Fiziološki i patološki oblici hemoglobina. Normalni oblici hemoglobina. Norma hemoglobina u krvi i njegove funkcije

Fiziološki oblici hemoglobina. Patološki oblici hemoglobina. Sadržaj hemoglobina u krvi. Nivo hemoglobina kod muškaraca, kod žena nakon porođaja, kod djece u prvoj godini života. Jedinice mjerenja hemoglobina.

Hemoglobin je respiratorni pigment u krvi, uključen u transport kisika i ugljičnog dioksida, obavljajući puferske funkcije i održava pH. Sadrži u eritrocitima (crvena krvna zrnca – svaki dan ljudsko tijelo proizvodi 200 milijardi crvenih krvnih zrnaca). Sastoji se od proteinskog dijela - globina - i porfiritnog dijela koji sadrži željezo - hema. To je protein kvartarne strukture formirane od 4 podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku.

Fiziološki oblici hemoglobina: 1) oksihemoglobin (HbO2) - kombinacija hemoglobina sa kiseonikom nastaje uglavnom u arterijskoj krvi i daje joj grimizno boju; kiseonik se vezuje za atom gvožđa preko koordinacione veze.2) smanjen hemoglobin ili deoksihemoglobin (HbH) - hemoglobin koji je tkivima dao kiseonik.3) karboksihemoglobin (HbCO2) - jedinjenje hemoglobina sa ugljendioksidom; formira se uglavnom u venskoj krvi, koja kao rezultat dobiva tamnu boju trešnje.

Patološki oblici hemoglobina: 1) karbhemoglobin (HbCO) - nastaje prilikom trovanja ugljen monoksidom (CO), dok hemoglobin gubi sposobnost vezivanja kiseonika.2) met hemoglobin - nastaje pod uticajem nitrita, nitrata i nekih lekova, dolazi do prelaska fero gvožđa u trovalentno gvožđe sa stvaranjem met hemoglobina - HbMet.

Sadržaj hemoglobina u krvi nešto veći kod muškaraca nego kod žena. Kod djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanog gubitka hemoglobina zbog različitih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12, folna kiselina), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti kao posljedica raznih vrsta kroničnih nehematoloških bolesti.

Jedinice hemoglobina u laboratoriji Invitro - g/dal
Alternativne jedinice: g/l
Faktor konverzije: g/l x 0,1 ==> g/dal

Povećani nivoi hemoglobina: Bolesti praćene povećanjem broja crvenih krvnih zrnaca (primarna i sekundarna eritrocitoza). Fiziološki uzroci kod stanovnika visokih planina, pilota nakon letova na velikim visinama, penjača, nakon povećane fizičke aktivnosti.
Zgušnjavanje krvi;
Urođene srčane mane;
Plućno zatajenje srca;

Hemoglobin (Hb) čini oko 95% proteina u crvenim krvnim zrncima. Jedno crveno krvno zrnce sadrži 280 miliona molekula hemoglobina. Hb spada u kompleksne proteine - hromoproteine. Sadrži protetičku grupu koja sadrži željezo - hem (4%) i jednostavan protein kao što je albumin - globin (96%).
Molekul Hb je tetramer koji se sastoji od 4 podjedinice - globinskih polipeptidnih lanaca (2 α lanca i 2 β, γ, δ, ε, ζ lanca u različitim kombinacijama), od kojih je svaki kovalentno vezan za jedan molekul hema. Hem (neproteinska pigmentna grupa) je izgrađen od 4 molekula pirola koji formiraju porfirinski prsten, u čijem se središtu nalazi atom željeza (Fe2+). Glavna funkcija Hb je transport O2.
Sinteza Hb se javlja u ranim fazama razvoja eritroblasta. Sinteza globina i hema odvija se u eritroidnim ćelijama nezavisno jedna od druge. Hem je isti kod svih životinjskih vrsta; razlike u svojstvima Hb određene su strukturnim karakteristikama proteinskog dijela njegovog molekula, odnosno globina.
Krv odrasle osobe normalno sadrži tri vrste hemoglobina: HbA (96-98%); HbA2 (2-3%) i HbF (1-2%). Ljudski globin se sastoji od 574 ostatka različitih aminokiselina, formirajući četiri uparno identična polipeptidna lanca: dva α-lanca - po 141 aminokiselinski ostatak i dva β-lanca - po 146 aminokiselinskih ostataka. Opšta formula molekula ljudskog hemoglobina je HbA-α2β2.
HbA2 sadrži dva α i dva δ lanca (α2δ2), a HbF sadrži dva α i dva γ lanca (α2γ2). Sintezu lanaca hemoglobina određuju strukturni geni odgovorni za svaki lanac i regulatorni geni koji prebacuju sintezu jednog lanca na sintezu drugog.
U ranim fazama embriogeneze (od 19. dana do 6. sedmice) sintetiziraju se uglavnom embrionalni hemoglobini - HbP (Gower1 (ξ2ε2), Gower2 (α2ε2) i Portlad (ξ2γ2)).
Za to vrijeme, hematopoeza se postepeno prelazi iz žumančane vrećice u jetru. U ovom slučaju, sinteza ξ- i ε-lanaca je isključena i uključena je sinteza γ-, β-, δ-lanaca. Do 4. mjeseca, crvena krvna zrnca porijeklom iz jetre dominiraju u cirkulirajućoj krvi i sadrže fetalni hemoglobin (HbF).
Hemoglobini se razlikuju po biohemijskim, fizičko-hemijskim i imunobiološkim svojstvima. Dakle, HbF je u odnosu na HbA otporniji na alkalije, manje otporan na temperaturne utjecaje, ima veći afinitet prema kisiku i brže oslobađa ugljični dioksid. Pri rođenju su prisutna oba tipa Hb (HbF i HbA). Zatim se "fetalni" Hb postepeno zamjenjuje "odraslim" Hb. Ponekad se kod odraslih može otkriti minimalna (do 2%) količina HbF, koja nema patološki značaj.
Sa mutacijama u strukturnim genima koji kontrolišu sintezu Hb, kada se aminokiseline zamene, abnormalni hemoglobini se formiraju u polipeptidnim lancima globina.
Poznato je više od 400 abnormalnih HbA, koje karakteriziraju poremećaji u primarnoj strukturi jednog ili drugog polipeptidnog lanca HbA (hemoglobinopatije, odnosno hemoglobinoze). Glavne vrste takvog Hb su:
- hemoglobin srpastih ćelija (HbS) - nastaje kada se glutaminska kiselina zameni valinom u β-lancu; u ovom slučaju se razvija anemija srpastih ćelija;
- methemoglobini (oko 5 varijanti) nastaju ako se histidin zamijeni tirozinom; u ovom slučaju, oksidacija Hb u methemoglobin, koja se stalno odvija normalno, postaje nepovratna.

