Физиологические и патологические формы гемоглобина. Нормальные формы гемоглобина. Норма гемоглобина в крови и его функции

Физиологические формы гемоглобина. Патологические формы гемоглобина. Содержание гемоглобина в крови. Уровень гемоглобина у мужчин, у женщин после родов, у детей в первый год жизни. Единицы измерения гемоглобина.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.

Физиологические формы гемоглобина : 1) оксигемоглобин (HbО2) - соединение гемоглобина с кислородом образуется, преимущественно, в артериальной крови и придает ей алый цвет, кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи. 2) восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) - гемоглобин, отдавший кислород тканям. 3) карбоксигемоглобин (HbCO2) - соединение гемоглобина с углекислым газом; образуется, преимущественно, в венозной крови, которая вследствие этого приобретает темно-вишневый цвет.

Патологические формы гемоглобина : 1) карбгемоглобин (HbCO) - образуется при отравлении угарным газом (СО), при этом гемоглобин теряет способность присоединять кислород. 2) мет гемоглобин - образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов происходит переход двухвалентного железа в трехвалентное с образованием мет гемоглобина- HbMet.

Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.

Единицы измерения гемоглобина в лаборатории Инвитро - г/дал
Альтернативные единицы измерения: г/л
Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал

Повышение уровня гемоглобина : Заболевания, сопровождающиеся увеличением количества эритроцитов (первичные и вторичные эритроцитозы). Физиологические причины у жителей высокогорья, летчиков после высотных полетов, альпинистов, после повышенной физической нагрузки.
Сгущение крови;
Врожденные пороки сердца;
Легочно-сердечная недостаточность;


Гемоглобин (Нb) составляет около 95 % белка эритроцитов. Один эритроцит содержит 280 млн молекул гемоглобина. Hb относится к сложным белкам - хромопротеидам. В его состав входит железосодержащая простетическая группа — гем (4 %) и простой белок типа альбумина — глобин (96 %).
Молекула Hb - тетрамер, состоящий из 4 субъединиц - полипептидных цепей глобина (2 цепи α и 2 цепей β, γ, δ, ε, ζ в разных комбинациях), каждая из которых ковалентно связана с одной молекулой гема. Гем (небелковая пигментная группа) построен из 4 молекул пиррола, образующих порфириновое кольцо, в центре которого находится атом железа (Fe2+). Основная функция Hb - перенос O2.
Синтез Hb происходит на ранних стадиях развития эритробластов. Синтез глобина и гема протекает в эритроидных клетках независимо друг от друга. У всех видов животных гем одинаков; различия свойств Нb обусловливаются особенностями строения белковой части его молекулы, т. е. глобина.
У взрослого человека в норме в крови содержится три типа гемоглобина: НbА (96-98 %); НbА2 (2-3 %) и НbF (1-2 %). Глобин человека состоит из 574 остатков различных аминокислот, образующих четыре попарно одинаковые полипептидные цепи: две α-цепи — по 141 аминокислотному остатку и две β-цепи — по 146 остатков аминокислот. Общая формула молекулы гемоглобина человека — НbА-α2β2.
В состав НbА2 входят две α и две δ-цепи (α2δ2), а НbF — две α- и две γ-цепи (α2γ2). Синтез цепей гемоглобина обусловливается структурными генами, ответственными за каждую цепь, и генами-регуляторами, осуществляющими переключение синтеза одной цепи на синтез другой.
На ранних стадиях эмбриогенеза (с 19-го дня по 6-ю неделю) синтезируются в основном эмбриональные гемоглобины - HbP (Гоуэр1 (ξ2ε2), Гоуэр2 (α2ε2) и Портлад (ξ2γ2)).
В течение указанного времени кроветворение постепенно переключается с желточного мешка на печень. При этом выключается синтез ξ- и ε-цепей и включается синтез γ-, β-, δ-цепей. К 4-му месяцу эритроциты печеночного происхождения доминируют в циркулирующей крови и содержат фетальный гемоглобин (HbF).
Гемоглобины различаются по биохимическим, физико-химическим, иммунобиологическим свойствам. Так, НbF по сравнению с НbА более устойчив к щелочам, менее — к температурным влияниям, обладает более высоким сродством к кислороду и способен быстрее отдавать углекислоту. К моменту рождения имеются оба типа Нb (НbF и НbА). Затем «фетальный» Нb постепенно сменяется «взрослым». Иногда у взрослых может обнаруживаться минимальное (до 2 %) количество НbF, что не имеет патологического значения.
При мутациях в структурных генах, контролирующих синтез Нb, когда заменяются аминокислоты, в полипептидных цепях глобина образуются аномальные гемоглобины.
Известно более 400 аномальных Нb, для которых характерны нарушения первичной структуры той или иной полипептидной цепи НbА (гемоглобинопатии, или гемоглобинозы). Основными видами таких Hb являются:
- серповидно-клеточный гемоглобин (НbS) — возникает при замене глютаминовой кислоты на валин в β-цепи; в этом случае развивается серповидно-клеточная анемия;
- метгемоглобины (около 5 разновидностей) образуются, если гистидин заменяется на тирозин; в этом случае окисление Нb в метгемоглобин, постоянно происходящее в норме, становится необратимым.

