Fiziološki i patološki oblici hemoglobina. Vrste patoloških hemoglobina. Izvori problema i njihovo liječenje

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbR– primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

HbF– fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA– hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 – oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

HbCO 2 – karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

HbS– hemoglobin anemije srpastih ćelija.

MetHb– methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Pri upotrebi sulfonamida, konzumiranju natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilen plavo.

Hb-CO– karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA1C– glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik

Mioglobin je single polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline molekulske težine 17 kDa i po strukturi je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet kiseoniku u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenja kiseonikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u ćeliji ne smanji na limit količine Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Hemoglobin(skraćeno Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i koji nosi kisik koji se nalazi u crvenim krvnim zrncima kralježnjaka.

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je protein koji se sastoji od 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su međusobno povezani hidrofobnim, jonskim i vodoničnim vezama prema principu komplementarnosti. Štoviše, oni ne djeluju proizvoljno, već s određenim područjem - kontaktnom površinom. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desetinama tačaka po principu komplementarnosti. Interakciju vrše suprotno nabijene grupe, hidrofobne regije i nepravilnosti na površini proteina.

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, i drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, koji se nalazi u embrionu između 7-12 nedelja života;
HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina;
HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima, u plućnim venama je 94-98% ukupne količine hemoglobina;
HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

HbS - hemoglobin srpastih ćelija;
MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Kod upotrebe sulfonamida, konzumiranja natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilensko plavo;
Hb-CO - karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života. Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno citokrom oksidaze, 4. kompleksa respiratornog lanca;
HbA 1C -

Hemoglobin kombinuje dvije bitne komponente:

globinski protein, koji zauzima 96% ukupnog jedinjenja;
hem koji sadrži željezo, koji čini 4% sastava.

Ova vrsta hromoproteina obavlja vitalnu funkciju u ljudskom organizmu: prenosi kiseonik iz respiratornih organa do svih ćelija i tkiva, a od njih do plućnog sistema, prenoseći nepotreban ugljen-dioksid koji se oslobađa tokom procesa razmene. Osim u disanju, učestvuje u redoks reakcijama i akumulaciji energije.

Hemoglobin je glavna komponenta crvenih krvnih zrnaca - eritrocita. Zahvaljujući njemu dobili su svoje ime i funkcionalnu namjenu. Suva tvar ljudskog crvenog krvnog zrnca sadrži 95% hemoglobina, a samo 5% drugih supstanci (lipida i proteina).

Koje vrste hemoglobina postoje?

Na osnovu sadržaja proteina, hemoglobin se može podijeliti u dvije vrste:

Fiziološki, imaju tendenciju da se pojave u određenim fazama normalnog razvoja ljudskog tijela. Ali patološki tipovi hemoglobina nastaju kao rezultat pogrešnog sekvencijalnog rasporeda serije aminokiselina u globinu.

Po obliku se mogu razlikovati sljedeće vrste hemoglobina:

Za prevenciju bolesti i liječenje manifestacija proširenih vena na nogama, naši čitatelji preporučuju gel protiv proširenih vena „VariStop“, punjen biljnim ekstraktima i uljima, nežno i efikasno otklanja manifestacije bolesti, ublažava simptome, tonira i jača. krvni sudovi.

Oxyhemoglobin;
karboksihemoglobin;
Methemoglobin;
Mioglobin.

Šta je oksihemoglobin?

Oksihemoglobin je dobio ime po svojoj sposobnosti da prenosi kiseonik. Ali može u potpunosti provesti proces disanja samo u kombinaciji s karbohemoglobinom.

Dakle, oksihemoglobin se spaja sa O2 i isporučuje kiseonik u tkiva, a na povratku se pretvara u karbohemoglobin, uzimajući CO2 – ugljen dioksid iz ćelija, dostavljajući ga dišnim organima. Zahvaljujući sposobnosti hemoglobina da lako vezuje i oslobađa hemikalije u obliku kiseonika i ugljen-dioksida, ljudsko telo je stalno zasićeno čistim kiseonikom, a ne trova se produktima njegovog raspadanja.

Uvod u karboksihemoglobin

Ova vrsta hemoglobina nastaje kada se kombinuje sa COHb - ugljen monoksidom. U tom slučaju hemoglobin poprima ireverzibilan status, što znači da postaje beskoristan, jer više nikada neće moći obavljati respiratornu funkciju. Iz ovoga proizilazi da ne mogu sve vrste hemoglobina i njegovih spojeva biti korisni za organizam.

Štetne komponente u obliku ugljičnog monoksida mogu doći i iz okoline i nastati u čovjeku kao posljedica tjelesnih poremećaja.

Ugljenmonoksid može ući u pluća iz okoline ako je osoba bila u zoni požara ili je veći dio života provela na putu, gdje je često udisao izduvne gasove.

Određeni procenat ireverzibilnog jedinjenja javlja se kod pušača. Čak i ako osoba ima visok nivo hemoglobina, onda će zbog pušenja samo dio njih normalno funkcionirati.

Samotrovanje nastaje kada vlastite ćelije umru i dođe do nekroze. Ovaj tip se obično naziva "endogeni ugljični monoksid". Takve se situacije uočavaju vrlo rijetko, češće ugljični monoksid dolazi izvana.

Koncept methemoglobina

Methemoglobin (metHb) nastaje kombinovanjem sa hemikalijama, što rezultira neraskidivim vezama. Stoga su nastale vrste hemoglobina i njihove funkcije, poput karboksihemoglobina, beskorisne.

U ovom slučaju dolazi do povezivanja sa hemijskim agensima kao što su: nitrati, sumporovodik, sulfidne supstance. Tu spadaju i lekovite supstance u obliku analgetika i hemoterapeutskih supstanci tokom lečenja karcinoma.

Slično kao kod ugljičnog monoksida, veze neraskidive prirode mogu nastati zbog njihovog ulaska u tijelo izvana, a u slučajevima kada se, akumulirajući se u tkivima, radikali oslobađaju tijekom uništavanja stanica.

Ponekad poremećaj probavnog trakta može uzrokovati da radikali uđu u krv. Kada se probavni sistem ne može nositi sa svojom funkcijom i dopušta ove vrste hemoglobina u krvotok.

Šta je mioglobin?

Mioglobin se smatra apsolutnim analogom hemoglobina u crvenim krvnim zrncima. Jedina razlika je u tome što je lokacija ovog proteina koji sadrži željezo mišići skeleta i srca. Ako se na neki način iznenada oštete, onda će mioglobin prirodnim putem ući u krvotok i potom biti izlučen iz tijela zbog filtriranja preko bubrega.

Ali postoji mogućnost začepljenja bubrežnog tubula i njegove dalje nekroze. U tom slučaju može doći do zatajenja bubrega i gladovanja tkiva kisikom.

Druge postojeće vrste hemoglobina

Pored glavne liste varijacija, postoje i druge vrste hemoglobina u krvi.

Iz različitih izvora informacija možete čuti varijacije kao što su:

fetalni hemoglobin;
dishemoglobin;
glikiranog hemoglobina.

Fetalni hemoglobin

Fetalni oblik hemoglobina nalazi se u krvi fetusa tokom trudnoće, kao i kod novorođenčadi tokom prve tri nedelje života. Jedina razlika u odnosu na hemoglobin odraslih je u tome što fetalni tip ima bolju sposobnost transporta kisika. Ali promjene u kiselosti tijekom života, fetalni hemoglobin praktički nestaje. U tijelu odrasle osobe čini samo jedan posto.

Dishemoglobin nastaje kao rezultat takvih veza koje ga trajno lišavaju njegove sposobnosti da ostvari svoja karakteristična korisna svojstva. To znači da će takav hemoglobin putovati s krvlju, ali kao nesposoban pomoćni atribut. Vremenom će ga slezena odložiti kao istrošeni materijal.

Normalno, dishemoglobin je prisutan u tijelu svake zdrave osobe. Ako se ovakvi ligamenti učestali, krvožilni organi moraju raditi s većim intenzitetom, te se brzo iscrpljuju i troše.

Glikirani hemoglobin

Kada se hem protein i glukoza vežu, formira se glikirani hemoglobin. Takođe je ireverzibilno jedinjenje. Njegova količina se povećava kada se nivo šećera u krvi poveća. Javlja se uglavnom kod osoba koje pate od dijabetesa. Zbog činjenice da hemoglobin živi oko 100 dana, laboratorijskim testovima se može utvrditi efikasnost terapijskog tretmana, nastaviti ili propisati novi.

