteria, protozoa, non-chlorophyll na halaman), ang mga kemikal na compound ay nagbibigay ng lahat o karamihan ng enerhiya na kailangan para sa kanilang buhay. Bilang karagdagan sa pagbibigay ng mga buhay na organismo ng materyal na gusali at enerhiya, nagsasagawa sila ng iba't ibang mga tungkulin bilang mga tagapagdala ng impormasyon para sa isang organismo at nagbibigay ng intra- at interspecific na komunikasyon.

Kaya, ang biological na aktibidad ng isang kemikal na tambalan ay dapat na maunawaan bilang ang kakayahang baguhin ang functional na kakayahan ng katawan ( invitro o sa vivo) o mga komunidad ng mga organismo. Ang malawak na kahulugan ng biological na aktibidad ay nangangahulugan na halos anumang kemikal na tambalan o komposisyon ng mga compound ay may ilang uri ng biyolohikal na aktibidad.

Kahit na ang mga chemically very inert substance ay maaaring magkaroon ng kapansin-pansing biological effect kapag ibinibigay sa katawan sa naaangkop na paraan.

Kaya, ang posibilidad na makahanap ng isang biologically active compound sa lahat ng mga kemikal na compound ay malapit sa isa, ngunit ang paghahanap ng isang kemikal na compound na may isang partikular na uri ng biological na aktibidad ay medyo mahirap na gawain.

Mga biologically active substance– mga kemikal na sangkap na kinakailangan upang mapanatili ang buhay ng mga buhay na organismo, na may mataas na aktibidad ng pisyolohikal sa mababang konsentrasyon na may kaugnayan sa ilang grupo ng mga buhay na organismo o kanilang mga selula.

Bawat yunit ng biological na aktibidad ng isang kemikal na sangkap, ang isang minimum na halaga ng sangkap na ito ay kinuha na maaaring sugpuin ang pag-unlad o antalahin ang paglaki ng isang tiyak na bilang ng mga cell, mga tisyu ng isang karaniwang strain (biotests) sa isang yunit ng nutrient medium.

Ang biological na aktibidad ay isang kamag-anak na konsepto. Ang parehong substansiya ay maaaring may magkaibang biological na aktibidad na may kaugnayan sa parehong uri ng buhay na organismo, tissue o cell, depende sa halaga ng pH, temperatura, at pagkakaroon ng iba pang biologically active substance. Hindi na kailangang sabihin, kung pinag-uusapan natin ang tungkol sa iba't ibang biological species, kung gayon ang epekto ng isang substansiya ay maaaring pareho, ipinahayag sa iba't ibang antas, direktang kabaligtaran, o may kapansin-pansing epekto sa isang organismo at hindi gumagalaw para sa isa pa.

Ang bawat uri ng biologically active substance ay may sariling mga pamamaraan para sa pagtukoy ng biological na aktibidad. Kaya, para sa mga enzyme, ang paraan para sa pagtukoy ng aktibidad ay upang itala ang rate ng pagkonsumo ng substrate (S) o ang rate ng pagbuo ng mga produkto ng reaksyon (P).

Ang bawat bitamina ay may sariling pamamaraan para sa pagtukoy ng aktibidad (ang dami ng bitamina sa isang sample ng pagsubok (halimbawa, mga tablet) sa mga yunit ng IU).

Kadalasan sa medikal at pharmacological practice tulad ng isang konsepto bilang LD 50 ay ginagamit - i.e. konsentrasyon ng isang sangkap, kapag ibinibigay, kalahati ng mga nasubok na hayop ay namamatay. Ito ay isang sukatan ng toxicity ng biologically active substances.

Pag-uuri

Ang pinakasimpleng pag-uuri - Pangkalahatan - hinahati ang lahat ng biologically active substance sa dalawang klase:

endogenous
exogenous

Kasama sa mga endogenous substance

Ang lahat ng mahahalagang aktibidad ng katawan ay nakabatay sa tatlong haligi - self-regulation, self-renewal at self-reproduction. Sa proseso ng pakikipag-ugnay sa isang nagbabagong kapaligiran, ang katawan ay pumapasok sa mga kumplikadong ugnayan dito at patuloy na umaangkop sa nagbabagong mga kondisyon. Ito ay self-regulation, kung saan ang mga biologically active substance ay may mahalagang papel.