Количество гемоглобина в крови является важным клиническим показателем дыхательной функции крови. Оно измеряется в граммах на литр крови:
Лошади - в среднем 80-140 г/л,
КРС - 90-120 г/л,
Свиньи - 90-110 г/л,
Овцы - 70-110 г/л,
Птицы - 80-130 г/л,
Пушные звери - 120-170 г/л,
Человек - 120-170 г/л.

Формы гемоглобина:
Оксигемоглобин - соединение с O2.
Карбогемоглобин (HbCO2) - соединение с CO2.
Метгемоглобин (MetHb) - Hb, содержащий Fe гема в трёхвалентной форме (Fe3+); не переносит О2. Образуется в результате воздействия на эритроциты сильных окислителей (нитраты, нитриты, парацетамол, никотин, сульфаниламиды, лидокаин).
Карбоксигемоглобин - соединение с CO.
Гликозилированный Hb - Hb, модифицированный ковалентным присоединением к нему глюкозы (норма 5,8-6,2%). К одним из первых признаков сахарного диабета относят увеличение в 2-3 раза количества гликозилированного Hb.
Солянокислый гематин - результат взаимодействия ферментов и соляной кислоты желудочного сока с Hb. Окрашивает дно эрозий и язв в коричневый цвет и придаёт рвотным массам при желудочном кровотечении вид «кофейной гущи».

Кристаллы гемоглобина у животных имеют видовые особенности, что используется для идентификации крови или её следов в судебной ветеринарии и медицине (солянокислый гематин в пробе Тейхмана).
Гемоглобин высоко токсичен при попадании значительного его количества из эритроцитов в плазму крови (что происходит при массивном внутрисосудистом гемолизе, геморрагическом шоке, гемолитических анемиях, переливании несовместимой крови и других патологических состояниях). Токсичность гемоглобина, находящегося вне эритроцитов, в свободном состоянии в плазме крови, проявляется тканевой гипоксией — ухудшением кислородного снабжения тканей, перегрузкой организма продуктами разрушения гемоглобина — железом, билирубином, порфиринами с развитием желтухи, закупоркой почечных канальцев крупными молекулами гемоглобина с развитием некроза почечных канальцев и острой почечной недостаточности.
Ввиду высокой токсичности свободного гемоглобина в организме существуют специальные системы для его связывания и обезвреживания. Например, особый плазменный белок гаптоглобин, специфически связывающий свободный глобин и глобин в составе гемоглобина. Комплекс гаптоглобина и глобина (или гемоглобина) затем захватывается селезёнкой и макрофагами тканевой ретикуло-эндотелиальной системы и обезвреживается.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

    HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

    HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

    HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

    HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

    HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

    HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина :

    одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

    при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Гемоглобин - это необходимый белок для жизнедеятельности человека, он выполняет ряд функций, основной из которых является транспортировка кислорода к клеткам и тканям. Существует несколько форм гемоглобина, каждая из которых обладает своими характеристиками.

Виды по белковому содержанию

В зависимости от белкового содержания формы гемоглобина человека бывают двух видов. Это физиологические и аномальные.

Формы гемоглобина физиологического типа возникают на определенных этапах жизнедеятельности человека. А вот патологические формируются в случае неправильной последовательности размещения ряда аминокислот в глобине.