Količina hemoglobina u krvi važan je klinički pokazatelj respiratorne funkcije krvi. Mjeri se u gramima po litri krvi:
Konji - u prosjeku 80-140 g/l,
goveda - 90-120 g/l,
svinje - 90-110 g/l,
ovce - 70-110 g/l,
ptice - 80-130 g/l,
Krzno životinja - 120-170 g/l,
Ljudski - 120-170 g/l.

Oblici hemoglobina:
Oksihemoglobin je spoj sa O2.
Karbohemoglobin (HbCO2) je spoj sa CO2.
Methemoglobin (MetHb) - Hb koji sadrži Fe hem u trovalentnom obliku (Fe3+); ne podnosi O2. Nastaje kao rezultat izlaganja crvenih krvnih zrnaca jakim oksidantima (nitrati, nitriti, paracetamol, nikotin, sulfonamidi, lidokain).
Karboksihemoglobin je spoj sa CO.
Glikozilirani Hb - Hb modificiran kovalentnim dodavanjem glukoze u njega (normalno 5,8-6,2%). Jedan od prvih znakova dijabetes melitusa je povećanje količine glikoziliranog Hb za 2-3 puta.
Hematin hlorovodonične kiseline je rezultat interakcije enzima i hlorovodonične kiseline želudačnog soka sa Hb. Boji dno erozija i čireva u smeđu boju i daje povraćanju tokom želučanog krvarenja izgled „taloga od kafe“.

Kristali hemoglobina kod životinja imaju specifične karakteristike, koje se koriste za identifikaciju krvi ili njenih tragova u sudskoj veterinarskoj medicini i medicini (hematin hlorovodonične kiseline u Teichmannovom testu).
Hemoglobin je visoko toksičan kada značajna količina uđe u krvnu plazmu iz crvenih krvnih zrnaca (što nastaje tijekom masivne intravaskularne hemolize, hemoragičnog šoka, hemolitičke anemije, transfuzije nekompatibilne krvi i drugih patoloških stanja). Toksičnost hemoglobina, koji se nalazi izvan crvenih krvnih zrnaca, u slobodnom stanju u krvnoj plazmi, manifestuje se hipoksijom tkiva - pogoršanjem opskrbe tkiva kiseonikom, preopterećenjem organizma produktima razaranja hemoglobina - gvožđem, bilirubinom, porfirinima sa razvoj žutice, začepljenje bubrežnih tubula velikim molekulima hemoglobina sa razvojem nekroze bubrežnih tubula i akutnog zatajenja bubrega.
Zbog visoke toksičnosti slobodnog hemoglobina u organizmu, postoje posebni sistemi za njegovo vezivanje i neutralizaciju. Na primjer, poseban protein plazme haptoglobin, koji specifično vezuje slobodni globin i globin u hemoglobinu. Kompleks haptoglobina i globina (ili hemoglobina) zatim preuzimaju slezina i makrofagi retikuloendotelnog sistema tkiva i postaju bezopasni.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

HbR– primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

HbF– fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

HbA– hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

HbO 2 – oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

HbCO 2 – karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Patološki oblici hemoglobina

HbS– hemoglobin anemije srpastih ćelija.

MetHb– methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Pri upotrebi sulfonamida, konzumiranju natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilen plavo.

Hb-CO– karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA1C– glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik

Mioglobin je single polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline molekulske težine 17 kDa i po strukturi je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet kiseoniku u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenja kiseonikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kisika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kisika u ćeliji ne smanji na limit količine Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Hemoglobin je esencijalni protein za ljudski život; obavlja niz funkcija, od kojih je glavna transport kisika do stanica i tkiva. Postoji nekoliko oblika hemoglobina, od kojih svaki ima svoje karakteristike.

Vrste prema sadržaju proteina

U zavisnosti od sadržaja proteina, oblici ljudskog hemoglobina su dva tipa. To su fiziološki i abnormalni.

Fiziološki oblici hemoglobina pojavljuju se u određenim fazama ljudskog života. Ali patološki se formiraju u slučaju pogrešnog postavljanja niza aminokiselina u globinu.

Osnovni po obliku

Ljudsko tijelo može sadržavati:

Oksihemoglobin. Ova supstanca stupa u interakciju s molekulima kisika. Prisutan je u krvi arterija, zbog čega ima bogatu grimiznu boju.
karboksihemoglobin. Ova vrsta proteina stupa u interakciju s molekulama ugljičnog dioksida. Predstavljeni molekuli prodiru u plućno tkivo, gdje se uklanja ugljični dioksid, a kisik je zasićen hemoglobinom. Ova vrsta proteina prisutna je u venskoj krvi, zbog čega ima tamniju boju i veću gustoću.
Methemoglobin. Ovo je supstanca koja stupa u interakciju sa raznim hemijskim agensima. Patološki oblik hemoglobina i povećanje količine ove tvari mogu ukazivati na trovanje tijela; postoji povreda zasićenja tkiva kisikom.
Mioglobin. Djeluje kao potpuni analog crvenih krvnih zrnaca. Glavna razlika je u tome što je lokacija ovog proteina srčani mišić. Kada su mišići oštećeni, mioglobin ulazi u krvotok, nakon čega se zbog rada bubrega izlučuje iz organizma. Ali postoji mogućnost začepljenja tubula bubrega, što može izazvati odumiranje njegovog tkiva. U takvim situacijama ne može se isključiti pojava zatajenja bubrega i nedostatka kiseonika u tkivima.