Pangunahing konsepto ng biyolohikal

Sa biology, ang self-regulation ay nauunawaan bilang kakayahan ng katawan na mapanatili ang dynamic na homeostasis.

Ang homeostasis ay ang kamag-anak na katatagan ng komposisyon at pag-andar ng katawan sa lahat ng antas ng organisasyon - cellular, organ, systemic, organismal. At ito ay sa huling yugto na ang pagpapanatili ng homeostasis ay sinisiguro ng biologically active substances ng mga sistema ng regulasyon. At sa katawan ng tao ito ay ginagawa ng mga sumusunod na sistema - kinakabahan, endocrine at immune.

Ang mga biologically active substance na itinago ng katawan ay mga sangkap na, sa maliit na dosis, ay maaaring magbago ng rate ng metabolic process, mag-regulate ng metabolismo, i-synchronize ang gawain ng lahat ng mga sistema ng katawan, at makakaimpluwensya rin sa mga indibidwal ng kabaligtaran na kasarian.

Multi-level na regulasyon - pagkakaiba-iba ng mga ahente ng impluwensya

Ganap na lahat ng mga compound at elemento na matatagpuan sa katawan ng tao ay maaaring ituring na biologically active substances. At kahit na lahat sila ay may partikular na aktibidad, gumaganap o nakakaimpluwensya sa catalytic (bitamina at enzymes), enerhiya (carbohydrates at lipids), plastic (protina, carbohydrates at lipids), regulasyon (mga hormone at peptides) na mga function ng katawan. Ang lahat ng mga ito ay nahahati sa exogenous at endogenous. Ang mga exogenous na biologically active substance ay pumapasok sa katawan mula sa labas at sa iba't ibang paraan, at lahat ng elemento at substance na bahagi ng katawan ay itinuturing na endogenous. Tumutok tayo sa ilang mga sangkap na mahalaga para sa buhay ng ating katawan at magbigay ng maikling paglalarawan ng mga ito.

Ang mga pangunahing ay mga hormone

Ang mga biologically active substance para sa humoral na regulasyon ng katawan ay mga hormone na na-synthesize ng endocrine at mixed glands. Ang kanilang mga pangunahing katangian ay ang mga sumusunod:

Kumilos sila sa isang distansya mula sa lugar ng pagbuo.
Ang bawat hormone ay mahigpit na tiyak.
Mabilis silang na-synthesize at mabilis na hindi aktibo.
Ang epekto ay nakamit sa napakaliit na dosis.
Gumaganap sila bilang isang intermediate na link sa regulasyon ng nerbiyos.

Ang pagtatago ng biologically active substances (hormones) ay sinisiguro ng human endocrine system, na kinabibilangan ng endocrine glands (pituitary gland, pineal gland, thyroid gland, parathyroid glands, thymus, adrenal glands) at mixed secretion glands (pancreas at gonads). Ang bawat glandula ay nagtatago ng sarili nitong mga hormone, na mayroong lahat ng nakalistang katangian at gumagana ayon sa mga prinsipyo ng pakikipag-ugnayan, hierarchy, feedback, at kaugnayan sa panlabas na kapaligiran. Ang lahat ng mga ito ay nagiging biologically active substance sa dugo ng tao, dahil ito ang tanging paraan na maihahatid sila sa mga ahente ng pakikipag-ugnayan.

Mekanismo ng pagkilos

Ang mga biologically active substance ng mga glandula ay kasama sa biochemistry ng mga proseso ng buhay at nakakaapekto sa mga partikular na selula o organo (target). Ang mga ito ay maaaring may likas na protina (somatotropin, insulin, glucagon), steroidal (sex at adrenal hormones), o mga derivatives ng amino acids (thyroxine, triiodothyronine, norepinephrine, adrenaline). Ang mga biologically active substance ng endocrine at mixed secretion gland ay nagbibigay ng kontrol sa mga yugto ng indibidwal na embryonic at postembryonic development. Ang kanilang kakulangan o labis ay humahantong sa mga karamdaman na may iba't ibang kalubhaan. Halimbawa, ang kakulangan ng biologically active substance ng pituitary gland (growth hormone) ay humahantong sa pagbuo ng dwarfism, at ang labis nito sa pagkabata ay humahantong sa gigantism.