Основные по формам

В человеческом организме могут присутствовать:

  1. Оксигемоглобин. Это вещество взаимодействует с молекулами кислорода. Присутствует в крови артерий, поэтому она и обладает насыщенно алым цветом.
  2. Карбоксигемоглобин. Эта разновидность белков взаимодействует с молекулами углекислого газа. Представленные молекулы проникают в ткани легких, где происходит выведение углекислого газа и насыщение кислорода гемоглобином. Эта разновидность белка присутствует в венозной крови, за счет чего она обладает более темным окрасом и большей густотой.
  3. Метгемоглобин. Это вещество, взаимодействующее с разнообразными химическими агентами. Патологическая форма гемоглобина, а увеличение количества этого вещества может указывать на отравление организма, происходит нарушение насыщаемости тканей кислородом.
  4. Миоглобин. Выступает в качестве полноценного аналога красных кровяных телец. Основное различие заключается только в том, что местом расположения этого белка являются сердечные мышцы. При повреждении мышц происходит попадание миоглобина в русло крови, после чего он выводится из организма благодаря функционированию почек. Но присутствует вероятность закупорки канальца почек, что может спровоцировать отмирание его тканей. В таких ситуациях не исключается возникновение почечной недостаточности и дефицита кислорода в тканях.

Другие виды гемоглобина

В различных информационных источниках выделяют еще и такие формы гемоглобина:

  1. Гликированный гемоглобин. Эта форма представляет собой неразделимое соединение глюкозы и белка. Такая разновидность глюкозы может перемещаться по крови на протяжении длительного времени, поэтому его применяют для выявления уровня сахара.
  2. Фетальный. Форма гемоглобина присутствует в крови эмбриона или новорожденного малыша в первые несколько дней жизнедеятельности. Причислен к активным видам в плане переноса кислорода, под воздействием окружающей среды подвергается быстрому разрушению.
  3. Сульфгемоглобин. Представленная разновидность белка возникает в крови при употреблении большого количества медикаментозных средств. Как правило, содержание этого белка не превышает 10 %.
  4. Дисгемоглобин. Формируется при таких связях, которые полностью лишают белок способности осуществлять его функции. Это указывает на то, что этот вид гемоглобина будет транспортироваться по крови в форме дополнительного вещества. По истечении времени он будет переработан селезенкой. При нормальном состоянии здоровья это вещество обнаруживается в организме каждого человека, но если случаи такого рода связок участятся, то органам, занимающимся транспортировкой крови по организму, придется функционировать с повышенной интенсивностью, в результате чего они быстрее истощатся и износятся.

Патологические формы гемоглобина

Выделяется отдельная группа:

  • D-Пенджаб;

Свое название форма гемоглобина D-Пенджаб получила благодаря широкому распространению на территории Пенджаба, в Индии и Пакистане. Возникновение белка произошло из-за распространения малярии в различных частях Азии. Согласно статистическим данным, этот белок обнаруживается в 55 % случаев от общего числа патологических форм гемоглобина.

Гемоглобин S сформировался на территории Западной Африки в результате пяти отдельных мутаций.

Белок C входит в число наиболее распространенных структурных разновидностей гемоглобина. Люди, у которых присутствует этот белок, могут страдать от такого заболевания, как гемолитическая анемия.

Гемоглобин H провоцирует развитие такого серьезного заболевания, как альфа-талассемия.

Главные функции

Независимо от форм и производных гемоглобина, это вещество обладает следующими функциями:

  1. Транспортировка кислорода. Во время вдыхания человеком воздушных масс происходит проникновение молекул кислорода в ткани легких, а оттуда они перемещаются к другим тканям и клеткам. Гемоглобин соединяет молекулы кислорода и осуществляет их транспортировку. При нарушении этой функции возникает дефицит кислорода, что очень опасно для функционирования мозга.
  2. Транспортировка углекислого газа. В этой ситуации гемоглобин связывает уже молекулы углекислого газа, а затем осуществляет их транспортировку.
  3. Поддержание уровня кислотности. При скоплении углекислого газа в крови наблюдается ее закисление. Этого категорически нельзя допускать, поскольку обязано происходить постоянное выведение молекул углекислого газа.

Нормальные показатели

Для того чтобы врачи могли определить нормальные формы гемоглобина в организме у человека, осуществляется сдача анализов.

Отмечают, что норма свободного гемоглобина в крови людей различных возрастов может иметь такие показатели:

  • мужчины в возрасте от 18 лет - от 120 до 150 г/л;
  • женщины в возрасте от 18 лет - от 110 до 130 г/л;
  • новорожденные и дети в возрасте до 18 лет - 200 г/л.

Увеличение или снижение количества свободного гемоглобина в крови может спровоцировать переход белка в другую форму - патологическую.