Ne biste se trebali izmišljati i plašiti se mislima, pokušavajući na svim mogućim bolestima. Ako radite u rizičnom području ili se možete razboljeti po nasljednoj liniji, bolje je kontaktirati specijaliste i provesti niz laboratorijskih testova. Pokušajte se riješiti loših navika i češće šetati na svježem zraku.

Povezani članci:
Koja je uloga hemoglobina u ljudskom tijelu i posljedice njegovog nedostatka?
Uzroci niskog hemoglobina kod žena: karakteristike i oblici anemičnih stanja
Funkcije hemoglobina - kao osnovnog hemijskog jedinjenja u ljudskom organizmu
Normalan nivo glikoziliranog hemoglobina za dijabetičare

Komentari

Informacije predstavljene na stranici ne smiju se koristiti za samodijagnozu i liječenje. Potrebna konsultacija specijaliste

Struktura i oblici hemoglobina

Hemoglobin (skraćeno Hb) je metaloprotein koji sadrži željezo i koji nosi kisik, a nalazi se u crvenim krvnim zrncima kralježnjaka.

Hemoglobin je dio grupe proteina hemoproteina, koji su i sami podtip hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine (hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je struktura hema, koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

HbP - primitivni hemoglobin, sadrži 2 ξ- i 2 ε-lanca, koji se nalazi u embrionu između 7-12 nedelja života;
HbF - fetalni hemoglobin, sadrži 2 α- i 2 γ-lanca, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca;
HbA - hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2 α- i 2 β-lanca, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina;
HbA 2 - hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2 α- i 2 δ-lanca;
HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima, u plućnim venama je% od ukupne količine hemoglobina;
HbCO 2 - karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini % ukupne količine hemoglobina.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, mjerenje hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavljajući puferske funkcije i održava pH. Sadrži u eritrocitima (crvena krvna zrnca – svaki dan ljudsko tijelo proizvodi 200 milijardi crvenih krvnih zrnaca). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfiritnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein kvartarne strukture formirane od 4 podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku.

Sadržaj hemoglobina u krvi muškaraca je nešto veći nego kod žena. Kod djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanog gubitka hemoglobina zbog različitih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12, folna kiselina), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti kao posljedica raznih vrsta kroničnih nehematoloških bolesti.

Alternativne jedinice: g/l

Faktor konverzije: g/l x 0,1 ==> g/dal

Normalni oblici hemoglobina

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, nalazi se u embrionu između 7-12 nedelja života,

HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima; u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

HbCO 2 – karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet za kiseonik u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u ćeliji ne smanji do svoje granice. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Da nastavite sa preuzimanjem, morate prikupiti sliku:

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio grupe proteina hemoproteina, koji su i sami podtip hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine (hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

· HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

· HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

· HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

· HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

· HbO 2 – oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 – karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS – hemoglobin srpastih ćelija.

MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Pri upotrebi sulfonamida, konzumiranju natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilen plavo.

Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA 1C – glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet prema kiseoniku u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenosti kiseonikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

· Istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kiseonika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kiseonika u ćeliji ne smanji do ekstremnih nivoa. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Klasifikacija tipova hemoglobina, razlozi za povećanje ili smanjenje indikatora

Klinički test krvi je važna komponenta opće kliničke dijagnoze pacijenata s različitim vrstama patologija. Ovaj test uključuje analizu nivoa crvenih krvnih zrnaca i proteina koji sadrže željezo u krvnom serumu. Ovaj indikator je vrlo osjetljiv na različite promjene u funkcionisanju unutrašnjih organa.

Šta je hemoglobin?

Hemoglobin je peptidno jedinjenje koje sadrži željezo koje prenosi kisik do svih tkiva ljudskog tijela. Kod svih kralježnjaka ovaj proteinski spoj se nalazi u crvenim krvnim zrncima, a kod beskičmenjaka - u plazmi. Kao što je gore spomenuto, glavna funkcija ovog peptidnog spoja je uklanjanje ugljičnog dioksida i opskrba kisikom organa.

Deoksihemoglobin (ili slobodni hemoglobin);
karboksihemoglobin (boji krv plavkasto);
Methemoglobin;
Fetalni protein koji sadrži željezo (prisutan u fetusu i nestaje tokom ontogeneze);
Oksihemoglobin (boji krv u svijetlocrvenu boju);
Mioglobin.

Deoksihemoglobin je slobodni hemoglobin u ljudskoj krvi. U ovom obliku, ovo peptidno jedinjenje je sposobno za sebe vezati različite molekule - ugljični dioksid/ugljični monoksid, kisik.

Kada se deoksihemoglobin spoji sa kiseonikom, nastaje oksihemoglobin. Ova vrsta proteina opskrbljuje kisikom sva tkiva. U prisustvu različitih oksidatora, željezo u proteinu koji sadrži željezo prelazi iz dvovalentnog stanja u trovalentno stanje. Ovaj peptidni spoj se obično naziva methemoglobin; igra važnu ulogu u fiziologiji organa.

Ako se smanjeni hemoglobin veže sa ugljičnim monoksidom, nastaje otrovni spoj - karboksihemoglobin. Treba napomenuti da se ugljični monoksid veže za hemoglobin 250 puta efikasnije od ugljičnog dioksida. Karboksihemoglobin ima dugo poluvrijeme, pa može uzrokovati teška trovanja.

Vitamin C pomaže u obnavljanju proteina koji sadrže željezo, zbog čega se slobodno koristi u medicini za liječenje trovanja ugljičnim monoksidom. U pravilu se intoksikacija ugljičnim monoksidom manifestira kao cijanoza.

Mioglobin je po strukturi sličan hemoglobinu i nalazi se u velikim količinama u miocitima, posebno kardiomiocitima. On vezuje molekule O₂ "za kišni dan", koje tijelo kasnije koristi u uslovima koji uzrokuju hipoksiju. Mioglobin obezbeđuje kiseonik mišićima koji rade.

Sve gore navedene vrste su vitalne u ljudskom tijelu, međutim, postoje patološki oblici ovog peptidnog jedinjenja.

Koje opasne vrste hemoglobina postoje?

Patološke vrste hemoglobina kod ljudi, koje dovode do različitih bolesti:

Hemoglobin D-Punjab;
Hemoglobin S je oblik koji se nalazi kod ljudi sa anemije srpastih stanica;
Hemoglobin C - ovaj oblik uzrokuje kroničnu hemolitičku anemiju;
Hemoglobin H je vrsta hemoglobina formiranog od tetramera β-lanaca koji mogu biti prisutni u α-talasemiji.

Protein koji sadrži željezo D-Punjab je jedna od varijanti hemoglobina. Nazvan je tako zbog svoje velike rasprostranjenosti u regiji Pendžab u Indiji i Pakistanu. To je takođe najčešća abnormalna varijanta proteina gvožđa u kineskoj autonomnoj regiji Xinjiang Uygur. Istraživanja pokazuju da protein D-Punjab koji sadrži željezo čini više od 55% ukupnih patoloških oblika hemoglobina.

Prvi put je otkriven ranih 1950-ih u mješovitoj britanskoj i indijsko-američkoj porodici u području Los Angelesa i stoga se ponekad naziva D Los Angeles. Protein D koji sadrži željezo je najčešća varijanta ove supstance. Pojavio se kao rezultat prevalencije malarije u različitim dijelovima Azije.

Hemoglobin S potiče iz zapadne Afrike, gdje je i najčešći. U manjoj mjeri je prisutan u Indiji i mediteranskoj regiji. Polimorfizam beta S gena ukazuje da je nastao iz pet odvojenih mutacija: četiri u Africi i jedna u Indiji i na Bliskom istoku. Najčešći alel nalazi se u Beninu u zapadnoj Africi. Drugi haplotipovi se nalaze u Senegalu i Bantuu.

Bitan! HbS gen, prisutan u homozigotnom obliku, je nepoželjna mutacija. Malarija može biti faktor selekcije, jer postoji jasna korelacija između prevalencije ove bolesti i bolesti srpastih ćelija. Djeca sa karakteristikama Hb SA srpastih stanica mnogo lakše pate od malarije i češće se oporavljaju.