Mga bitamina

Ang pagkakaroon ng mga low-molecular organic biologically active substance na ito ay natuklasan ng Russian doctor M.I. Lunin (1854-1937). Ito ay mga sangkap na hindi gumaganap ng mga plastic function at hindi na-synthesize (o na-synthesize sa napakalimitadong dami) sa katawan. Kaya naman ang pangunahing pinagkukunan ng pagkuha ng mga ito ay pagkain. Tulad ng mga hormone, ang mga bitamina ay nagsasagawa ng kanilang mga epekto sa maliliit na dosis at tinitiyak na nangyayari ang mga metabolic na proseso.

Ang mga bitamina ay lubhang magkakaibang sa kanilang kemikal na komposisyon at mga epekto sa katawan. Sa ating katawan, ang mga bitamina B at K lamang ang na-synthesize ng bacterial intestinal microflora, at ang bitamina D ay na-synthesize ng mga selula ng balat sa ilalim ng impluwensya ng ultraviolet radiation. Nakukuha namin ang lahat mula sa pagkain.

Depende sa supply ng katawan ng mga sangkap na ito, ang mga sumusunod na kondisyon ng pathological ay nakikilala: mga kakulangan sa bitamina (kumpletong kawalan ng anumang bitamina), hypovitaminosis (partial deficiency) at hypervitaminosis (labis na bitamina, mas madalas A, D, C).

Mga microelement

Ang ating katawan ay naglalaman ng 81 elemento ng periodic table sa 92. Lahat ng mga ito ay mahalaga, ngunit ang ilan ay kinakailangan para sa atin sa mga mikroskopikong dosis. Ang mga trace elements na ito (Fe, I, Cu, Cr, Mo, Zn, Co, V, Se, Mn, As, F, Si, Li, B at Br) ay matagal nang nanatiling misteryo sa mga siyentipiko. Ngayon, ang kanilang papel (bilang mga amplifier ng kapangyarihan ng sistema ng enzyme, mga katalista ng mga proseso ng metabolic at mga elemento ng pagbuo ng mga biologically active substance sa katawan) ay walang pag-aalinlangan. Ang kakulangan ng microelement sa katawan ay humahantong sa pagbuo ng mga may sira na enzymes at pagkagambala sa kanilang mga pag-andar. Halimbawa, ang kakulangan ng zinc ay humahantong sa mga kaguluhan sa transportasyon ng carbon dioxide at pagkagambala sa buong sistema ng vascular, ang pagbuo ng hypertension.

At maraming mga halimbawa ang maaaring ibigay, ngunit sa pangkalahatan, ang isang kakulangan ng isa o higit pang mga microelement ay humahantong sa mga pagkaantala sa pag-unlad at paglaki, mga karamdaman ng hematopoiesis at ang paggana ng immune system, at isang kawalan ng timbang sa mga pag-andar ng regulasyon ng katawan. At maging sa maagang pagtanda.

Organiko at aktibo

Kabilang sa maraming mga organikong compound na may mahalagang papel sa ating katawan, binibigyang-diin natin ang mga sumusunod:

Mga amino acid, kung saan labindalawa sa dalawampu't isa ang na-synthesize sa katawan.
Mga karbohidrat. Lalo na ang glucose, kung wala ang utak ay hindi maaaring gumana ng maayos.
Mga organikong asido. Antioxidants – ascorbic at succinic, antiseptic benzoic, heart improver – oleic.
Fatty acid. Alam ng lahat ang Omega 3 at 5.
Phytoncides, na matatagpuan sa mga pagkaing halaman at may kakayahang sirain ang mga bakterya, mikroorganismo at fungi.
Flavonoids (phenolic compounds) at alkaloids (nitrogen-containing substance) na natural na pinagmulan.

Mga enzyme at nucleic acid

Kabilang sa mga biologically active substance sa dugo, dalawa pang grupo ng mga organic compound ang dapat makilala: enzyme complexes at adenosine triphosphate nucleic acids (ATP).