Отмечают ряд методов стабилизации его количества, поэтому если результаты анализов указывают на превышенный или сниженный показатель, нужно незамедлительно обращаться к доктору. В связи с наличием большой численности различных форм гемоглобина, определить присутствующую в организме в состоянии только профессиональный врач в лабораторных условиях. Обнаружение ее становится возможным при биохимическом анализе крови.

Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Строение гемоглобина А

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

  • HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
  • HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
  • HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
  • HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
  • HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
  • HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

Виды гемоглобина, диагностика и расшифровка результатов исследования

Гемоглобин – это жизненно необходимый организму белок, который выполняет несколько функций, но основная – перенос кислорода к тканями и клеткам. Дефицит гемоглобина может привести к серьезным последствиям. Именно этот белок придает крови насыщенный красный цвет, благодаря содержанию железа в нем. Гемоглобин содержится в эритроцитах и состоит из соединений железа и глобина (белка).

Гемоглобин - виды и функции

Значение и виды гемоглобина в крови

Гемоглобин должен содержаться в крови человека в достаточном количестве, чтобы ткани получали необходимое им количество кислорода. Каждая молекула гемоглобина содержит в себе атомы железа, которые и связывают кислород.

Можно выделить три основные функции гемоглобина:

  1. Транспорт кислорода. Самая известная функция. Человек вдыхает воздух, молекулы кислорода попадают в легкие, а уже оттуда транспортируются к другим клеткам и тканям. Гемоглобин связывает молекулы кислорода и переносит их. Если эта функция нарушается, начинается кислородное голодание, что особенно опасно для мозга.
  2. Транспорт углекислого газа. Помимо кислорода гемоглобин может связывать и переносить молекулы углекислого газа, что также важно.
  3. Поддержание уровня рН. Углекислый газ, скапливаясь в крови, вызывает ее закисление. Этого нельзя допускать, молекулы углекислого газа должны постоянно выводиться.

В крови человека белок присутствует в нескольких разновидностях. Выделяют следующие виды гемоглобина:

  • Оксигемоглобин. Это гемоглобин со связанными молекулами кислорода. Он содержится в артериальной крови, поэтому она ярко-алая.
  • Карбоксигемоглобин. Гемоглобин со связанными молекулами углекислого газа. Они транспортируются в легкие, где углекислый газ выводится, а гемоглобин снова насыщается кислородом. Этот вид белка сдержится в венозной более темной и густой и крови.
  • Гликированный гемоглобин. Это неразделимое соединение белка и глюкозы. Этот вид глюкозы может циркулировать в крови достаточно долго, поэтому его используют для определения уровня сахара в крови.
  • Фетальный гемоглобин. Этот гемоглобин можно встретит в крови плода или новорожденного ребенка в первые несколько недель жизни. Это более активный в плане переноса кислорода гемоглобин, но быстро разрушающийся под воздействием факторов окружающей среды.
  • Метгемоглобин. Это гемоглобин, связанный с различными химическими агентами. Его рост может говорить об отравлении организма. Связи белка и агентов достаточно прочные. При повышении уровня этого вида гемоглобина нарушается насыщаемость тканей кислородом.
  • Сульфгемоглобин. Этот вид белка появляется в крови при приеме различных препаратов. Его содержание обычно не превышает 10%.

Диагностика уровня гемоглобина

Исследование уровня гемоглобина: назначение, подготовка и процедура

Гемоглобин входит в клинический анализ крови. Поэтому чаще всего назначается полный анализ крови и оцениваются все показатели в целом, даже если важен лишь гемоглобин.

При подозрении на сахарный диабет сдают отдельный анализ на гликированный гемоглобин. При этом у пациента наблюдается повышенная жажда, частое мочеиспускание, он быстро устает и часто болеет вирусными заболеваниями.

В любом случае кровь сдается утром на голодный желудок. Желательно, чтобы после последнего приема пищи прошло не менее 8 часов. Накануне анализа нежелательно заниматься физическими нагрузками, курить, употреблять алкоголь и любые лекарственные препараты. Если некоторые препараты отменить невозможно, об их приеме необходимо сообщить лечащему врачу. Придерживаться диеты не обязательно, но рекомендуется воздержаться от жирной и жареной пищи, поскольку показатели могут измениться. Во время беременности анализ на гемоглобин (и другие показатели в целом) сдается часто, раз в несколько недель, при необходимости каждую неделю.

Врач может заподозрить недостаток гемоглобина и назначить анализ крови для проверки, если у пациента наблюдается пониженное давление, усталость, слабость, головные боли и головокружения, обмороки, а также выпадение волос и ломкость ногтей.