Protein C koji sadrži željezo (Hb C) je jedna od najčešćih strukturnih varijanti hemoglobina. Osobe sa "zdravim" proteinom C koji sadrži željezo (Hb C) su fenotipski normalne, dok osobe s patološkim oblikom (Hb CC) mogu patiti od hemolitičke anemije. Iako kliničke komplikacije povezane s abnormalnim željeznim proteinom C nisu ozbiljne.

Hemoglobin H izaziva ozbiljnu bolest - alfa talasemiju. α-talasemija dovodi do smanjene proizvodnje alfa-globina, tako da se proizvodi manje alfa-globinskih lanaca, što rezultira viškom β-lanaca kod odraslih i novorođenčadi. Višak beta lanaca formira nestabilne tetramere zvane hemoglobin H ili HbH četiri beta lanca. Višak γ lanaca formira tetramere koji se slabo vezuju za kisik jer je njihov afinitet za O2 previsok pa se ne disocira na periferiji.

Kako se dijagnosticiraju patološki oblici proteina koji sadrže željezo u krvi?

Kao što je već spomenuto, ispitivanje hemoglobina je uključeno u klinički pregled krvnog seruma. U nekim slučajevima indicirana je biohemija krvi za precizno određivanje patoloških oblika datog peptidnog spoja.

Krv se uzima na analizu na prazan želudac i ujutro. Preporučuje se ne jesti hranu 12 sati prije uzimanja biološkog materijala (stolica, urin, krv) kako se ne bi iskrivili rezultati testova. Posebno je nepoželjno bavljenje fizičkom aktivnošću, korištenje psihotropnih supstanci ili drugih lijekova. Nije potrebno pridržavati se dijete, ali treba se suzdržati od masne ili pržene hrane kako ne bi utjecali na različite parametre u stolici.

Normalni nivoi proteina koji sadrže gvožđe

Samo liječnik bi trebao dešifrirati analizu opće kliničke studije krvnog seruma. Međutim, postoje neki opći standardi za hemoglobin koji su zajednički za sve ljude. Nivo ovog peptidnog jedinjenja se meri u g/L (grami po litru). Metode ispitivanja mogu se razlikovati ovisno o laboratoriji.

Norma slobodnog hemoglobina u krvi u različitim dobnim skupinama:

Muškarci stariji od 18 godina –g/l;
Žene starije od 18 godina –;
Malo dijete – 200;

Povećanje ili smanjenje razine slobodnog hemoglobina može dovesti do patologija. Primarna hemoglobinopatija je uzrokovana nasljednim uzrocima i stoga se ne može liječiti u bilo kojoj fazi razvoja. Međutim, postoje metode za stabilizaciju pacijenata, pa se u svakom slučaju treba obratiti liječniku. Ako je nivo ovog peptidnog spoja u krvotoku ozbiljno smanjen, indicirana je umjetna zamjena za krv.

Savjet! Sintetički spoj “perftoran” može poboljšati kvalitetu života pacijenata s anemijom. Umjetno povećanje hemoglobina treba raditi s oprezom, jer u nekim slučajevima zamjene za krv mogu izazvati ozbiljne nuspojave.

Vrste hemoglobina, metode za određivanje količine u krvi

Struktura, vrste, funkcije hemoglobina

Hemoglobin hemoglobin pripada grupi hromoproteina. Njegova protetička grupa, uključujući željezo, naziva se hem, a proteinska komponenta se naziva globin. Molekul hemoglobina sadrži 4 hema i 1 globin.

Hem je metaloporfirin - kompleks gvožđa sa protoporfirinom. Protoporfirin se zasniva na 4 pirolna prstena povezana preko CH metanskih mostova da formiraju porfirinski prsten. Hem je identičan za sve vrste hemoglobina.

Globin pripada grupi proteina koji sadrže sumpor - histona. Vjeruje se da je veza između globina i hema aminokiselina histidin. Globinski molekul se sastoji od 2 para polipeptidnih lanaca. Ovisno o sastavu aminokiselina određuju se ά, β, γ i δ lanci. Sinteza proteina se javlja u najranijoj fazi eritropoeze (bazofilni eritroblasti su bogati RNK) i nakon toga opada. Sinteza hema i njegova kombinacija sa globinom, odnosno formiranje hemoglobina, događa se u kasnijim fazama eritropoeze, u periodu transformacije bazofilnog normoblasta u polihromatofilni normoblast. Kako normoblasti sazrijevaju, količina hemoglobina u njima raste i dostiže maksimum u eritrocitima.

Pored fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina, koje se međusobno razlikuju po fizičko-hemijskim kvalitetama, posebno različitoj elektroforetskoj pokretljivosti i različitim stavovima prema alkalijama. Trenutno je postojanje sljedećih tipova patološkog hemoglobina prepoznato kao pouzdano: B(S), C, D, E, G, H, I, Y, K, L, M, N, O, P i Q.

Patološki hemoglobini nastaju kao rezultat urođenog, naslijeđenog defekta u stvaranju hemoglobina. Promjene u molekularnoj strukturi hemoglobina (njegovog aminokiselinskog sastava) su osnova za nastanak hemoglobinopatija, klasifikovanih kao “molekularne bolesti”. Hemoglobinopatije (hemoglobinoze) mogu uzrokovati razvoj teške hemolitičke anemije. U crvenim krvnim zrncima cirkulirajuće krvi, hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On je

pričvršćuje molekul kisika (u plućne kapilare), a zatim ga oslobađa (u kapilare tkiva). Hemoglobin u venskoj krvi sa niskim parcijalnim pritiskom kiseonika vezan je za 1 molekul vode. Takav hemoglobin naziva se reduciran (smanjeni) hemoglobin. U arterijskoj krvi sa visokim parcijalnim pritiskom kiseonika, hemoglobin se kombinuje sa 1 molekulom kiseonika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranim pretvaranjem oksihemoglobina u smanjeni hemoglobin i nazad, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u tkivnim kapilarima i njegova dostava u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima, oksihemoglobin se, odričući se kiseonika, pretvara u smanjeni hemoglobin. Kisela svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, pa njegove slobodne valencije vežu ugljični dioksid. Dakle, ugljični dioksid se isporučuje iz tkiva u pluća pomoću hemoglobina. U plućima, nastali oksihemoglobin, zbog svojih visokih kiselih svojstava, dolazi u kontakt sa alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, tkivna hipoksija se razvija u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi, ili s kvalitativnim promjenama u njemu. Hemoglobin ima sposobnost da ulazi u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljičnim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat, nastaju karboksihemoglobin, oksinitrogen hemoglobin i sulfhemoglobin.

Methemoglobin je stabilnije jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom od oksihemoglobina, a nastaje kao posledica trovanja određenim lekovima - fenacetinom, antipirinom, sulfonamidima. U ovom slučaju dvovalentno željezo protetske grupe, oksidirajući, prelazi u trovalentno željezo. Opasnost od methemoglobinemije za tijelo leži u oštrom prekidu isporuke kisika tkivima, zbog čega se razvija anoksija.

Sulfhemoglobin se ponekad nalazi u krvi kada se koriste lijekovi (sulfonamidi). Sadržaj sulfhemoglobina rijetko prelazi 10%. Sulfhemoglobinemija je ireverzibilan proces. Budući da su zahvaćena crvena krvna zrnca

uništavaju se u istom vremenskom roku kao i normalni, hemoliza se ne opaža i sulfhemoglobin može ostati u krvi nekoliko mjeseci. Metoda za određivanje vremena zadržavanja normalnih crvenih krvnih zrnaca u perifernoj krvi temelji se na ovoj osobini sulfhemoglobina.

1. Kolorimetrijske metode. Češće se kolorimetrizuju obojeni derivati hemoglobina: hematin hidrohlorid, karboksihemoglobin, cijanmethemoglobin. Kolorimetrijske metode se široko koriste u praksi zbog svoje jednostavnosti i pristupačnosti. Najpreciznija i najpouzdanija od njih je metoda cijanmethemoglobina.

2. Gazometrijske metode. Hemoglobin je zasićen plinom, na primjer

kiseonika ili ugljen monoksida. Količina hemoglobina određena je količinom apsorbiranog plina.