Druge vrste hemoglobina

Različiti izvori informacija također identificiraju sljedeće oblike hemoglobina:

Glikirani hemoglobin. Ovaj oblik je neodvojiva kombinacija glukoze i proteina. Ova vrsta glukoze može dugo putovati kroz krv, pa se koristi za otkrivanje nivoa šećera.
Fetalni. Jedan oblik hemoglobina prisutan je u krvi embrija ili novorođenčeta u prvih nekoliko dana života. Klasifikovan kao aktivna vrsta u smislu transporta kiseonika, podložna je brzom uništavanju pod uticajem životne sredine.
Sulfhemoglobin. Ova vrsta proteina se pojavljuje u krvi prilikom konzumiranja veće količine lijekova. U pravilu sadržaj ovog proteina ne prelazi 10%.
Dishemoglobin. Nastaje putem veza koje proteinu u potpunosti oduzimaju sposobnost da obavlja svoje funkcije. To ukazuje da će se ova vrsta hemoglobina transportirati kroz krv u obliku dodatne tvari. Nakon nekog vremena, slezina će ga obraditi. U normalnom zdravstvenom stanju, ova supstanca se nalazi u organizmu svake osobe, ali ako se pojave ovakvih ligamenata sve češće, onda će organi koji učestvuju u transportu krvi kroz tijelo morati funkcionisati pojačanim intenzitetom, kao zbog čega će se brzo istrošiti i istrošiti.

Patološki oblici hemoglobina

Postoji posebna grupa:

D-Punjab;

Oblik hemoglobina D-Punjab dobio je ime zbog svoje raširenosti u Pendžabu, Indiji i Pakistanu. Poreklo proteina je posledica širenja malarije u raznim delovima Azije. Prema statistikama, ovaj protein se nalazi u 55% slučajeva od ukupnog broja patoloških oblici hemoglobina.

Hemoglobin S je nastao u zapadnoj Africi kao rezultat pet odvojenih mutacija.

Protein C je jedna od najčešćih strukturnih varijanti hemoglobina. Ljudi koji imaju ovaj protein mogu patiti od stanja koje se zove hemolitička anemija.

Hemoglobin H izaziva razvoj tako ozbiljne bolesti kao što je alfa talasemija.

Glavne funkcije

Bez obzira na oblike i derivate hemoglobina, ova tvar ima sljedeće funkcije:

Transport kiseonika. Kada osoba udiše vazdušne mase, molekuli kiseonika prodiru u tkiva pluća, a odatle se kreću u druga tkiva i ćelije. Hemoglobin veže molekule kiseonika i transportuje ih. Kada je ova funkcija poremećena, dolazi do nedostatka kiseonika, što je veoma opasno za rad mozga.
Transport ugljičnog dioksida. U ovoj situaciji, hemoglobin veže molekule ugljičnog dioksida i zatim ih transportuje.
Održavanje nivoa kiselosti. Kada se ugljični dioksid nakuplja u krvi, ona postaje kisela. To se apsolutno ne može dozvoliti, jer se molekule ugljičnog dioksida moraju stalno uklanjati.

Normalni indikatori

Kako bi ljekari utvrdili normalne oblike hemoglobina u tijelu osobe, provode se testovi.

Primjećuje se da norma slobodnog hemoglobina u krvi ljudi različite dobi može imati sljedeće pokazatelje:

muškarci stariji od 18 godina - od 120 do 150 g/l;
žene starije od 18 godina - od 110 do 130 g/l;
novorođenčad i djeca do 18 godina - 200 g/l.

Povećanje ili smanjenje količine slobodnog hemoglobina u krvi može potaknuti prijelaz proteina u drugi oblik - patološki.

Postoji niz metoda za stabilizaciju njegove količine, pa ako rezultati testa ukažu na povišen ili smanjen nivo, odmah se obratite lekaru. Zbog prisustva velikog broja različitih oblika hemoglobina, samo profesionalni ljekar može u laboratorijskim uslovima utvrditi šta je prisutno u organizmu. Njegovo otkrivanje postaje moguće putem biohemijskog testa krvi.

Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Struktura hemoglobina

Struktura hemoglobina A

Proteinske podjedinice u normalnom hemoglobinu mogu biti predstavljene različitim tipovima polipeptidnih lanaca: α, β, γ, δ, ε, ξ (respektivno, grčki - alfa, beta, gama, delta, epsilon, xi). Molekul hemoglobina sadrži dva lanca dva različita tipa.

Hem je povezan sa proteinskom podjedinicom, prvo, preko histidinskog ostatka koordinacionom vezom gvožđa, a drugo, preko hidrofobnih veza pirolnih prstenova i hidrofobnih aminokiselina. Hem se nalazi, takoreći, "u džepu" njegovog lanca i formira se protomer koji sadrži hem.

Normalni oblici hemoglobina

HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, nalazi se u embrionu između 7-12 nedelja života,
HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,
HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,
HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,
HbO 2 - oksihemoglobin, nastaje kada se kiseonik veže u plućima; u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,
HbCO 2 – karbohemoglobin, nastaje vezivanjem ugljičnog dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

Možete pitati ili ostaviti svoje mišljenje.

Vrste hemoglobina, dijagnoza i interpretacija rezultata istraživanja

Hemoglobin je vitalni protein za tijelo koji obavlja nekoliko funkcija, ali glavna je prijenos kisika do tkiva i stanica. Nedostatak hemoglobina može dovesti do ozbiljnih posljedica. Upravo ovaj protein daje krvi bogatu crvenu boju zbog sadržaja gvožđa u njoj. Hemoglobin se nalazi u crvenim krvnim zrncima i sastoji se od jedinjenja gvožđa i globina (proteina).

Hemoglobin - vrste i funkcije

Značenje i vrste hemoglobina u krvi

Hemoglobin mora biti sadržan u krvi osobe u dovoljnim količinama kako bi tkiva primila potrebnu količinu kisika. Svaka molekula hemoglobina sadrži atome željeza, koji vežu kisik.

Postoje tri glavne funkcije hemoglobina:

Transport kiseonika. Najpoznatija funkcija. Osoba udiše vazduh, molekuli kiseonika ulaze u pluća, a odatle se transportuju do drugih ćelija i tkiva. Hemoglobin veže molekule kiseonika i transportuje ih. Ako se ova funkcija poremeti, počinje gladovanje kisikom, što je posebno opasno za mozak.
Transport ugljičnog dioksida. Osim kisika, hemoglobin može vezati i transportirati molekule ugljičnog dioksida, što je također važno.
Održavanje pH nivoa. Ugljični dioksid, koji se nakuplja u krvi, uzrokuje njeno zakiseljavanje. To se ne može dozvoliti; molekule ugljičnog dioksida moraju se stalno uklanjati.