В различных лабораториях исследование крови на гемоглобин проводится по-разному в зависимости от имеющихся приборов. Измеряется либо содержание железа в гемоглобине, либо оценивается насыщенность цвета раствора крови.

Полезное видео - Гликированный гемоглобин повышен.

Чаще всего для измерения уровня гемоглобина используют соляную кислоту. Этот метод называется метод Сали. Полученный материал в определенном количестве смешивают с кислотой, а затем доводят до стандартного цвета с помощью дистиллированной воды. Количество гемоглобина определяется путем соотношения полученного объема с принятыми стандартами. Метод Сали используется давно, он несколько длительный и субъективный, во многом зависит от человеческого фактора. Однако современная медицина позволяет определять уровень гемоглобина более точными и автоматизированными методами, с помощью прибора под названием гемометр. Этот метод более быстрый, но тоже может давать расхождения до 3 грамм на литр.

Расшифровка анализа

Гемоглобин: норма и причины отклонения

Расшифровывать результат анализа должен только врач. Несмотря на кажущуюся простоту (достаточно узнать норму и сравнить результат), могут быть расхождения. К тому же врач оценит остальные показатели и сможет определить, какое еще обследование необходимо провести.

  • У мужчин норма гемоглобина выше, чем у женщин. Она составляетг/л, у женщин –г/л.
  • Во время беременности гемоглобин может падать до 90 г/л из-за увеличенного объема крови.
  • У маленького ребенка норма еще выше. Если это новорожденный ребенок, его гемоглобин может превышать 200 г/л. С возрастом уровень уменьшается за счет распада фетального гемоглобина.

Гликированный гемоглобин определяется в зависимости от уровня общего. В норме он составляет не более 6,5%. У женщин гемоглобин падает во время месячных, и это считается нормой из-за определенной потери крови. В это время показатель вг/л не считается отклонением. При расшифровке врач должен учитывать факторы, влияющие на уровень гемоглобина у пациента: это операции, кровотечения (менструальные, геморроидальные и даже кровоточивость десен).

Низким считается гемоглобин нижег/л.

Если эта отметка достигаетг/л, это критическое понижения гемоглобина, требующее госпитализации и наблюдения. При подобной анемии страдают все органы и системы организма. Причинами снижения уровня гемоглобина могут быть не только различные кровотечения, но и патологии органов репродуктивной системы, инфекции, аутоиммунные и наследственные заболевания, раковые опухоли. Поэтому при хронически низком гемоглобине желательно провести дополнительное обследование.

Повышенный уровень гемоглобина (большег/л) вовсе не является хорошим признаком и не говорит о достаточном количестве кислорода в тканях. Это является нормой только при нахождении в условиях с недостаточным уровнем кислорода, например, при работе на большой высоте. Повышенный уровень гемоглобина может указывать на нарушение работы внутренних органов, онкологическое заболевание, бронхиальную астму, серьезные заболевания сердца и легких, туберкулез и т.д.

Заметили ошибку? Выделите ее и нажмите Ctrl+Enter, чтобы сообщить нам.

Комментарии

Только ваша статья мне помогла разобраться с наблюдающимся у меня пониженным гемоглобином. Все, что читала до этого, ни в какие рамки по своей познавательности. Спасибо!

Добавить комментарий Отменить ответ

В продолжение статьи

Мы в соц. сетях

Комментарии

  • ГРАНТ – 25.09.2017
  • Татьяна – 25.09.2017
  • Илона – 24.09.2017
  • Лара – 22.09.2017
  • Татьяна – 22.09.2017
  • Мила – 21.09.2017

Темы вопросов

Анализы

УЗИ / МРТ

Facebook

Новые вопросы и ответы

Copyright © 2017 · diagnozlab.com | Все права защищены. г. Москва, ул. Трофимова, д. 33 | Контакты | Карта сайта

Содержание данной страницы исключительно ознакомительного и информационного характера и не может и не являет собой публичную оферту, которая определяется ст. №437 ГК РФ. Предоставленная информация существует с ознакомительной целью и не заменяет обследование и консультацию у врача. Имеются противопоказания и возможны побочные эффекты, проконсультируйтесь с профильным специалистом

Патологические формы гемоглобина

К настоящему времени известно более 200 форм патологических гемоглобинов, отличающихся от нормальных структурой полипептидной цепи глобина, когда одна или несколько аминокислот заменены другими или отсутствуют.