3. Metode zasnovane na određivanju željeza u molekulu hemoglobina. Budući da hemoglobin sadrži strogo određenu količinu željeza (0,374%), količina hemoglobina je određena njegovim sadržajem.

Posljednje dvije grupe su tačne, ali zahtijevaju dosta vremena, tehnički su složenije i stoga nisu bile široko korištene u praksi.

Klinički značaj. Standardi za hemoglobin: za žene g% (g/l), za muškarce g% (g/l). Smanjenje koncentracije hemoglobina u krvi (oligohromemija) opaža se kod anemije različite etiologije (kao posljedica gubitka krvi, nedostatka željeza, vitamina B12 i folne kiseline, povećane hemolize crvenih krvnih stanica). Povećanje koncentracije hemoglobina u krvi (hiperhromemija) javlja se kod eritremije, plućnog zatajenja srca i nekih urođenih srčanih mana i obično je u kombinaciji s povećanjem broja crvenih krvnih zrnaca. Kada se krv zgusne, može doći do relativnog povećanja koncentracije hemoglobina.

Izvori grešaka kod ove metode su sljedeći:

1) uticaj stranih faktora na boju hematin hidrohlorida, posebno na količinu i kvalitet proteina plazme;

2) bledenje standarda boja hemometara tokom vremena, što dovodi do naduvavanja cifara i stoga zahteva periodične provere hemometara uz uvođenje odgovarajućih korekcija;

3) pridržavanje tačnog vremena. Greška je 0,3 g% (3 g/l).

2. Fotometrijska metoda cijanmethemoglobina. Princip metode: krv se miješa s reagensom koji pretvara hemoglobin u cijanmethemoglobin, čija se koncentracija mjeri fotometrijski. Kao reagens koristi se Drabkinov rastvor (NaHCO3 - 1 g, KCN - 0,05 g, K3(Fe(CN)6) - 0,2 g, destilovana voda - do 1 l). Pod uticajem kalijum-gvozdenog sulfida, hemoglobin se oksidira u methemoglobin (hemiglobin), koji se zatim uz pomoć kalijum cijanida pretvara u cijanmethemoglobin (hemiglobin cijanid). Najčešće razrjeđivanje krvi u Drabkinovom reagensu je 1:250 (0,02 ml krvi i 5 ml reagensa). Nakon 20 minuta, ekstinkcija se mjeri na talasnoj dužini od 540 nm i debljini sloja od 1 cm u odnosu na vodu na SF-4 spektrofotometru ili na FEK-M i sličnim fotoelektrokolorimetrima. Reproducibilnost je 0,1 g% (1 g/l).

Relativna vrijednost omjera koncentracije hemoglobina i broja crvenih krvnih zrnaca nazvat će se indeks boje krvi (BI). Ako uzmemo 33 pg kao I, onda će SGE kod određene osobe biti vrijednost koja izražava CP. Na primjer, 33 -1; 30,6 -x, zatim CPU = 30,6*1/33 = 0,93. U praksi se CP izračunava pomoću formule: 3xHb u g/l: prve tri cifre broja crvenih krvnih zrnaca u milionima.

Klinički značaj. Veličina SGE i CP zavisi od zapremine crvenih krvnih zrnaca i stepena njihove zasićenosti hemoglobinom. Normalno, CP se kreće od 0,86 do 1,1, a SGE - od 27 dl 33 pg. Indeksi crvene krvi važni su za procjenu normo-, hiper- i hipohromije eritrocita.

Hiperhromija, odnosno povećan sadržaj SGE, koji daje CP iznad 1, zavisi isključivo od povećanja volumena crvenih krvnih zrnaca, a ne od povećanog sadržaja hemoglobina u njima. To se objašnjava činjenicom da koncentracija hemoglobina u eritrocitu ima graničnu vrijednost koja ne prelazi 0,33 pg po 1 μm³ mase eritrocita. U uslovima maksimalne zasićenosti hemoglobinom, crvena krvna zrnca srednje veličine sa zapreminom od 90 µm³ sadrže pg hemoglobina. Dakle, povećanje sadržaja hemoglobina u eritrocitu je uvijek u kombinaciji s makrocitozom. Hiperhromija (CP 1,2-1,5) je karakteristična za anemiju sa nedostatkom B12, posebno za pernicioznu anemiju, kod koje se u krvi nalaze „džinovska” crvena krvna zrnca – megalociti (SGE se u ovim slučajevima povećava na 50 pg). Hiperhromija s makrocitozom može se uočiti i kod niza drugih anemija (neke kronične hemolitičke i mijelotoksične), posebno u njihovoj degenerativnoj fazi ili kada su praćene nedostatkom vitamina B12.

Hipohromija je smanjenje indeksa boje ispod 0,8. To može biti posljedica ili smanjenja volumena crvenih krvnih stanica (mikrocitoza) ili nezasićenosti normalnih crvenih krvnih stanica hemoglobinom. Hipohromija je pravi pokazatelj ili

nedostatak gvožđa u organizmu, odnosno refraktornost gvožđa, odnosno neuspeh apsorpcije gvožđa od strane eritroblasta, što dovodi do poremećaja sinteze hema. Prosječni sadržaj hemoglobina u jednom crvenom krvnom zrncu u ovom slučaju je smanjen na 20 kom.

Normohromija, koja se obično javlja kod zdravih ljudi, može se uočiti i kod nekih anemija.

Glavni protein crvenih krvnih zrnaca je hemoglobin(Hb), uključuje heme sa katjonom gvožđa, a njegov globin sadrži 4 polipeptidna lanca.

Među aminokiselinama globina prevladavaju leucin, valin i lizin (oni čine do 1/3 svih monomera). Normalno, nivo Hb u krvi kod muškaraca je 130-160 g/l, kod žena – 120-140 g/l. U različitim periodima života embrija i djeteta aktivno rade različiti geni odgovorni za sintezu nekoliko polipeptidnih lanaca globina. Postoji 6 podjedinica: α, β, γ, δ, ε, ζ (alfa, beta, gama, delta, epsilon, zeta, respektivno). Prvi i posljednji od njih sadrže 141, a ostali 146 aminokiselinskih ostataka. Oni se međusobno razlikuju ne samo po broju monomera, već i po svom sastavu. Princip formiranja sekundarne strukture je isti za sve lance: oni su snažno (do 75% dužine) spiralni zbog vodoničnih veza. Kompaktno postavljanje u prostor takve formacije dovodi do pojave tercijarne strukture; Štaviše, ovo stvara džep u koji je umetnut hem. Rezultirajući kompleks se održava kroz približno 60 hidrofobnih interakcija između proteina i prostetske grupe. Slična globula se kombinuje sa 3 slične podjedinice da bi formirala kvartarnu strukturu. Rezultat je protein sastavljen od 4 polipeptidna lanca (heterogeni tetramer) u obliku tetraedra. Visoka rastvorljivost Hb se održava samo u prisustvu različitih parova lanaca. Ako se slični spoje, slijedi brza denaturacija, što skraćuje život crvenih krvnih zrnaca.

Ovisno o prirodi uključenih protomera, razlikuju se sljedeće: vrste normalnih hemoglobina. U prvih 20 dana postojanja embrija formiraju se retikulociti Hb P(primitivno) u obliku dvije opcije: Hb Gower 1, koji se sastoji od zeta i epsilon lanaca povezanih u parove, i Hb Gower 2 , u kojem su zeta sekvence već zamijenjene alfa. Prebacivanje geneze jedne vrste strukture na drugu događa se sporo: prvo se pojavljuju pojedinačne ćelije koje proizvode drugačiju varijantu. Oni stimulišu klonove novih ćelija koje sintetiziraju različite vrste polipeptida. Kasnije počinju prevladavati eritroblasti i postepeno zamjenjuju stare. U 8. sedmici fetalnog života počinje sinteza hemoglobina F=α 2 γ 2, kako se čin rođenja približava, pojavljuju se retikulociti koji sadrže HbA=α 2 β 2. Kod novorođenčadi on čini 20-30%, a kod zdrave odrasle osobe njegov doprinos iznosi 96-98% ukupne mase ovog proteina. Osim toga, pojedinačna crvena krvna zrnca sadrže hemoglobine HbA2 =α 2 δ 2 (1,5 – 3%) i fetalni HbF(obično ne više od 2%). Međutim, u nekim regijama, uključujući starosjedioce Transbaikalije, koncentracija potonje vrste povećana je na 4% (normalno).