U ljudskoj krvi, protein je prisutan u nekoliko varijanti. Razlikuju se sljedeće vrste hemoglobina:

Oksihemoglobin. Ovo je hemoglobin sa vezanim molekulima kiseonika. Nalazi se u arterijskoj krvi, zbog čega je jarko grimiz.
karboksihemoglobin. Hemoglobin sa vezanim molekulima ugljičnog dioksida. Prevoze se u pluća, gdje se ugljični dioksid eliminira, a hemoglobin ponovo zasićen kisikom. Ova vrsta proteina se zadržava u venskoj tamnijoj i gušćoj krvi.
Glikirani hemoglobin. Ovo je neodvojiva kombinacija proteina i glukoze. Ova vrsta glukoze može dugo cirkulirati u krvi, pa se koristi za određivanje nivoa šećera u krvi.
Fetalni hemoglobin. Ovaj hemoglobin se može naći u krvi fetusa ili novorođenčeta u prvih nekoliko sedmica života. To je hemoglobin, koji je aktivniji u smislu prijenosa kisika, ali se brzo uništava pod utjecajem okolišnih faktora.
Methemoglobin. Ovo je hemoglobin vezan za različite hemijske agense. Njegov rast može ukazivati na trovanje organizma. Veze između proteina i agenasa su prilično jake. Kada se nivo ove vrste hemoglobina poveća, poremećena je zasićenost tkiva kiseonikom.
Sulfhemoglobin. Ova vrsta proteina se pojavljuje u krvi prilikom uzimanja različitih lijekova. Njegov sadržaj obično ne prelazi 10%.

Dijagnoza nivoa hemoglobina

Test nivoa hemoglobina: svrha, priprema i postupak

Hemoglobin je uključen u klinički test krvi. Stoga se najčešće propisuje kompletan test krvi i svi pokazatelji se procjenjuju u cjelini, čak i ako je važan samo hemoglobin.

Ako se sumnja na dijabetes, radi se poseban test na glikiran hemoglobin. U tom slučaju pacijent osjeća pojačanu žeđ, učestalo mokrenje, brzo se umara i često pati od virusnih bolesti.

U svakom slučaju krv se daje ujutro na prazan želudac. Preporučljivo je da prođe najmanje 8 sati nakon posljednjeg obroka. Uoči analize nije preporučljivo baviti se fizičkom aktivnošću, pušiti, piti alkohol ili uzimati bilo kakve lijekove. Ako se neki lijekovi ne mogu prekinuti, trebate obavijestiti svog ljekara o njihovoj upotrebi. Nije potrebno pridržavati se dijete, ali se preporučuje izbjegavanje masne i pržene hrane, jer se pokazatelji mogu promijeniti. Tokom trudnoće, test na hemoglobin (i druge pokazatelje općenito) se radi često, jednom u nekoliko sedmica, po potrebi svake sedmice.

Liječnik može posumnjati na nedostatak hemoglobina i naručiti analizu krvi kako bi provjerio ima li pacijent nizak krvni tlak, umor, slabost, glavobolju i vrtoglavicu, nesvjesticu, kao i gubitak kose i lomljive nokte.

U različitim laboratorijama, testiranje krvi na hemoglobin se provodi različito ovisno o dostupnoj opremi. Ili se mjeri sadržaj gvožđa u hemoglobinu, ili se procenjuje zasićenost boje rastvora krvi.

Koristan video - Glikirani hemoglobin je povećan.

Najčešća metoda koja se koristi za mjerenje nivoa hemoglobina je hlorovodonična kiselina. Ova metoda se zove Sali metoda. Dobiveni materijal se pomiješa s kiselinom u određenoj količini, a zatim dovede do standardne boje pomoću destilirane vode. Količina hemoglobina se određuje povezivanjem rezultujuće zapremine sa prihvaćenim standardima. Sali metoda se koristi dugo vremena, donekle je dugotrajna i subjektivna i u velikoj mjeri ovisi o ljudskom faktoru. Međutim, savremena medicina omogućava određivanje nivoa hemoglobina preciznijim i automatizovanim metodama pomoću uređaja koji se zove hemometar. Ova metoda je brža, ali također može proizvesti odstupanja do 3 grama po litri.

Transkript analize

Hemoglobin: norma i razlozi odstupanja

Samo lekar treba da dešifruje rezultat testa. Unatoč njegovoj prividnoj jednostavnosti (samo saznajte normu i uporedite rezultat), može doći do odstupanja. Osim toga, doktor će procijeniti druge pokazatelje i moći će odrediti koji drugi pregled treba obaviti.

Muškarci imaju viši nivo hemoglobina od žena. To je g/l, kod žena – g/l.
Tokom trudnoće hemoglobin može pasti na 90 g/l zbog povećanog volumena krvi.
Kod malog djeteta norma je još veća. Ako se radi o novorođenčetu, njegov hemoglobin može premašiti 200 g/l. S godinama, nivo se smanjuje zbog razgradnje fetalnog hemoglobina.

Glikirani hemoglobin se određuje u zavisnosti od nivoa ukupnog. Obično nije više od 6,5%. Kod žena hemoglobin pada tokom menstruacije, a to se smatra normalnim zbog određenog gubitka krvi. U ovom trenutku, indikator hg/l se ne smatra odstupanjem. Prilikom dešifriranja, liječnik mora uzeti u obzir faktore koji utiču na nivo hemoglobina kod pacijenta: to su operacije, krvarenje (menstrualno, hemoroidno, pa čak i krvarenje desni).

Hemoglobin ispod g/l se smatra niskim.

Ako ova oznaka dostigne g/l, to je kritično smanjenje hemoglobina, koje zahtijeva hospitalizaciju i opservaciju. Sa takvom anemijom pate svi organi i sistemi tijela. Razlozi za smanjenje nivoa hemoglobina mogu biti ne samo različita krvarenja, već i patologije reproduktivnog sistema, infekcije, autoimune i nasljedne bolesti, rak. Stoga je u slučaju kronično niskog hemoglobina preporučljivo obaviti dodatni pregled.