Наиболее частой наследственной патологией является гемоглобинопатия S (серповидноклеточная анемия), которая может быть подтверждена пробами на серповидность эритроцитов (см. 3.3.2). Исследование патологических гемоглобинов явК патологическим производным гемоглобина относятся:

Карбоксигемоглобин (НbCO) - образуется при соединении гемоглобина с угарным газом (CО). Этот процесс возможен в 2-4% в нормальных условиях. СО в норме образуется при распаде гемоглобина, когда образуется вердоглобин, при расщеплении метинового мостика. СН группа (метиновая группа) при этом не теряется, а превращается в СО. СО может активировать гуанилатциклазу, вызывая последующие события в клетке-мишени. Карбоксигемоглобин - это прочное соединение, слабо диссоциирующее, не способное присоединить кислород. Кроме этого в присутствии карбоксигемоглобина затрудняется деоксигенация оксигемоглобина (эффект Холдена). При концентрации угарного газа во вдыхаемом воздухе около 0,1% 50% гемоглобина связывается с ним за 1/130 секунды (гемогло­бин имеет более высокое сродство к угарному газу, чем к кисло­роду). Различают три степени отравления угарным газом. Первая проявляется сильными головными болями, одышкой и тошнотой. Вторая к проявлениям первой дополнительно характеризуется мышечной слабостью и наличием алых пятен на лице. Третья степень – кома (ярко-алое лицо, цианоз конечностей, температура 38-40С, приступы судорог). Есть атипичные формы – молниеносная, когда резко падает АД, бледность (белая асфиксия). Возможно хроническое отравление угарным газом. Если примерно 70% гемоглобина связано с угарным газом, наступает гибель организма от гипоксии. Кровь имеет сиреневый от­тенок ("цвет брусничного сока"). Спектр поглощения карбоксигемоглобина очень похож на спектр пог­лощения оксигемоглобина - две тонкие темные линии в желто-зеленой части спектра, но они несколько сдвинуты к фиолетовому концу. Для более точного распознавания оксигемоглоби­на и карбоксигемоглобина к исследуемому раствору следует добавить реактив Стокса (аммиачный раствор виннокаменного железа). Так как этот реактив является сильным восстановите­лем, то при добавлении его к раствору оксигемоглобина последний восстанавливается в гемоглобин, спектр поглощения которого – одна темная линия. Спектр поглощения карбоксигемоглобина при добавлении реактива Стокса не меняется, т.к. на это соединение он не оказывает воздействия. Это используется в судебно-медицинской практике для диагностики различия между смертью от механической асфиксии (удушения) и отравления угарным газом.

Метгемоглобин (НbОН) – может образовываться в нормальных условиях (1-2%) при утилизации оксида азота. Метгемоглобин в физиологических условиях участвует не только в утилизации оксида азота, но также способен связывать цианиды, реактивируя дыхательные ферменты. Цианиды образуются постоянно в физиологических условиях (в результате взаимодействия альдегидов, кетонов и альфа-оксикислот с циан-гидрином, а также в результате метаболизма нитрилов). В утилизации цианидов также принимает участие фермент родоназа (печень, почки и надпочечники). Этот фермент катализирует присоединение к цианидам серы, что ведет к образованию тиоцианатов – в 200раз менее токсичных веществ. Метгемоглобин способен связывать сероводород, азит натрия, роданиды, фтористый натр, формиат, мышьяковистую кислоту и другие яды. Метгемоглобин участвует в устранении избытка пероксида водорода, разрушая его до воды и атомарного кислорода с превращением в оксигемоглобин. В норме метгемоглобин не накапливается в эритроцитах, т.к. в них существует система его восстановления – ферментная (НАДФ-редуктаза, или диафораза – 75%), неферментная (витамин С – 12-16% и восстановленный ГЛТ – 9-12%).

ляется трудоемким и проводится в специализированных лабораториях.

биохимические критерии диагностики анемии

Они включают: ОАК (Нв, Эр, Цв. п., ретикул.), МСН, МСНС, сыворот. Fe, ОЖСС, ЛЖСС, уровень ферритина. При исследовании крови выявляется снижение Нв и уменьшение концентрации Нв в Эр. Кол-во Эр снижено в меньшей степени.

Основным гематологическим признаком ЖДА является её резкая гипохромность : цв. п. < 0,85 – 0,4-0,6. В N- цв. п. – 0,85-1,05. ЖДА всегда гипохромная, хотя не всякая гипохромная анемия является Fe-дефицитной.