Oblici hemoglobina

Opisani su sljedeći oblici ovog hemoproteina koji nastaju nakon interakcije, prije svega, s plinovima i drugim spojevima.

Deoksihemoglobin – oblik proteina bez gasa.
Oksihemoglobin - produkt uključivanja kisika u proteinski molekul. Jedan molekul Hb može zadržati 4 molekula plina.
Carbhemoglobin uklanja CO 2 iz tkiva vezanih za lizin ovog proteina.
Ugljenmonoksid, prodirući u pluća sa atmosferskim vazduhom, brzo savladava alveolarno-kapilarnu membranu, otapa se u krvnoj plazmi, difunduje u eritrocite i stupa u interakciju sa deoksi- i/ili oksi-Hb:

Formirano karboksihemoglobin nije u stanju vezati kisik za sebe, a ugljični monoksid može vezati 4 molekula.

Važan derivat Hb je methemoglobin , u molekuli čiji je atom gvožđa u oksidacionom stanju 3+. Ovaj oblik hemoproteina nastaje pod uticajem različitih oksidacionih sredstava (dušikovi oksidi, nitrobenzol, nitroglicerin, hlorati, metilensko plavo), usled čega se smanjuje količina funkcionalno važnog oksiHb u krvi, što narušava dopremanje kiseonika do tkiva, što uzrokuje razvoj hipoksije u njima.

Terminalne aminokiseline u globinskim lancima omogućavaju im da reaguju sa monosaharidima, prvenstveno glukozom. Trenutno se razlikuje nekoliko podtipova Hb A (od 0 do 1c), u kojima su oligosaharidi vezani za valin beta lanaca. Posljednji podtip hemoproteina posebno lako reagira. U rezultirajućem obliku bez sudjelovanja enzima glikozilovano hemoglobin mijenja svoj afinitet prema kisiku. Normalno, ovaj oblik Hb ne čini više od 5% njegove ukupne količine. Kod dijabetes melitusa njegova koncentracija se povećava 2-3 puta, što pogoduje nastanku tkivne hipoksije.

Svojstva hemoglobina

Svi poznati hemoproteini (Odjeljak I) slični su po strukturi ne samo prostetičkoj grupi, već i apoproteinu. Određena sličnost u prostornom rasporedu određuje i sličnost u funkcionisanju – interakciji sa gasovima, uglavnom kiseonikom, CO 2, CO, NO. Glavno svojstvo hemoglobina je sposobnost da se reverzibilno veže u plućima (do 94%) i efikasno ga otpušta u tkiva. kiseonik. Ali zaista jedinstvena za taj protein je kombinacija snage vezivanja kiseonika pri visokim parcijalnim naponima i lakoće disocijacije ovog kompleksa u oblasti niskih pritisaka. Osim toga, brzina razgradnje oksihemoglobina ovisi o temperaturi i pH okoline. Akumulacijom ugljičnog dioksida, laktata i drugih kiselih produkata kisik se brže oslobađa ( Borov efekat). Groznica također djeluje. Kod alkaloze i hipotermije slijedi obrnuti pomak, poboljšavaju se uvjeti za zasićenje Hb kisikom u plućima, ali se smanjuje potpunost oslobađanja plina u tkivo. Slična pojava se uočava prilikom hiperventilacije, smrzavanja itd. Kada su izložene uslovima akutne hipoksije, crvena krvna zrnca aktiviraju glikolizu, koja je praćena povećanjem sadržaja 2,3-DPHA, što smanjuje afinitet hemoproteina za kiseonik i aktivira deoksigenaciju krvi u tkivima. Zanimljivo je da fetalni hemoglobin ne stupa u interakciju sa DFHA, čime se održava povećan afinitet za kiseonik u arterijskoj i venskoj krvi.

Faze stvaranja hemoglobina

Sinteza hemoglobina, kao i svakog drugog proteina, zahtijeva prisustvo matriksa (mRNA) koji se proizvodi u jezgru. Crvena krvna zrnca, kao što je poznato, nemaju nikakve organele; stoga je stvaranje proteina hema moguće samo u prekursorskim stanicama (eritroblasti, koji završavaju u retikulocitima). Taj se proces kod embrija odvija u jetri, slezeni, a kod odraslih u koštanoj srži ravnih kostiju, u kojoj se hematopoetske matične stanice kontinuirano umnožavaju i stvaraju prekursore svih vrsta krvnih stanica (eritrocita, leukocita, trombocita). Formiranje prvih je regulisano eritropoetin bubrega Paralelno sa nastankom globina nastaje hem čija su obavezna komponenta kationi gvožđa.

Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Struktura hemoglobina A

Normalni oblici hemoglobina

HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, nalazi se u embrionu između 7-12 nedelja života,
HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,
HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,
HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,
HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima; u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,
HbCO 2 – karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Možete pitati ili ostaviti svoje mišljenje.

Vrste hemoglobina, dijagnoza i interpretacija rezultata istraživanja

Hemoglobin je vitalni protein za tijelo koji obavlja nekoliko funkcija, ali glavna je prijenos kisika do tkiva i stanica. Nedostatak hemoglobina može dovesti do ozbiljnih posljedica. Upravo ovaj protein daje krvi bogatu crvenu boju zbog sadržaja gvožđa u njoj. Hemoglobin se nalazi u crvenim krvnim zrncima i sastoji se od jedinjenja gvožđa i globina (proteina).

Hemoglobin - vrste i funkcije

Značenje i vrste hemoglobina u krvi

Hemoglobin mora biti sadržan u krvi osobe u dovoljnim količinama kako bi tkiva primila potrebnu količinu kisika. Svaka molekula hemoglobina sadrži atome željeza, koji vežu kisik.

Postoje tri glavne funkcije hemoglobina:

Transport kiseonika. Najpoznatija funkcija. Osoba udiše vazduh, molekuli kiseonika ulaze u pluća, a odatle se transportuju do drugih ćelija i tkiva. Hemoglobin veže molekule kiseonika i transportuje ih. Ako se ova funkcija poremeti, počinje gladovanje kisikom, što je posebno opasno za mozak.
Transport ugljičnog dioksida. Osim kisika, hemoglobin može vezati i transportirati molekule ugljičnog dioksida, što je također važno.
Održavanje pH nivoa. Ugljični dioksid, koji se nakuplja u krvi, uzrokuje njeno zakiseljavanje. To se ne može dozvoliti; molekule ugljičnog dioksida moraju se stalno uklanjati.

U ljudskoj krvi, protein je prisutan u nekoliko varijanti. Razlikuju se sljedeće vrste hemoglobina:

Oksihemoglobin. Ovo je hemoglobin sa vezanim molekulima kiseonika. Nalazi se u arterijskoj krvi, zbog čega je jarko grimiz.
karboksihemoglobin. Hemoglobin sa vezanim molekulima ugljičnog dioksida. Prevoze se u pluća, gdje se ugljični dioksid eliminira, a hemoglobin ponovo zasićen kisikom. Ova vrsta proteina se zadržava u venskoj tamnijoj i gušćoj krvi.
Glikirani hemoglobin. Ovo je neodvojiva kombinacija proteina i glukoze. Ova vrsta glukoze može dugo cirkulirati u krvi, pa se koristi za određivanje nivoa šećera u krvi.
Fetalni hemoglobin. Ovaj hemoglobin se može naći u krvi fetusa ili novorođenčeta u prvih nekoliko sedmica života. To je hemoglobin, koji je aktivniji u smislu prijenosa kisika, ali se brzo uništava pod utjecajem okolišnih faktora.
Methemoglobin. Ovo je hemoglobin vezan za različite hemijske agense. Njegov rast može ukazivati na trovanje organizma. Veze između proteina i agenasa su prilično jake. Kada se nivo ove vrste hemoglobina poveća, poremećena je zasićenost tkiva kiseonikom.
Sulfhemoglobin. Ova vrsta proteina se pojavljuje u krvi prilikom uzimanja različitih lijekova. Njegov sadržaj obično ne prelazi 10%.

Dijagnoza nivoa hemoglobina

Test nivoa hemoglobina: svrha, priprema i postupak

Hemoglobin je uključen u klinički test krvi. Stoga se najčešće propisuje kompletan test krvi i svi pokazatelji se procjenjuju u cjelini, čak i ako je važan samo hemoglobin.