Povišen nivo hemoglobina (više hemoglobina) nije nimalo dobar znak i ne ukazuje na dovoljnu količinu kiseonika u tkivima. Ovo je normalno samo kada radite u uslovima sa nedovoljnim nivoom kiseonika, kao što je rad na velikim visinama. Povišen nivo hemoglobina može ukazivati na poremećaj u radu unutrašnjih organa, rak, bronhijalnu astmu, ozbiljne bolesti srca i pluća, tuberkulozu itd.

Primijetili ste grešku? Odaberite ga i pritisnite Ctrl+Enter da nas obavijestite.

Komentari

Samo mi je vaš članak pomogao da se nosim sa niskim hemoglobinom koji sam primijetio. Sve što sam ranije pročitao bilo je izvan svake granice u smislu znanja. Hvala ti!

Dodajte komentar Otkažite odgovor

U nastavku članka

Mi smo na društvenim mrežama mreže

Komentari

GRANT – 25.09.2017
Tatjana – 25.09.2017
Ilona – 24.09.2017
Lara – 22.09.2017
Tatjana – 22.09.2017
Mila – 21.09.2017

Teme pitanja

Analize

Ultrazvuk/MRI

Facebook

Nova pitanja i odgovori

Sadržaj ove stranice je isključivo u obrazovne i informativne svrhe i ne može i ne predstavlja javnu ponudu, što je definisano čl. br. 437 Građanskog zakonika Ruske Federacije. Dostavljene informacije su samo informativnog karaktera i ne zamjenjuju pregled i konsultacije sa ljekarom. Postoje kontraindikacije i moguće nuspojave, obratite se specijalistu

Patološki oblici hemoglobina

Do danas je poznato više od 200 oblika patoloških hemoglobina, koji se razlikuju od normalnih po strukturi globinskog polipeptidnog lanca, kada je jedna ili više aminokiselina zamijenjena drugim ili im nedostaje.

Najčešći nasljedni poremećaj je hemoglobinopatija S (anemija srpastih stanica), što se može potvrditi sickling testovima (vidjeti 3.3.2). Proučavanje patoloških hemoglobina Patološki derivati hemoglobina uključuju:

karboksihemoglobin(HbCO)- nastaje kada se hemoglobin spoji sa ugljičnim monoksidom (CO). Ovaj proces je moguć u 2-4% u normalnim uslovima. CO se normalno formira tokom razgradnje hemoglobina, kada se formira verdoglobin, tokom cijepanja metinskog mosta. CH grupa (metin grupa) se ne gubi, već se pretvara u CO. CO može aktivirati gvanilat ciklazu, uzrokujući naknadne događaje u ciljnoj ćeliji. Karboksihemoglobin je jako jedinjenje, slabo disocirajuće, nesposobno da veže kiseonik. Osim toga, u prisustvu karboksihemoglobina, ometa se deoksigenacija oksigeniranog hemoglobina (Holdenov efekat). Kada je koncentracija ugljičnog monoksida u udahnutom zraku oko 0,1%, 50% hemoglobina se veže za 1/130 sekunde (hemoglobin ima veći afinitet za ugljični monoksid nego za kisik). Postoje tri stepena trovanja ugljen-monoksidom. Prvi se manifestuje jakim glavoboljama, kratkim dahom i mučninom. Drugi, pored manifestacija prvog, dodatno karakterizira slabost mišića i prisutnost grimiznih mrlja na licu. Treći stepen - koma (svetlo grimizno lice, cijanoza ekstremiteta, temperatura 38-40C, napadi). Postoje atipični oblici - fulminantni, kada krvni tlak naglo padne, bljedilo (bijela asfiksija). Moguće je kronično trovanje ugljičnim monoksidom. Ako je otprilike 70% hemoglobina povezano s ugljičnim monoksidom, tijelo umire od hipoksije. Krv ima jorgovanu nijansu („boja soka od brusnice“). Spektar apsorpcije karboksihemoglobina je vrlo sličan apsorpcionom spektru oksihemoglobina - dvije tanke tamne linije u žuto-zelenom dijelu spektra, ali su nešto pomaknute prema ljubičastom kraju. Za preciznije prepoznavanje oksihemoglobina i karboksihemoglobina, u test rastvor treba dodati Stokesov reagens (amonijačni rastvor vinskog gvožđa). Budući da je ovaj reagens jak redukcijski agens, kada se doda otopini oksihemoglobina, potonji se reducira u hemoglobin čiji je apsorpcijski spektar jedna tamna linija. Spektar apsorpcije karboksihemoglobina se ne mijenja dodavanjem Stokesovog reagensa, jer nema uticaja na ovu vezu. Koristi se u forenzičkoj praksi za dijagnosticiranje razlike između smrti od mehaničke asfiksije (gušenja) i trovanja ugljičnim monoksidom.

Methemoglobin(HbOH)– može nastati u normalnim uslovima (1-2%) tokom iskorišćenja azot-oksida. U fiziološkim uslovima, methemoglobin je uključen ne samo u iskorištavanje dušikovog oksida, već je također sposoban da veže cijanid, reaktivirajući respiratorne enzime. Cijanidi se konstantno formiraju u fiziološkim uslovima (kao rezultat interakcije aldehida, ketona i alfa-hidroksi kiselina sa cijanohidrinom, kao i kao rezultat metabolizma nitrila). Enzim rodonaza (jetra, bubrezi i nadbubrežne žlijezde) također učestvuje u zbrinjavanju cijanida. Ovaj enzim katalizira dodavanje sumpor-cijanida, što dovodi do stvaranja tiocijanata - 200 puta manje toksičnih tvari. Methemoglobin je sposoban da veže vodonik sulfid, natrijum azit, tiocijanate, natrijum fluorid, format, arsenovu kiselinu i druge otrove. Methemoglobin je uključen u eliminaciju viška vodikovog peroksida, razgrađujući ga u vodu i atomski kisik i pretvarajući ga u oksihemoglobin. Normalno, methemoglobin se ne akumulira u crvenim krvnim zrncima, jer imaju sistem za njegovo obnavljanje - enzimski (NADP reduktaza, odnosno dijaforaza - 75%), neenzimski (vitamin C - 12-16% i smanjen GLT - 9-12%).