Выявляется микроцитоз (диаметр Эр < 6,8 мкм), анизо- и пойкилоцитоз. Количество ретикулоцитов, как правило нормальное, за исключением случаев кровопотери или на фоне лечения препаратами Fe.

При ЖДА снижается средняя концентрация Нв в эритроците (МСНС). Этот показатель отражает степень насыщения эритроцита гемоглобином и в N равен 30-38%. Это концентрация Нв в граммах на 100 мл крови.

Среднее содержание Нв в эритроците (МСН) – показатель, отражающий абсолютное содержание Нв в одном эритроците (в N равенпикограмм (пг)). Этот показатель является относительно стабильным и существенно не изменяется при ЖДА.

Они являются решающими в диагностике ЖДА. К ним относятся: уровень сывороточного Fe, ОЖСС, ЛЖСС, коэффициент насыщения трансферрина железом. Кровь для исследования этих показателей берётся в специальные пробирки, дважды промытые дистиллированной водой. Больной не должен за 5 дней до исследования получать препараты Fe.

Сывороточное Fe – это количество негемового Fe, находящегося в сыворотке (железо трансферрина, ферритина). В N – 40,6-62,5 мкмоль/л. ЛЖСС – разница между ОЖСС и уровнем сывороточного Fe (N должна быть не менее 47 мкмоль/л).

Коэффициент насыщения трансферрином отражает удельный вес сывороточного Fe от ОЖСС. В N не менее 17%.

У больных ЖДА отмечается снижение уровня сывороточного Fe, повышение ОЖСС и ЛЖСС, снижение коэффициента насыщения трансферрина железом.

Так как запасы Fe при ЖДА истощены, отмечается снижение содержания в сыворотке ферритина (<мкг/л). Этот показатель является наиболее специфичным признаком дефицита Fe.

Оценка запасов Fe может быть определена также с помощью десфераловой пробы. После введения в/м или в/в десферала в норме с мочой выводится 0,6-1,3 мг/сут Fe, а при ЖДА – количество выводимого Fe снижается до 0,4-0,2 мг/сут.

В костном мозге наблюдается эритроидная гиперплазия с уменьшением количества сидеробластов.

Гемоглобин. Содержание гемоглобина в крови, уровень, измерение гемоглобина.

Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.

Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.

Альтернативные единицы измерения: г/л

Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал

Патологические формы гемоглобина

Нормальные формы гемоглобина

Гемоглобин - основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативныебелки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком - контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по двецепи двухразных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,

· HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,

· HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,

· HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,

· HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,

· HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,

· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

Гемоглобин

Гемоглобин - белок с четвертичной структурой, образованной четырьмя субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме. Существуют такие физиологические формы гемоглобина:

Оксигемоглобин (Н b О 2) - соединение гемоглобина с кислородом, образуется преимущественно в артериальной крови и придаёт ей алый цвет (кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи);

Восстановленный гемоглобин, или дезоксигемоглобин (Н b Н), - гемоглобин, отдавший кислород тканям;

Карбоксигемоглобин (Н bC О 2) - соединение гемоглобина с углекислым газом, образуется преимущественно в венозной крови, вследствие этого кровь приобретает тёмно-вишнёвый цвет.

Патологические формы гемоглобина:

Карбгемоглобин (Н bC О) образуется при отравлении угарным газом (СО) , при этом гемоглобин теряет способность при соединять кислород;

Метгемоглобин образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов (происходит переход двухвалентного железа в трёхвалентное с образованием метгемоглобина - HbMet).

Стандартным цианметгемоглобиновым методом определяют все формы гемоглобина без их дифференцировки.

Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) бывает следствием потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенного разрушения (гемолиза) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12 и фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при хронических соматических заболеваниях.

Единицы измерения: граммы на литр (г/л) .

Референсные значения: см. табл. 2-2.

Таблица 2-2. Нормальные значения содержания гемоглобина

Содержание гемоглобина повышается при заболеваниях, сопровождающихся увеличением количества эритроцитов (первичные и вторичные эритроцитозы), гемоконцентрации, врождённых пороках сердца, лёгочно-сердечной недостаточности, а также по физиологическим причинам (у жителей высокогорья, лётчиков после высотных полётов, альпинистов после повышенной физической нагрузки) .

Пониженное содержание гемоглобина отмечают при анемии различной этиологии (основной симптом).