Ako se sumnja na dijabetes, radi se poseban test na glikiran hemoglobin. U tom slučaju pacijent osjeća pojačanu žeđ, učestalo mokrenje, brzo se umara i često pati od virusnih bolesti.

U svakom slučaju krv se daje ujutro na prazan želudac. Preporučljivo je da prođe najmanje 8 sati nakon posljednjeg obroka. Uoči analize nije preporučljivo baviti se fizičkom aktivnošću, pušiti, piti alkohol ili uzimati bilo kakve lijekove. Ako se neki lijekovi ne mogu prekinuti, trebate obavijestiti svog ljekara o njihovoj upotrebi. Nije potrebno pridržavati se dijete, ali se preporučuje izbjegavanje masne i pržene hrane, jer se pokazatelji mogu promijeniti. Tokom trudnoće, test na hemoglobin (i druge pokazatelje općenito) se radi često, jednom u nekoliko sedmica, po potrebi svake sedmice.

Liječnik može posumnjati na nedostatak hemoglobina i naručiti analizu krvi kako bi provjerio ima li pacijent nizak krvni tlak, umor, slabost, glavobolju i vrtoglavicu, nesvjesticu, kao i gubitak kose i lomljive nokte.

U različitim laboratorijama, testiranje krvi na hemoglobin se provodi različito ovisno o dostupnoj opremi. Ili se mjeri sadržaj gvožđa u hemoglobinu, ili se procenjuje zasićenost boje rastvora krvi.

Koristan video - Glikirani hemoglobin je povećan.

Najčešća metoda koja se koristi za mjerenje nivoa hemoglobina je hlorovodonična kiselina. Ova metoda se zove Sali metoda. Dobiveni materijal se pomiješa s kiselinom u određenoj količini, a zatim dovede do standardne boje pomoću destilirane vode. Količina hemoglobina se određuje povezivanjem rezultujuće zapremine sa prihvaćenim standardima. Sali metoda se koristi dugo vremena, donekle je dugotrajna i subjektivna i u velikoj mjeri ovisi o ljudskom faktoru. Međutim, savremena medicina omogućava određivanje nivoa hemoglobina preciznijim i automatizovanim metodama pomoću uređaja koji se zove hemometar. Ova metoda je brža, ali također može proizvesti odstupanja do 3 grama po litri.

Transkript analize

Hemoglobin: norma i razlozi odstupanja

Samo lekar treba da dešifruje rezultat testa. Unatoč njegovoj prividnoj jednostavnosti (samo saznajte normu i uporedite rezultat), može doći do odstupanja. Osim toga, doktor će procijeniti druge pokazatelje i moći će odrediti koji drugi pregled treba obaviti.

Muškarci imaju viši nivo hemoglobina od žena. To je g/l, kod žena – g/l.
Tokom trudnoće hemoglobin može pasti na 90 g/l zbog povećanog volumena krvi.
Kod malog djeteta norma je još veća. Ako se radi o novorođenčetu, njegov hemoglobin može premašiti 200 g/l. S godinama, nivo se smanjuje zbog razgradnje fetalnog hemoglobina.

Glikirani hemoglobin se određuje u zavisnosti od nivoa ukupnog. Obično nije više od 6,5%. Kod žena hemoglobin pada tokom menstruacije, a to se smatra normalnim zbog određenog gubitka krvi. U ovom trenutku, indikator hg/l se ne smatra odstupanjem. Prilikom dešifriranja, liječnik mora uzeti u obzir faktore koji utiču na nivo hemoglobina kod pacijenta: to su operacije, krvarenje (menstrualno, hemoroidno, pa čak i krvarenje desni).

Hemoglobin ispod g/l se smatra niskim.

Ako ova oznaka dostigne g/l, to je kritično smanjenje hemoglobina, koje zahtijeva hospitalizaciju i opservaciju. Sa takvom anemijom pate svi organi i sistemi tijela. Razlozi za smanjenje nivoa hemoglobina mogu biti ne samo različita krvarenja, već i patologije reproduktivnog sistema, infekcije, autoimune i nasljedne bolesti, rak. Stoga je u slučaju kronično niskog hemoglobina preporučljivo obaviti dodatni pregled.

Povišen nivo hemoglobina (više hemoglobina) nije nimalo dobar znak i ne ukazuje na dovoljnu količinu kiseonika u tkivima. Ovo je normalno samo kada radite u uslovima sa nedovoljnim nivoom kiseonika, kao što je rad na velikim visinama. Povišen nivo hemoglobina može ukazivati na poremećaj u radu unutrašnjih organa, rak, bronhijalnu astmu, ozbiljne bolesti srca i pluća, tuberkulozu itd.

Primijetili ste grešku? Odaberite ga i pritisnite Ctrl+Enter da nas obavijestite.

Komentari

Samo mi je vaš članak pomogao da se nosim sa niskim hemoglobinom koji sam primijetio. Sve što sam ranije pročitao bilo je izvan svake granice u smislu znanja. Hvala ti!

Dodajte komentar Otkažite odgovor

U nastavku članka

Mi smo na društvenim mrežama mreže

Komentari

GRANT – 25.09.2017
Tatjana – 25.09.2017
Ilona – 24.09.2017
Lara – 22.09.2017
Tatjana – 22.09.2017
Mila – 21.09.2017

Teme pitanja

Analize

Ultrazvuk/MRI

Facebook

Nova pitanja i odgovori

Sadržaj ove stranice je isključivo u obrazovne i informativne svrhe i ne može i ne predstavlja javnu ponudu, što je definisano čl. br. 437 Građanskog zakonika Ruske Federacije. Dostavljene informacije su samo informativnog karaktera i ne zamjenjuju pregled i konsultacije sa ljekarom. Postoje kontraindikacije i moguće nuspojave, obratite se specijalistu

Patološki oblici hemoglobina

Do danas je poznato više od 200 oblika patoloških hemoglobina, koji se razlikuju od normalnih po strukturi globinskog polipeptidnog lanca, kada je jedna ili više aminokiselina zamijenjena drugim ili im nedostaje.

Najčešći nasljedni poremećaj je hemoglobinopatija S (anemija srpastih stanica), što se može potvrditi sickling testovima (vidjeti 3.3.2). Proučavanje patoloških hemoglobina Patološki derivati hemoglobina uključuju:

karboksihemoglobin(HbCO)- nastaje kada se hemoglobin spoji sa ugljičnim monoksidom (CO). Ovaj proces je moguć u 2-4% u normalnim uslovima. CO se normalno formira tokom razgradnje hemoglobina, kada se formira verdoglobin, tokom cijepanja metinskog mosta. CH grupa (metin grupa) se ne gubi, već se pretvara u CO. CO može aktivirati gvanilat ciklazu, uzrokujući naknadne događaje u ciljnoj ćeliji. Karboksihemoglobin je jako jedinjenje, slabo disocirajuće, nesposobno da veže kiseonik. Osim toga, u prisustvu karboksihemoglobina, ometa se deoksigenacija oksigeniranog hemoglobina (Holdenov efekat). Kada je koncentracija ugljičnog monoksida u udahnutom zraku oko 0,1%, 50% hemoglobina se veže za 1/130 sekunde (hemoglobin ima veći afinitet za ugljični monoksid nego za kisik). Postoje tri stepena trovanja ugljen-monoksidom. Prvi se manifestuje jakim glavoboljama, kratkim dahom i mučninom. Drugi, pored manifestacija prvog, dodatno karakterizira slabost mišića i prisutnost grimiznih mrlja na licu. Treći stepen - koma (svetlo grimizno lice, cijanoza ekstremiteta, temperatura 38-40C, napadi). Postoje atipični oblici - fulminantni, kada krvni tlak naglo padne, bljedilo (bijela asfiksija). Moguće je kronično trovanje ugljičnim monoksidom. Ako je otprilike 70% hemoglobina povezano s ugljičnim monoksidom, tijelo umire od hipoksije. Krv ima jorgovanu nijansu („boja soka od brusnice“). Spektar apsorpcije karboksihemoglobina je vrlo sličan apsorpcionom spektru oksihemoglobina - dvije tanke tamne linije u žuto-zelenom dijelu spektra, ali su nešto pomaknute prema ljubičastom kraju. Za preciznije prepoznavanje oksihemoglobina i karboksihemoglobina, u test rastvor treba dodati Stokesov reagens (amonijačni rastvor vinskog gvožđa). Budući da je ovaj reagens jak redukcijski agens, kada se doda otopini oksihemoglobina, potonji se reducira u hemoglobin čiji je apsorpcijski spektar jedna tamna linija. Spektar apsorpcije karboksihemoglobina se ne mijenja dodavanjem Stokesovog reagensa, jer nema uticaja na ovu vezu. Koristi se u forenzičkoj praksi za dijagnosticiranje razlike između smrti od mehaničke asfiksije (gušenja) i trovanja ugljičnim monoksidom.