Radno je intenzivan i izvodi se u specijalizovanim laboratorijama.

biohemijski kriterijumi za dijagnozu anemije

Oni uključuju: UAC (Nb, Er, Cv. p., retikul.), MSN, MCNS, serum. Fe, PVSS, LVSS, nivo feritina. Krvni test otkriva smanjenje HB i smanjenje koncentracije HB u Er. Broj Era je smanjen u manjoj mjeri.

Main hematološki znak IDA je oštar hipohromna: boja P.< 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА uvek hipohromna iako nije svaka hipohromna anemija nedostatak Fe.

Otkriva se mikrocitoza (prečnik Er< 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

Sa IDA se smanjuje prosječna koncentracija Hb u eritrocitu(MCNS). Ovaj indikator odražava stepen zasićenosti eritrocita hemoglobinom i u N je jednak 30-38%. Ovo je koncentracija Hb u gramima na 100 ml krvi.

Prosječan sadržaj Hb u eritrocitu(MSN) je indikator koji odražava apsolutni sadržaj HB u jednom eritrocitu (u N jednako pikogramima (pg)). Ovaj indikator je relativno stabilan i ne mijenja se značajno s IDA.

Oni su odlučujući u dijagnozi IDA. To uključuje: nivo Fe u serumu, THC, LVSS, koeficijent zasićenja transferina gvožđem. Za proučavanje ovih pokazatelja krv se uzima u posebne epruvete, dva puta se ispere destiliranom vodom. Pacijent ne bi trebao primati suplemente Fe 5 dana prije studije.

Serum Fe je količina ne-hemskog Fe koja se nalazi u serumu (gvožđe transferin, feritin). U N – 40,6-62,5 µmol/l. LVSS je razlika između PVSS i nivoa serumskog Fe (N treba da bude najmanje 47 µmol/l).

Koeficijent zasićenja transferina odražava specifičnu težinu serumskog Fe iz THC-a. U N ne manje od 17%.

Kod pacijenata sa IDA dolazi do smanjenja nivoa serumskog Fe, povećanja CVSS i LVSS i smanjenja koeficijenta zasićenja transferina gvožđem.

Pošto su rezerve Fe iscrpljene u IDA, dolazi do smanjenja nivoa u serumu. feritin (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Fe rezerve se također mogu procijeniti korištenjem desferalova uzorci. Nakon primjene IM ili IV desferala, 0,6-1,3 mg/dan Fe se normalno izlučuje urinom, a kod IDA količina izlučenog Fe se smanjuje na 0,4-0,2 mg/dan.

U koštanoj srži se opaža eritroidna hiperplazija sa smanjenjem broja sideroblasta.

Hemoglobin. Sadržaj hemoglobina u krvi, nivo, mjerenje hemoglobina.

Sadržaj hemoglobina u krvi muškaraca je nešto veći nego kod žena. Kod djece prve godine života uočava se fiziološki pad koncentracije hemoglobina. Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) može biti posljedica povećanog gubitka hemoglobina zbog različitih vrsta krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih stanica. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12, folna kiselina), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija se može pojaviti kao posljedica raznih vrsta kroničnih nehematoloških bolesti.

Alternativne jedinice: g/l

Faktor konverzije: g/l x 0,1 ==> g/dal

Patološki oblici hemoglobina

Normalni oblici hemoglobina

Hemoglobin je glavni protein krvi

Hemoglobin je dio grupe proteina hemoproteina, koji su i sami podtip hromoproteina i dijele se na neenzimske proteine (hemoglobin, mioglobin) i enzime (citohromi, katalaza, peroksidaza). Njihov neproteinski dio je hem - struktura koja uključuje porfirinski prsten (koji se sastoji od 4 pirolna prstena) i Fe 2+ ion. Gvožđe se vezuje za porfirinski prsten sa dve koordinacione i dve kovalentne veze.

Hemoglobin je protein koji se sastoji od 4 proteinske podjedinice koje sadrže hem. Protomeri su međusobno povezani hidrofobnim, jonskim i vodoničnim vezama prema principu komplementarnosti. Štoviše, oni ne djeluju proizvoljno, već s određenim područjem - kontaktnom površinom. Ovaj proces je vrlo specifičan, kontakt se odvija istovremeno na desetinama tačaka po principu komplementarnosti. Interakciju vrše suprotno nabijene grupe, hidrofobne regije i nepravilnosti na površini proteina.

Postoji nekoliko normalnih varijanti hemoglobina:

· HbR – primitivni hemoglobin, sadrži 2ξ- i 2ε-lance, javlja se u embrionu između 7-12 nedelja života,

· HbF – fetalni hemoglobin, sadrži 2α- i 2γ-lance, pojavljuje se nakon 12 sedmica intrauterinog razvoja i glavni je nakon 3 mjeseca,

· HbA – hemoglobin odraslih, udio je 98%, sadrži 2α- i 2β-lance, pojavljuje se u fetusu nakon 3 mjeseca života i rođenjem čini 80% ukupnog hemoglobina,

· HbA 2 – hemoglobin odraslih, udio je 2%, sadrži 2α- i 2δ-lance,

· HbO 2 – oksihemoglobin, nastao vezivanjem kiseonika u plućima, u plućnim venama čini 94-98% ukupne količine hemoglobina,

· HbCO 2 – karbohemoglobin, nastao vezivanjem ugljen-dioksida u tkivima, u venskoj krvi čini 15-20% ukupne količine hemoglobina.

HbS – hemoglobin srpastih ćelija.

MetHb je methemoglobin, oblik hemoglobina koji uključuje feri jon umjesto željeza. Ovaj oblik obično nastaje spontano; u ovom slučaju enzimski kapacitet ćelije je dovoljan da ga obnovi. Pri upotrebi sulfonamida, konzumiranju natrijevog nitrita i prehrambenih nitrata, te kod nedostatka askorbinske kiseline, ubrzava se prijelaz Fe 2+ u Fe 3+. Nastali metHb nije u stanju da veže kiseonik i dolazi do hipoksije tkiva. Za obnavljanje iona željeza, klinika koristi askorbinsku kiselinu i metilen plavo.

Hb-CO – karboksihemoglobin, nastaje u prisustvu CO (ugljen-monoksida) u udahnutom vazduhu. U krvi je stalno prisutan u malim koncentracijama, ali njegov udio može varirati ovisno o uvjetima i načinu života.

Ugljični monoksid je aktivni inhibitor enzima koji sadrže hem, posebno kompleksa citokrom oksidaze 4 respiratornog lanca.