  • Вы здесь:
  • Главная
  • Неврология
  • Лабораторная диагностика
  • Гемоглобин

Неврология

Обновленные статьи по неврологии

© 2018 Все секреты медицины на МедСекрет.нет

Виды гемоглобина, его соединения, их физиологическое значение

Различают три вида гемоглобина; первоначально эмбрион имеет примитивный гемоглобин (HbP) – до 4-5 мес. внутриутробной жизни, затем начинает появляться фетальный гемоглобин (HbF), количество которого увеличивается до 6–7 мес. внутриутробной жизни. С этого срока происходит увеличение гемоглобина А (взрослого) максимальная величина которого достигает к 9 мес. внутриутробной жизни (90%). Количество фетального гемоглобина при рождении является одним из признаков доношенности: чем больше HbF, тем менее доношенный ребенок. Следует отметить, что HbF в присутствии 2,3 дифосфоглицерата (ДФГ – продукт метаболизма оболочки эритроцита при недостатки кислорода) не меняет своего сродства к кислороду в отличии от HbA, сродство которого к кислороду снижается.

Виды Нв отличаются друг от друга по степени химического сродства к О2. Так, НвF в физиологических условиях имеет более высокое сродство к О2, чем НвА. Эта важнейшая особенность НвF создает оптимальные условия для транспорта О2 кровью плода.

Гемоглобин представляет собой кровяной пигмент, роль которого заключается в транспорте кислорода к органам и тканям, транспорте двуокиси углерода от тканей к легким, кроме этого он является внутриклеточным буфером, который поддерживает оптимальную для метаболизма pH. Гемоглобин содержится в эритроцитах и составляет 90% их сухой массы. Вне эритроцитов гемоглобин практически не обнаруживается.

Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент - глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.

К физиологическим гемоглобинам относятся НЬА (гемоглобин взрослого) и HbF (фетальный гемоглобин, составляющий основную массу гемоглобина плода и исчезающий почти полностью ко 2-му году жизни ребенка). Современными электрофоретическими исследованиями доказано существование по крайней мере двух разновидностей нормального гемоглобина А: А1 (главный) и А2 (медленный). Основную массу гемоглобина взрослого (96-99%) составляет HbAl, содержание других фракций (А2 F) не превышает 1 - 4%. Каждый вид гемоглобина, вернее его глобиновая часть, характеризуется своей «полипептидной формулой». Так, HbAl обозначается как ά2 β2, то есть он состоит из двух ά-цепей и двух β-цепей (всего 574 аминокислотных остатка, расположенных в строго определенном порядке). Другие виды нормальных гемоглобинов - F, A2 обладают общей с HbAl β-пептидной цепью, но отличаются структурой второй полипептидной цепи (например, структурная формула HbF – ά2γ2).

Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина. Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина.

В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то

присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах).

К основным соединениям гемоглобина относятся: ННв - восстановленный гемоглобин и НвСО2 - соединение с углекислым газом (карбогемоглобин). Они в основном находятся в венозной крови и придают ей темно-вишневый цвет.

НвО2 - оксигемоглобин– находится, в основном, в артериальной крови, придавая ей алый цвет. НвО2 - чрезвычайно нестойкое соединение, его концентрация определяется парциальным давлением О2 (рО2): чем больше рО2, тем больше образуется НвО2 и наоборот. Все вышеперечисленные соединения гемоглобина относятся к физиологическим.

Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название - оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей.

Однако есть и патологические формы гемоглобина.

Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобинисульфгемоглобин.

Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным. Карбоксигемоглобин (НвСО) - очень прочное соединение с угарным газом, обусловленное химическими свойствами угарного газа по отношению к Нв. Оказалось, что его родство к Нв враз больше, чем сродство О2 к Нв. Поэтому при незначительном повышении концентрации СО в окружающей среде образуется очень большое количество НвСО. Если в организме находится много НвСО, то возникает кислородное голодание. Фактически О2 в крови очень много, а клетки тканей его не получают, т.к. НвСО - прочное соединение с О2.

Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами - фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Метгемоглобин (MetНв) - окисленная форма Нв, крови придает коричневую окраску. Образуется MetНв при действии на Нв любым окислителями: нитраты, перекиси, перманганат калия, красная кровяная соль и т.д. Это стойкое соединение, потому что железо из ферроформы (Fe++) переходит в ферриформу (Fe+++), необратимо связывающую О2. При образовании в организме больших количеств MetНв также возникает кислородная недостаточность (гипоксия).

Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия - необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты

разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.