Methemoglobin(HbOH)– može nastati u normalnim uslovima (1-2%) tokom iskorišćenja azot-oksida. U fiziološkim uslovima, methemoglobin je uključen ne samo u iskorištavanje dušikovog oksida, već je također sposoban da veže cijanid, reaktivirajući respiratorne enzime. Cijanidi se konstantno formiraju u fiziološkim uslovima (kao rezultat interakcije aldehida, ketona i alfa-hidroksi kiselina sa cijanohidrinom, kao i kao rezultat metabolizma nitrila). Enzim rodonaza (jetra, bubrezi i nadbubrežne žlijezde) također učestvuje u zbrinjavanju cijanida. Ovaj enzim katalizira dodavanje sumpor-cijanida, što dovodi do stvaranja tiocijanata - 200 puta manje toksičnih tvari. Methemoglobin je sposoban da veže vodonik sulfid, natrijum azit, tiocijanate, natrijum fluorid, format, arsenovu kiselinu i druge otrove. Methemoglobin je uključen u eliminaciju viška vodikovog peroksida, razgrađujući ga u vodu i atomski kisik i pretvarajući ga u oksihemoglobin. Normalno, methemoglobin se ne akumulira u crvenim krvnim zrncima, jer imaju sistem za njegovo obnavljanje - enzimski (NADP reduktaza, odnosno dijaforaza - 75%), neenzimski (vitamin C - 12-16% i smanjen GLT - 9-12%).

Radno je intenzivan i izvodi se u specijalizovanim laboratorijama.

biohemijski kriterijumi za dijagnozu anemije

Oni uključuju: UAC (Nb, Er, Cv. p., retikul.), MSN, MCNS, serum. Fe, PVSS, LVSS, nivo feritina. Krvni test otkriva smanjenje HB i smanjenje koncentracije HB u Er. Broj Era je smanjen u manjoj mjeri.

Main hematološki znak IDA je oštar hipohromna: boja P.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА uvek hipohromna iako nije svaka hipohromna anemija nedostatak Fe.

Otkriva se mikrocitoza (prečnik Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

Sa IDA se smanjuje prosječna koncentracija Hb u eritrocitu(MCNS). Ovaj indikator odražava stepen zasićenosti eritrocita hemoglobinom i u N je jednak 30-38%. Ovo je koncentracija Hb u gramima na 100 ml krvi.

Prosječan sadržaj Hb u eritrocitu(MSN) je indikator koji odražava apsolutni sadržaj HB u jednom eritrocitu (u N jednako pikogramima (pg)). Ovaj indikator je relativno stabilan i ne mijenja se značajno s IDA.

Oni su odlučujući u dijagnozi IDA. To uključuje: nivo Fe u serumu, THC, LVSS, koeficijent zasićenja transferina gvožđem. Za proučavanje ovih pokazatelja krv se uzima u posebne epruvete, dva puta se ispere destiliranom vodom. Pacijent ne bi trebao primati suplemente Fe 5 dana prije studije.

Serum Fe je količina ne-hemskog Fe koja se nalazi u serumu (gvožđe transferin, feritin). U N – 40,6-62,5 µmol/l. LVSS je razlika između PVSS i nivoa serumskog Fe (N treba da bude najmanje 47 µmol/l).

Koeficijent zasićenja transferina odražava specifičnu težinu serumskog Fe iz THC-a. U N ne manje od 17%.

Kod pacijenata sa IDA dolazi do smanjenja nivoa serumskog Fe, povećanja CVSS i LVSS i smanjenja koeficijenta zasićenja transferina gvožđem.

Pošto su rezerve Fe iscrpljene u IDA, dolazi do smanjenja nivoa u serumu. feritin (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Fe rezerve se također mogu procijeniti korištenjem desferalova uzorci. Nakon primjene IM ili IV desferala, 0,6-1,3 mg/dan Fe se normalno izlučuje urinom, a kod IDA količina izlučenog Fe se smanjuje na 0,4-0,2 mg/dan.

U koštanoj srži se opaža eritroidna hiperplazija sa smanjenjem broja sideroblasta.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, mjerenje hemoglobina.

Alternativne jedinice: g/l

Faktor konverzije: g/l x 0,1 ==> g/dal

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio grupe proteina hemoproteina, koji su i sami podtip hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine (hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

· HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

· HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

· HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

· HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

· HbO 2 – oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 – karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS – hemoglobin srpastih ćelija.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA 1C – glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet prema kiseoniku u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenosti kiseonikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

· Istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kiseonika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kiseonika u ćeliji ne smanji do ekstremnih nivoa. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Hemoglobin

Hemoglobin je protein kvartarne strukture formirane od četiri podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku. Postoje sljedeći fiziološki oblici hemoglobina:

Oksihemoglobin (H b O 2) - jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom, formira se uglavnom u arterijskoj krvi i daje joj grimiznu boju (kiseonik se vezuje za atom gvožđa preko koordinacione veze);

Smanjeni hemoglobin, ili deoksihemoglobin (H b H), je hemoglobin koji je dao kiseonik tkivima;

Karboksihemoglobin (H bC O 2) - spoj hemoglobina s ugljičnim dioksidom, formira se uglavnom u venskoj krvi, zbog čega krv poprima tamnu boju trešnje.

Patološki oblici hemoglobina:

Karbohemoglobin (H bC O) nastaje prilikom trovanja ugljičnim monoksidom (CO), dok hemoglobin gubi sposobnost spajanja kisika;

Methemoglobin nastaje pod uticajem nitrita, nitrata i nekih lekova (fero gvožđe prelazi u feri gvožđe sa stvaranjem methemoglobina – HbMet).

Standardna metoda cijanmethemoglobina određuje sve oblike hemoglobina bez njihove diferencijacije.

Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) nastaje kao rezultat gubitka hemoglobina pri različitim vrstama krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih zrnaca. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12 i folne kiseline), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija može nastati kao posljedica kroničnih somatskih bolesti.

Mjerne jedinice: grama po litru (g/l).

Referentne vrijednosti: vidi tabelu. 2-2.

Tabela 2-2. Normalne vrijednosti za sadržaj hemoglobina

Sadržaj hemoglobina raste kod bolesti praćenih povećanjem broja crvenih krvnih zrnaca (primarna i sekundarna eritrocitoza), hemokoncentracijom, urođenim srčanim manama, plućnom srčanom insuficijencijom, kao i iz fizioloških razloga (kod stanovnika visokih planina, pilota nakon visokog -visinski letovi, penjači nakon pojačane fizičke aktivnosti).

Smanjen sadržaj hemoglobina bilježi se kod anemije različite etiologije (glavni simptom).

Jesi li tu:
Dom
Neurologija
Laboratorijska dijagnostika
Hemoglobin

Neurologija

Ažurirani članci o neurologiji

Vrste hemoglobina, njegovi spojevi, njihov fiziološki značaj

Postoje tri tipa hemoglobina; U početku, embrion ima primitivni hemoglobin (HbP) - do 4-5 mjeseci. intrauterinog života, tada se počinje pojavljivati fetalni hemoglobin (HbF), čija se količina povećava do 6-7 mjeseci. intrauterini život. Od ovog perioda dolazi do povećanja hemoglobina A (odraslih), čija maksimalna vrijednost dostiže 9 mjeseci. intrauterini život (90%). Količina fetalnog hemoglobina pri rođenju jedan je od znakova punog termina: što je viši HbF, beba je manje donošena. Treba napomenuti da HbF u prisustvu 2,3 difosfoglicerata (DPG je metabolički produkt membrane eritrocita tokom nedostatka kiseonika) ne menja svoj afinitet za kiseonik, za razliku od HbA, čiji afinitet za kiseonik opada.