Ang ATP ay ang unibersal na pera ng enerhiya ng katawan. Ang lahat ng mga metabolic na proseso sa mga selula ng ating katawan ay nangyayari sa pakikilahok ng mga molekulang ito. Bilang karagdagan, ang aktibong transportasyon ng mga sangkap sa mga lamad ng cell ay imposible nang walang bahagi ng enerhiya na ito.

Ang mga enzyme (bilang biological catalysts ng lahat ng proseso ng buhay) ay biologically active at kailangan din. Sapat na sabihin na ang erythrocyte hemoglobin ay hindi magagawa nang walang tiyak na mga enzyme complex at adenosine triphosphate nucleic acid, kapwa sa pag-aayos ng oxygen at sa paglabas nito.

Mga magic pheromones

Ang isa sa mga pinaka mahiwagang biologically active formations ay mga aphrodisiac, ang pangunahing layunin kung saan ay upang maitaguyod ang komunikasyon at pagnanais na sekswal. Sa mga tao, ang mga sangkap na ito ay tinatago sa ilong at lip fold, dibdib, anal at genital area, at kilikili. Gumagana ang mga ito sa kaunting dami at hindi kinikilala sa antas ng kamalayan. Ang dahilan nito ay ang pagpasok nila sa vomeronasal organ (na matatagpuan sa ilong ng ilong), na may direktang koneksyon sa nerbiyos sa malalim na mga istruktura ng utak (hypothalamus at thalamus). Bilang karagdagan sa pag-akit ng isang kapareha, pinatutunayan ng mga kamakailang pag-aaral na ang mga pabagu-bagong pormasyon na ito ang may pananagutan para sa pagkamayabong, likas na pag-aalaga sa mga supling, kapanahunan at lakas ng relasyon ng mag-asawa, pagiging agresibo o pagpapasakop. Ang male pheromone androsterone at ang babaeng copulin ay mabilis na nawasak sa hangin at gumagana lamang sa malapit na pakikipag-ugnay. Iyon ang dahilan kung bakit hindi ka dapat magtiwala sa mga tagagawa ng kosmetiko na aktibong nagsasamantala sa tema ng mga aphrodisiac sa kanilang mga produkto.

Ang ilang mga salita tungkol sa mga pandagdag sa pandiyeta

Ngayon ay hindi ka makakahanap ng isang tao na hindi nakarinig ng mga pandagdag sa pandiyeta (BAA). Sa katunayan, ito ay mga complex ng biologically active substances ng iba't ibang komposisyon na hindi mga gamot. Ang mga pandagdag sa pandiyeta ay maaaring mga produktong parmasyutiko - mga pandagdag sa pandiyeta, mga bitamina complex. O mga produktong pagkain na pinayaman din ng mga aktibong sangkap na wala sa produktong ito.

Ang pandaigdigang merkado para sa mga pandagdag sa pandiyeta ay napakalaki ngayon, ngunit ang mga Ruso ay hindi nahuhuli. Ipinakita ng ilang survey na bawat ikaapat na residente ng Russia ay kumukuha ng produktong ito. Kasabay nito, 60% ng mga mamimili ang gumagamit nito bilang pandagdag sa pagkain, 16% - bilang pinagmumulan ng mga bitamina at microelement, at 5% ang sigurado na ang mga pandagdag sa pandiyeta ay mga gamot. Bilang karagdagan, may mga kaso kung saan, sa ilalim ng pagkukunwari ng mga pandagdag sa pandiyeta tulad ng nutrisyon sa palakasan at mga produktong pampababa ng timbang, ibinenta ang mga suplemento na naglalaman ng mga psychotropic substance at narcotic na gamot.

Maaari kang maging isang tagasuporta o kalaban ng pagkuha ng produktong ito. Ang opinyon ng mundo ay puno ng iba't ibang data sa isyung ito. Sa anumang kaso, ang isang malusog na pamumuhay at isang iba't ibang, balanseng diyeta ay hindi makakasama sa iyong katawan at aalisin ang mga pagdududa tungkol sa pagkuha ng ilang mga nutritional supplement.