HbA 1C – glikozilovani hemoglobin. Njegova koncentracija raste s kroničnom hiperglikemijom i dobar je indikator za provjeru nivoa glukoze u krvi tokom dužeg vremenskog perioda.

Mioglobin je takođe sposoban da veže kiseonik

Mioglobin je jedan polipeptidni lanac, sastoji se od 153 aminokiseline s molekulskom težinom od 17 kDa i strukturno je sličan β-lancu hemoglobina. Protein je lokaliziran u mišićnom tkivu. Mioglobin ima veći afinitet prema kiseoniku u poređenju sa hemoglobinom. Ovo svojstvo određuje funkciju mioglobina - taloženje kisika u mišićnoj ćeliji i njegovu upotrebu samo uz značajno smanjenje parcijalnog tlaka O 2 u mišiću (do 1-2 mm Hg).

Krivulje zasićenosti kiseonikom pokazuju razlike između mioglobina i hemoglobina:

· Istih 50% zasićenja postiže se pri potpuno različitim koncentracijama kiseonika - oko 26 mm Hg. za hemoglobin i 5 mm Hg. za mioglobin,

· pri fiziološkom parcijalnom pritisku kiseonika od 26 do 40 mm Hg. hemoglobin je zasićen 50-80%, dok je mioglobin skoro 100%.

Dakle, mioglobin ostaje oksigeniran sve dok se količina kiseonika u ćeliji ne smanji do ekstremnih nivoa. Tek nakon toga počinje oslobađanje kisika za metaboličke reakcije.

Hemoglobin

Hemoglobin je protein kvartarne strukture formirane od četiri podjedinice. Gvožđe u hemu je u dvovalentnom obliku. Postoje sljedeći fiziološki oblici hemoglobina:

Oksihemoglobin (H b O 2) - jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom, formira se uglavnom u arterijskoj krvi i daje joj grimiznu boju (kiseonik se vezuje za atom gvožđa preko koordinacione veze);

Smanjeni hemoglobin, ili deoksihemoglobin (H b H), je hemoglobin koji je dao kiseonik tkivima;

Karboksihemoglobin (H bC O 2) - spoj hemoglobina s ugljičnim dioksidom, formira se uglavnom u venskoj krvi, zbog čega krv poprima tamnu boju trešnje.

Patološki oblici hemoglobina:

Karbohemoglobin (H bC O) nastaje prilikom trovanja ugljičnim monoksidom (CO), dok hemoglobin gubi sposobnost spajanja kisika;

Methemoglobin nastaje pod uticajem nitrita, nitrata i nekih lekova (fero gvožđe prelazi u feri gvožđe sa stvaranjem methemoglobina – HbMet).

Standardna metoda cijanmethemoglobina određuje sve oblike hemoglobina bez njihove diferencijacije.

Smanjenje sadržaja hemoglobina u krvi (anemija) nastaje kao rezultat gubitka hemoglobina pri različitim vrstama krvarenja ili pojačanog razaranja (hemolize) crvenih krvnih zrnaca. Uzrok anemije može biti nedostatak željeza, neophodnog za sintezu hemoglobina, ili vitamina uključenih u stvaranje crvenih krvnih zrnaca (uglavnom B12 i folne kiseline), kao i poremećaj formiranja krvnih stanica u specifičnim hematološkim bolesti. Anemija može nastati kao posljedica kroničnih somatskih bolesti.

Mjerne jedinice: grama po litru (g/l).

Referentne vrijednosti: vidi tabelu. 2-2.

Tabela 2-2. Normalne vrijednosti za sadržaj hemoglobina

Sadržaj hemoglobina raste kod bolesti praćenih povećanjem broja crvenih krvnih zrnaca (primarna i sekundarna eritrocitoza), hemokoncentracijom, urođenim srčanim manama, plućnom srčanom insuficijencijom, kao i iz fizioloških razloga (kod stanovnika visokih planina, pilota nakon visokog -visinski letovi, penjači nakon pojačane fizičke aktivnosti).

Smanjen sadržaj hemoglobina bilježi se kod anemije različite etiologije (glavni simptom).

Jesi li tu:
Dom
Neurologija
Laboratorijska dijagnostika
Hemoglobin

Neurologija

Ažurirani članci o neurologiji

Vrste hemoglobina, njegovi spojevi, njihov fiziološki značaj

Postoje tri tipa hemoglobina; U početku, embrion ima primitivni hemoglobin (HbP) - do 4-5 mjeseci. intrauterinog života, tada se počinje pojavljivati fetalni hemoglobin (HbF), čija se količina povećava do 6-7 mjeseci. intrauterini život. Od ovog perioda dolazi do povećanja hemoglobina A (odraslih), čija maksimalna vrijednost dostiže 9 mjeseci. intrauterini život (90%). Količina fetalnog hemoglobina pri rođenju jedan je od znakova punog termina: što je viši HbF, beba je manje donošena. Treba napomenuti da HbF u prisustvu 2,3 difosfoglicerata (DPG je metabolički produkt membrane eritrocita tokom nedostatka kiseonika) ne menja svoj afinitet za kiseonik, za razliku od HbA, čiji afinitet za kiseonik opada.

Tipovi Hb se međusobno razlikuju po stepenu hemijskog afiniteta za O2. Dakle, HbF u fiziološkim uslovima ima veći afinitet za O2 od HbA. Ova najvažnija karakteristika HbF stvara optimalne uslove za transport O2 fetalnom krvlju.

Hemoglobin je pigment krvi čija je uloga transport kisika do organa i tkiva, transport ugljičnog dioksida od tkiva do pluća, osim toga, on je intracelularni pufer koji održava optimalni pH za metabolizam. Hemoglobin se nalazi u crvenim krvnim zrncima i čini 90% njihove suhe mase. Izvan crvenih krvnih zrnaca, hemoglobin se praktično ne može otkriti.

Hemoglobin hemoglobin pripada grupi hromoproteina. Njegova protetička grupa, uključujući željezo, naziva se hem, a proteinska komponenta se naziva globin. Molekul hemoglobina sadrži 4 hema i 1 globin.