Tipovi Hb se međusobno razlikuju po stepenu hemijskog afiniteta za O2. Dakle, HbF u fiziološkim uslovima ima veći afinitet za O2 od HbA. Ova najvažnija karakteristika HbF stvara optimalne uslove za transport O2 fetalnom krvlju.

Hemoglobin je pigment krvi čija je uloga transport kisika do organa i tkiva, transport ugljičnog dioksida iz tkiva u pluća, osim toga, on je intracelularni pufer koji održava optimalni pH za metabolizam. Hemoglobin se nalazi u crvenim krvnim zrncima i čini 90% njihove suhe mase. Izvan crvenih krvnih zrnaca, hemoglobin se praktično ne može otkriti.

Fiziološki hemoglobini uključuju HbA (hemoglobin odraslih) i HbF (fetalni hemoglobin, koji čini najveći dio fetalnog hemoglobina i gotovo potpuno nestaje do 2. godine djetetovog života). Moderne elektroforetske studije su dokazale postojanje najmanje dvije varijante normalnog hemoglobina A: A1 (glavni) i A2 (spori). Najveći dio hemoglobina odraslih (96-99%) je HbAl, sadržaj ostalih frakcija (A2F) ne prelazi 1-4%. Svaki tip hemoglobina, odnosno njegov globinski dio, karakterizira vlastita "polipeptidna formula". Dakle, HbAl je označen kao ά2 β2, odnosno sastoji se od dva ά-lanca i dva β-lanca (ukupno 574 aminokiselinskih ostataka raspoređenih u strogo definisanom redoslijedu). Drugi tipovi normalnih hemoglobina - F, A2 - imaju zajednički β-peptidni lanac sa HbAl, ali se razlikuju po strukturi drugog polipeptidnog lanca (na primjer, strukturna formula HbF je ά2γ2).

Osim fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina. Patološki hemoglobini nastaju kao rezultat urođenog, naslijeđenog defekta u stvaranju hemoglobina.

U crvenim krvnim zrncima cirkulirajuće krvi, hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On je

pričvršćuje molekul kisika (u plućne kapilare), a zatim ga oslobađa (u kapilare tkiva).

Glavna jedinjenja hemoglobina uključuju: HHb - redukovani hemoglobin i HbCO2 - jedinjenje sa ugljen-dioksidom (karbohemoglobin). Uglavnom se nalaze u venskoj krvi i daju joj boju tamne trešnje.

HbO2 - oksihemoglobin - nalazi se uglavnom u arterijskoj krvi, dajući joj grimiznu boju. HbO2 je izuzetno nestabilno jedinjenje, njegova koncentracija je određena parcijalnim pritiskom O2 (pO2): što je pO2 veći, to se više stvara HbO2 i obrnuto. Sva gore navedena jedinjenja hemoglobina su fiziološka.

Hemoglobin u venskoj krvi sa niskim parcijalnim pritiskom kiseonika vezan je za 1 molekul vode. Takav hemoglobin naziva se reduciran (smanjeni) hemoglobin. U arterijskoj krvi sa visokim parcijalnim pritiskom kiseonika, hemoglobin se kombinuje sa 1 molekulom kiseonika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranim pretvaranjem oksihemoglobina u smanjeni hemoglobin i nazad, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u tkivnim kapilarima i njegova dostava u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima, oksihemoglobin se, odričući se kiseonika, pretvara u smanjeni hemoglobin. Kisela svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, pa njegove slobodne valencije vežu ugljični dioksid. Dakle, ugljični dioksid se isporučuje iz tkiva u pluća pomoću hemoglobina. U plućima, nastali oksihemoglobin, zbog svojih visokih kiselih svojstava, dolazi u kontakt sa alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, tkivna hipoksija se razvija u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi, ili s kvalitativnim promjenama u njemu.

Međutim, postoje i patološki oblici hemoglobina.

Hemoglobin ima sposobnost da ulazi u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljičnim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat, nastaju karboksihemoglobin, oksinitrogen hemoglobin i sulfhemoglobin.

Karboksihemoglobin (oksiugljik) disocira nekoliko stotina puta sporije od oksihemoglobina, pa čak i mala koncentracija (0,07%) ugljičnog monoksida (CO) u zraku, veže oko 50% hemoglobina prisutnog u tijelu i lišava ga sposobnosti prijenosa. kiseonik, je fatalan. Karboksihemoglobin (HbCO) je veoma jako jedinjenje sa ugljen monoksidom, zbog hemijskih svojstava ugljen monoksida u odnosu na Hb. Pokazalo se da je njegov afinitet za Hb nekoliko puta veći od afiniteta O2 za Hb. Stoga, uz neznatno povećanje koncentracije CO u okolini, nastaje vrlo velika količina HbCO. Ako u tijelu ima puno H2CO, dolazi do gladovanja kisikom. U stvari, O2 ima dosta u krvi, ali ćelije tkiva ga ne primaju, jer HbCO je jako jedinjenje sa O2.

Methemoglobin je stabilnije jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom od oksihemoglobina, a nastaje kao posledica trovanja određenim lekovima - fenacetinom, antipirinom, sulfonamidima. U ovom slučaju dvovalentno željezo protetske grupe, oksidirajući, prelazi u trovalentno željezo. Methemoglobin (MetHb) je oksidirani oblik Hb koji krvi daje smeđu boju. MetHb nastaje kada je Hb izložen bilo kojem oksidacionom agensu: nitrati, peroksidi, kalijum permanganat, crvena krvna so, itd. Ovo je stabilno jedinjenje jer željezo iz feroforma (Fe++) prelazi u feriform (Fe+++), koji nepovratno vezuje O2. Kada se u organizmu stvaraju velike količine MetHb, javlja se i nedostatak kiseonika (hipoksija).

Fiziološki i patološki oblici hemoglobina. Vrste patoloških hemoglobina. Izvori problema i njihovo liječenje

Patološki oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Normalni oblici hemoglobina

Patološki oblici hemoglobina

Koje vrste hemoglobina postoje?

Šta je oksihemoglobin?

Uvod u karboksihemoglobin

Koncept methemoglobina

Šta je mioglobin?

Druge postojeće vrste hemoglobina

Fetalni hemoglobin

Glikirani hemoglobin

Komentari

Struktura i oblici hemoglobina

Struktura hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, mjerenje hemoglobina.

Normalni oblici hemoglobina

Patološki oblici hemoglobina

Klasifikacija tipova hemoglobina, razlozi za povećanje ili smanjenje indikatora

Šta je hemoglobin?

Koje opasne vrste hemoglobina postoje?

Kako se dijagnosticiraju patološki oblici proteina koji sadrže željezo u krvi?

Normalni nivoi proteina koji sadrže gvožđe

Vrste hemoglobina, metode za određivanje količine u krvi

Oblici hemoglobina

Deoksihemoglobin – oblik proteina bez gasa.

Oksihemoglobin - produkt uključivanja kisika u proteinski molekul. Jedan molekul Hb može zadržati 4 molekula plina.

Carbhemoglobin uklanja CO 2 iz tkiva vezanih za lizin ovog proteina.

Ugljenmonoksid, prodirući u pluća sa atmosferskim vazduhom, brzo savladava alveolarno-kapilarnu membranu, otapa se u krvnoj plazmi, difunduje u eritrocite i stupa u interakciju sa deoksi- i/ili oksi-Hb:

Formirano karboksihemoglobin nije u stanju vezati kisik za sebe, a ugljični monoksid može vezati 4 molekula.

Svojstva hemoglobina

Faze stvaranja hemoglobina

Struktura hemoglobina

Struktura hemoglobina A

Normalni oblici hemoglobina

Vrste hemoglobina, dijagnoza i interpretacija rezultata istraživanja

Hemoglobin - vrste i funkcije

Dijagnoza nivoa hemoglobina

Transkript analize

Komentari

Dodajte komentar Otkažite odgovor

U nastavku članka

Mi smo na društvenim mrežama mreže

Komentari

Teme pitanja

Analize

Ultrazvuk/MRI

Facebook

Nova pitanja i odgovori

Patološki oblici hemoglobina

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, mjerenje hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

Hemoglobin

Patološki oblici hemoglobina:

Tabela 2-2. Normalne vrijednosti za sadržaj hemoglobina

Neurologija

Ažurirani članci o neurologiji

Vrste hemoglobina, njegovi spojevi, njihov fiziološki značaj