Fiziološki hemoglobini uključuju HbA (hemoglobin odraslih) i HbF (fetalni hemoglobin, koji čini najveći dio fetalnog hemoglobina i gotovo potpuno nestaje do 2. godine djetetovog života). Moderne elektroforetske studije su dokazale postojanje najmanje dvije varijante normalnog hemoglobina A: A1 (glavni) i A2 (spori). Najveći dio hemoglobina odraslih (96-99%) je HbAl, sadržaj ostalih frakcija (A2F) ne prelazi 1-4%. Svaki tip hemoglobina, odnosno njegov globinski dio, karakterizira vlastita "polipeptidna formula". Dakle, HbAl je označen kao ά2 β2, odnosno sastoji se od dva ά-lanca i dva β-lanca (ukupno 574 aminokiselinskih ostataka raspoređenih u strogo definisanom redoslijedu). Druge vrste normalnih hemoglobina - F, A2 - imaju zajednički β-peptidni lanac sa HbAl, ali se razlikuju po strukturi drugog polipeptidnog lanca (na primjer, strukturna formula HbF je ά2γ2).

Osim fizioloških hemoglobina, postoji još nekoliko patoloških varijanti hemoglobina. Patološki hemoglobini nastaju kao rezultat urođenog, naslijeđenog defekta u stvaranju hemoglobina.

U crvenim krvnim zrncima cirkulirajuće krvi, hemoglobin je u stanju kontinuirane reverzibilne reakcije. On je

pričvršćuje molekul kisika (u plućne kapilare), a zatim ga oslobađa (u kapilare tkiva).

Glavna jedinjenja hemoglobina uključuju: HHb - redukovani hemoglobin i HbCO2 - jedinjenje sa ugljen-dioksidom (karbohemoglobin). Uglavnom se nalaze u venskoj krvi i daju joj boju tamne trešnje.

HbO2 - oksihemoglobin - nalazi se uglavnom u arterijskoj krvi, dajući joj grimiznu boju. HbO2 je izuzetno nestabilno jedinjenje, njegova koncentracija je određena parcijalnim pritiskom O2 (pO2): što je pO2 veći, to se više stvara HbO2 i obrnuto. Sva gore navedena jedinjenja hemoglobina su fiziološka.

Hemoglobin u venskoj krvi sa niskim parcijalnim pritiskom kiseonika vezan je za 1 molekul vode. Takav hemoglobin naziva se reduciran (smanjeni) hemoglobin. U arterijskoj krvi sa visokim parcijalnim pritiskom kiseonika, hemoglobin se kombinuje sa 1 molekulom kiseonika i naziva se oksihemoglobin. Kontinuiranim pretvaranjem oksihemoglobina u smanjeni hemoglobin i nazad, kisik se prenosi iz pluća u tkiva. Percepcija ugljičnog dioksida u tkivnim kapilarima i njegova dostava u pluća također je funkcija hemoglobina. U tkivima, oksihemoglobin se, odričući se kiseonika, pretvara u smanjeni hemoglobin. Kisela svojstva reduciranog hemoglobina su 70 puta slabija od svojstava oksihemoglobina, pa njegove slobodne valencije vežu ugljični dioksid. Dakle, ugljični dioksid se isporučuje iz tkiva u pluća pomoću hemoglobina. U plućima, nastali oksihemoglobin, zbog svojih visokih kiselinskih svojstava, dolazi u kontakt sa alkalnim valencijama karbohemoglobina, istiskujući ugljični dioksid. Budući da je glavna funkcija hemoglobina opskrba tkiva kisikom, tkivna hipoksija se razvija u svim stanjima praćenim smanjenjem koncentracije hemoglobina u krvi ili kvalitativnim promjenama u njemu.

Međutim, postoje i patološki oblici hemoglobina.

Hemoglobin ima sposobnost da ulazi u disocirajuće spojeve ne samo s kisikom i ugljičnim dioksidom, već i s drugim plinovima. Kao rezultat, nastaju karboksihemoglobin, oksinitrogen hemoglobin i sulfhemoglobin.

Karboksihemoglobin (oksiugljik) disocira nekoliko stotina puta sporije od oksihemoglobina, pa čak i mala koncentracija (0,07%) ugljičnog monoksida (CO) u zraku vezuje oko 50% hemoglobina prisutnog u tijelu i lišava ga sposobnosti prijenosa. kiseonik, je fatalan. Karboksihemoglobin (HbCO) je veoma jako jedinjenje sa ugljen monoksidom, zbog hemijskih svojstava ugljen monoksida u odnosu na Hb. Pokazalo se da je njegov afinitet za Hb nekoliko puta veći od afiniteta O2 za Hb. Stoga, uz neznatno povećanje koncentracije CO u okolini, nastaje vrlo velika količina HbCO. Ako u tijelu ima puno H2CO, dolazi do gladovanja kisikom. U stvari, O2 ima dosta u krvi, ali ćelije tkiva ga ne primaju, jer HbCO je jako jedinjenje sa O2.

Methemoglobin je stabilnije jedinjenje hemoglobina sa kiseonikom od oksihemoglobina, a nastaje kao posledica trovanja određenim lekovima - fenacetinom, antipirinom, sulfonamidima. U ovom slučaju dvovalentno željezo protetske grupe, oksidirajući, prelazi u trovalentno željezo. Methemoglobin (MetHb) je oksidirani oblik Hb koji krvi daje smeđu boju. MetHb nastaje kada je Hb izložen bilo kojem oksidacionom agensu: nitrati, peroksidi, kalijum permanganat, crvena krvna so, itd. Ovo je stabilno jedinjenje jer željezo iz feroforma (Fe++) prelazi u feriform (Fe+++), koji nepovratno vezuje O2. Kada se u organizmu stvaraju velike količine MetHb, javlja se i nedostatak kiseonika (hipoksija).

Sulfhemoglobin se ponekad nalazi u krvi kada se koriste lijekovi (sulfonamidi). Sadržaj sulfhemoglobina rijetko prelazi 10%. Sulfhemoglobinemija je ireverzibilan proces. Budući da su zahvaćena crvena krvna zrnca

uništavaju se u istom vremenskom roku kao i normalni, hemoliza se ne opaža i sulfhemoglobin može ostati u krvi nekoliko mjeseci. Metoda za određivanje vremena zadržavanja normalnih crvenih krvnih zrnaca u perifernoj krvi temelji se na ovoj osobini sulfhemoglobina.